Aislamiento y algunas propiedades de la toxina Be1 del veneno de Brachistosternus ehrenbergii (Gervais, 1841) (Scorpiones:Bothriuridae) - Catherina Ramos; Enrique Escobar (Revista Peruana de Biología, 2013)
Mediante cromatografía de intercambio catiónico en CM-Sephadex C-25 (16 x 1,1 cm) con buffer acetato de amonio 0,05 M a pH 7, del veneno del escorpión Brachistosternus ehrenbergii fue aislada una proteína con acción tóxica sobre ratones albinos. En este sistema la toxina interactúa con el gel y es eluida al final luego de usar el mismo buffer conteniendo NaCl 0,6M. La toxina fue denominada Be1 y es una proteína básica que constituye el 8,1% de la proteína total del veneno. La pureza de la toxina fue evaluada por electroforesis en condiciones nativas, de acuerdo al método de Reisfeld, y en condiciones denaturantes por el método de Schägger y von Jagow, determinándose que la toxina es una sola cadena polipeptídica de 6,3 kDa. La inoculación de 60 μg de toxina en ratones albinos, vía intraperitoneal, genera la aparición de algunos signos locales como hipersecreción salival, seguido por afección respiratoria, arrastre de las patas posteriores, hasta finalmente al cabo de 2 horas, producir la muerte. Vía intramuscular (7,6 μg), Be1 produce parálisis temporal de la extremidad inoculada. La toxina no tiene actividades de fosfolipasa, proteasa, acetilcolinesterasa ni actividad inhibidora de acetilcolinesterasa.