DAMPAK KADMIUM DAN MERKURI TERHADAP METABOLISME KARBOHIDRAT: KAJIAN IN SILICO PADA ENZIM GLIKOGEN SINTASE DAN FOSFOFRUKTOKINASE
Kadmium (Cd) dan Merkuri (Hg) adalah logam berat dengan sitotoksisitas tinggi, berimplikasi sebagai penyebab peradangan kronis, stres oksidatif, obesitas, hiperglikemia, dan bahkan diabetes. Paparan jangka panjang Cd dan Hg dapat mempengaruhi enzim yang terlibat dalam metabolisme karbohidrat, pada...
Main Authors: | , , , |
---|---|
Format: | Article |
Language: | English |
Published: |
Sekolah Tinggi Ilmu Kesehatan ISFI Banjarmasin
2022-03-01
|
Series: | JIIS: Jurnal Ilmiah Ibnu Sina |
Subjects: | |
Online Access: | http://e-jurnal.stikes-isfi.ac.id/index.php/JIIS/article/view/836 |
Summary: | Kadmium (Cd) dan Merkuri (Hg) adalah logam berat dengan sitotoksisitas tinggi, berimplikasi sebagai penyebab peradangan kronis, stres oksidatif, obesitas, hiperglikemia, dan bahkan diabetes. Paparan jangka panjang Cd dan Hg dapat mempengaruhi enzim yang terlibat dalam metabolisme karbohidrat, pada proses glikolisis dan glikogenesis. dengan mengubah struktur dan aktivitas enzimatik protein yang dapat menyebabkan efek toksik pada enzim yang terlibat didalamnya termasuk glikogen sintase (GS), yang dapat menyebabkan penipisan kandungan glikogen dan berpotensi membatasi proses glikolisis di hati dan otot dengan menurunkan fosfofruktokinase (PFK) aktivitas enzim. Belum banyak penelitian yang menjelaskan interaksi antara Cd dan Hg pada enzim GS dan PFK. Untuk itu, penelitian ini dilakukan dengan menggunakan in silico. Struktur enzim diperoleh dari RCSB Protein Data Bank (http://www.rcsb.org) dengan kode berikut, GS (PDB ID: 1RZV) dan PFK (PDB ID: 4WLO). Interaksi antara Cd dan Hg dengan enzim ini digunakan oleh MIB: prediksi situs Pengikat Ion Logam dan server docking (http://bioinfo.cmu.edu.tw/MIB/). Interaksi antara Cd dan asam amino dari protein target divisualisasikan pada UCSF Chimera 1.14. Hasil penelitian menunjukkan bahwa Hg berinteraksi dengan residu asam amino pada tapak aktif enzim glikogen sintase pada ujung domain terminal-C, yakni pada 3 residu sistein Cys 295, cys 366, dan cys 390. Semetara itu Cd dan Hg tidak berinteraksi dengan residu asam amino pada sisi aktif enzim fosfofruktokinase, tetapi berinteraksi pada struktur protein penyusun enzim.
|
---|---|
ISSN: | 2502-647X 2503-1902 |