<b>Atividade e estabilidade operacional de lipase imobilizada em fosfato de zircônio na ausência e presença de polietilenoglicol</b> - DOI: 10.4025/actascitechnol.v28i2.1173
No presente trabalho, diferentes procedimentos de imobilização foram avaliados: adição direta da lipase em fosfato de zircônio (ZrP) e adição simultânea de lipase e agente estabilizante (polietilenoglicol, MM-1500) no mesmo suporte. A seleção desse aditivo foi baseada na sua compatibilidade com a li...
| Main Authors: | , , , , |
|---|---|
| Format: | Article |
| Language: | English |
| Published: |
Universidade Estadual de Maringá
2006-03-01
|
| Series: | Acta Scientiarum: Technology |
| Subjects: | |
| Online Access: | http://periodicos.uem.br/ojs/index.php/ActaSciTechnol/article/view/1173 |
| Summary: | No presente trabalho, diferentes procedimentos de imobilização foram avaliados: adição direta da lipase em fosfato de zircônio (ZrP) e adição simultânea de lipase e agente estabilizante (polietilenoglicol, MM-1500) no mesmo suporte. A seleção desse aditivo foi baseada na sua compatibilidade com a lipase de <em>Candida rugosa</em>, conforme dados obtidos anteriormente empregando silica de porosidade controlada como suporte. A metodologia de imobilização da lipase em ZrP na presença de PEG-1500 forneceu derivados imobilizados mais ativos (310,6 U mg<sup>-1</sup>) quando comparados com aqueles obtidos sem adição de PEG-1500 (162,8 U mg<sup>-1</sup>), proporcionando elevada recuperação da atividade oferecida na imobilização (88,7%). Nos testes catalíticos efetuados em meio orgânico (síntese de butirato de butila), foi também constatado um melhor desempenho dos derivados imobilizados obtidos na presença de PEG, em termos de atividade e estabilidade operacional. Esse resultado pode ser atribuído ao recobrimento da enzima pelo aditivo que provavelmente aumentou o acesso do substrato ao sítio ativo da enzima |
|---|---|
| ISSN: | 1806-2563 1807-8664 |