<b>Avaliação da atividade da peroxidase em carambola (<em>Oxalidacia averrhoa</em>) em diferentes estádios de maturação</b> - DOI: 10.4025/actasciagron.v27i1.2159
A peroxidase (EC. 1.11.1.7) solúvel e ionicamente ligada foi extraída da carambola em diferentes estádios de maturação da fruta. Os extratos foram preparados utilizando solução tampão fosfato de sódio 100 mM e pH 7,0 e determinada a atividade enzimática desses extratos. O grau de maturação não influ...
Main Authors: | , |
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Format: | Article |
Language: | English |
Published: |
Eduem (Editora da Universidade Estadual de Maringá)
2008-04-01
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Series: | Acta Scientiarum: Agronomy |
Subjects: | |
Online Access: | https://periodicos.uem.br/ojs/index.php/ActaSciAgron/article/view/2159 |
Summary: | A peroxidase (EC. 1.11.1.7) solúvel e ionicamente ligada foi extraída da carambola em diferentes estádios de maturação da fruta. Os extratos foram preparados utilizando solução tampão fosfato de sódio 100 mM e pH 7,0 e determinada a atividade enzimática desses extratos. O grau de maturação não influenciou na atividade da peroxidase solúvel, no entanto foram observadas algumas modificações na atividade da peroxidase ligada ionicamente. Para o estudo da estabilidade térmica da peroxidase, os extratos brutos foram submetidos a temperaturas de 60, 65, 70, 75, 80 e 85°C e a atividade enzimática determinada em intervalos de 0, 2, 4, 6, 8 e 10 minutos. Foi observado que a enzima perdia sua atividade à medida que se aumentava o tempo e a temperatura. Na fase de purificação, o extrato concentrado da peroxidase solúvel foi dialisado usando solução tampão 10 mM de fosfato de sódio pH 7,0, em seguida a amostra foi aplicada em coluna cromatográfica (16 mm d.i x 70 cm) empacotada com Sephacryl HS100 com velocidade de fluxo de 30 mL/h. Os resultados da eletroforese mostraram a presença de uma isoenzima aniônica de peso molecular 64 kDa. |
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ISSN: | 1679-9275 1807-8621 |