Predicción computacional de estructura terciaria de las proteínas humanas Hsp27, αB-cristalina y HspB8
Objetivo. Realizar predicciones computacionales de estructura de las proteínas humanas Hsp27, αB cristalina y HspB8. Materiales y métodos. La predicción de la estructura secundaria se obtuvo mediante un consenso de los programas de predicción secundaria GOR 4,nnPred,Sspro, APSSP2, JPredict, Porter,...
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| Published: |
Pontificia Universidad Javeriana
2011-03-01
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| Online Access: | http://revistas.javeriana.edu.co/index.php/scientarium/article/view/1347/813 |
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| author | Homero Saenz-Suárez Leonardo Rene Lareo Carlos Oribio-Quinto Juan Martínez-Mendoza Aura Chávez-Zobel |
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| description | Objetivo. Realizar predicciones computacionales de estructura de las proteínas humanas Hsp27, αB cristalina y HspB8. Materiales y métodos. La predicción de la estructura secundaria se obtuvo mediante un consenso de los programas de predicción secundaria GOR 4,nnPred,Sspro, APSSP2, JPredict, Porter, Prof, SOPMA, HNN y Psi-Pred. Los modelos de estructura terciaria se elaboraron a partir de fragmentos homólogos de proteínas con estructura terciaria conocida que fueron obtenidos por múltiples alineamientos. Empleando la secuencia primaria se obtuvieron perfiles de antigenicidad de las proteínas nativas y fueron analizados los perfiles de hidrofobicidad, polaridad, flexibilidad, accesibilidad tanto de las proteínas nativas como de las mutadas. Resultados. Las predicciones de estructura secundaria y terciariade las proteínas estudiadas muestran que en los tres casos, más del 65% son regiones en coil, 20-25% en hoja plegada y menos del 10% en alfa hélice. Los análisis de estructura primaria muestran que al menos uno de los perfiles estudiados, en cada mutación está alterado. Conclusiones. Los análisis comparativos de estructura sugieren que las mutaciones afectan la solubilidad de las proteínas mutadas y con ello su función como chaperonas moleculares |
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| issn | 0122-7483 2027-1352 |
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| spelling | doaj.art-08cb51758171409790257928e8fb15ce2022-12-21T17:57:51ZengPontificia Universidad JaverianaUniversitas Scientiarum0122-74832027-13522011-03-01161152810.11144/javeriana.SC16-1.cpotPredicción computacional de estructura terciaria de las proteínas humanas Hsp27, αB-cristalina y HspB8Homero Saenz-Suárez0Leonardo Rene Lareo1Carlos Oribio-Quinto2Juan Martínez-Mendoza3Aura Chávez-Zobel4Unidad de Biología Celular y Microscopía. Decanato de Ciencias de la Salud. Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado. BarquisimetoGrupo de Bioquímica Computacional y Bioinformática, Departamento de Bioquímica, Facultad de Ciencias. Pontificia Universidad Javeriana. Bogotá, D.C.Unidad de Biología Celular y Microscopía. Decanato de Ciencias de la Salud. Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado. BarquisimetoUnidad de Biología Celular y Microscopía. Decanato de Ciencias de la Salud. Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado. BarquisimetoUnidad de Biología Celular y Microscopía. Decanato de Ciencias de la Salud. Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado. BarquisimetoObjetivo. Realizar predicciones computacionales de estructura de las proteínas humanas Hsp27, αB cristalina y HspB8. Materiales y métodos. La predicción de la estructura secundaria se obtuvo mediante un consenso de los programas de predicción secundaria GOR 4,nnPred,Sspro, APSSP2, JPredict, Porter, Prof, SOPMA, HNN y Psi-Pred. Los modelos de estructura terciaria se elaboraron a partir de fragmentos homólogos de proteínas con estructura terciaria conocida que fueron obtenidos por múltiples alineamientos. Empleando la secuencia primaria se obtuvieron perfiles de antigenicidad de las proteínas nativas y fueron analizados los perfiles de hidrofobicidad, polaridad, flexibilidad, accesibilidad tanto de las proteínas nativas como de las mutadas. Resultados. Las predicciones de estructura secundaria y terciariade las proteínas estudiadas muestran que en los tres casos, más del 65% son regiones en coil, 20-25% en hoja plegada y menos del 10% en alfa hélice. Los análisis de estructura primaria muestran que al menos uno de los perfiles estudiados, en cada mutación está alterado. Conclusiones. Los análisis comparativos de estructura sugieren que las mutaciones afectan la solubilidad de las proteínas mutadas y con ello su función como chaperonas moleculareshttp://revistas.javeriana.edu.co/index.php/scientarium/article/view/1347/813Hsp27αB-cristallineHspB8prediction of secondary structure |
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