<b>EXTRAÇÃO, ISOLAMENTO E FRACIONAMENTO DA PROTEÃNA DE TREMOÇO (LUPINUS ALBUS) VAR. MULTOLUPA</b>

<p align="justify">O objetivo deste trabalho foi determinar as características de solubilidade da proteína de tremoço (Lupinus albus, var. Multolupa). Extração protéica de 84,6% foi obtida com o aumento da relação massa de farinha/ volume de extrator. A solubilidade p...

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Main Authors: VALDIR AUGUSTO NEVES, EUCLIDES JOAQUIM LOURENÇO, MARAIZA APARECIDA DA SILVA
Format: Article
Language:English
Published: Universidade Estadual Paulista 2009-07-01
Series:Alimentos e Nutrição
Subjects:
Online Access:http://serv-bib.fcfar.unesp.br/seer/index.php/alimentos/article/view/804
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description <p align="justify">O objetivo deste trabalho foi determinar as características de solubilidade da proteína de tremoço (Lupinus albus, var. Multolupa). Extração protéica de 84,6% foi obtida com o aumento da relação massa de farinha/ volume de extrator. A solubilidade protéica com o pH mostrou uma curva típica de globulinas com um mínimo entre os pHs 4 e 6. O efeito do aumento da concentração de NaCI até 1,0 M elevou a solubilidade na faixa do pH, no entanto reduziu na faixa de pHs ácidos. O tipo e a concentração de sais e pHs da solução afetaram a solubilidade protéica. O fracionamento com diferentes solventes solubilizou até 87,82% do nitrogênio da farinha de tremoço, e o nitrogênio solúvel em sal correspondeu a até 69% do total. A fração globulina representou 43,42% do total de proteínas, enquanto albumínas, prolaminas, glutelinas e resíduo insolúvel corresponderam a 10,77%, 0,49%, 16,29% e 8,59%, respectivamente. A cromatografia em Sepharose CL-6B mostrou a presença de um pico majoritário e dois componentes menores para a globulina total; e na cromatografia em Sephacryl S-300 HR, três componentes foram observados. A eletroforese em gel de poliacrilamida, da fração do tubo pico do componente majoritário eluído na coluna de Sephacryl, mostrou uma única banda de proteína. O conteúdo de açúcares das proteínas foi distinto para fração albumina e globulma</p>
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