Caracterización e inmunoreactividad de la proteína acídica Ribosomal P2ß de L. (V.) braziliensis
Introducción: El diagnóstico serológico de la leishmaniasis usando proteínas totales presenta reacciones cruzadas. La caracterización de nuevos antígenos de Leishmania mejorará el uso de herramientas serológicas en el diagnóstico de esta enfermedad. Objetivo: Caracterizar un nuevo antígeno de Leishm...
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| Published: |
Instituto Nacional de Salud
2003-04-01
|
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| description | Introducción: El diagnóstico serológico de la leishmaniasis usando proteínas totales presenta reacciones cruzadas. La caracterización de nuevos antígenos de Leishmania mejorará el uso de herramientas serológicas en el diagnóstico de esta enfermedad. Objetivo: Caracterizar un nuevo antígeno de Leishmania. Materiales y métodos: Se seleccionó el bacteriófago T166-U19 de una biblioteca de cADN de L. (V.) braziliensis el cual es reactivo a mezclas de sueros de leishmaniasis cutánea y mucocutánea. El cADN del clon T166-U19 fue subclonado en el plásmido pGEX, luego secuenciado y la proteína recombinante fue expresada. La reactividad de esta proteína recombinante se evaluó por ELISA. Resultados: El cADN del clon T166- U19 presentó un marco de lectura abierto de 318 pb que traduce una proteína de 105 aminoácidos con 81,1%, 82,9% y 60,7% de identidad total con la proteína acídica ribosomal LiP de L. (L.) infantum, P2 de L. (L.) donovani, y P2 de T. cruzi, respectivamente. Además, la proteína recombinante presentó baja reactividad (50%) con sueros de pacientes con leishmaniosis, mientras que presentó reactividad cruzada con sueros de pacientes chagásicos. Conclusiones: Se caracterizó por primera vez la proteína acídica ribosomal P2B de L. (V.) braziliensis, y presentando baja reactividad con sueros de pacientes con leishmaniasis. |
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| spelling | doaj.art-83cc5aad204745ed865b6afffd9721b52022-12-21T21:58:24ZspaInstituto Nacional de SaludRevista Peruana de Medicina Experimental y Salud Pública1726-46342003-04-012029296S1726-46342003000200006Caracterización e inmunoreactividad de la proteína acídica Ribosomal P2ß de L. (V.) braziliensisCarlos Padilla R0Ysabel Montoya P1Instituto Nacional de SaludInstituto Nacional de SaludIntroducción: El diagnóstico serológico de la leishmaniasis usando proteínas totales presenta reacciones cruzadas. La caracterización de nuevos antígenos de Leishmania mejorará el uso de herramientas serológicas en el diagnóstico de esta enfermedad. Objetivo: Caracterizar un nuevo antígeno de Leishmania. Materiales y métodos: Se seleccionó el bacteriófago T166-U19 de una biblioteca de cADN de L. (V.) braziliensis el cual es reactivo a mezclas de sueros de leishmaniasis cutánea y mucocutánea. El cADN del clon T166-U19 fue subclonado en el plásmido pGEX, luego secuenciado y la proteína recombinante fue expresada. La reactividad de esta proteína recombinante se evaluó por ELISA. Resultados: El cADN del clon T166- U19 presentó un marco de lectura abierto de 318 pb que traduce una proteína de 105 aminoácidos con 81,1%, 82,9% y 60,7% de identidad total con la proteína acídica ribosomal LiP de L. (L.) infantum, P2 de L. (L.) donovani, y P2 de T. cruzi, respectivamente. Además, la proteína recombinante presentó baja reactividad (50%) con sueros de pacientes con leishmaniosis, mientras que presentó reactividad cruzada con sueros de pacientes chagásicos. Conclusiones: Se caracterizó por primera vez la proteína acídica ribosomal P2B de L. (V.) braziliensis, y presentando baja reactividad con sueros de pacientes con leishmaniasis.http://www.scielo.org.pe/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1726-46342003000200006&lng=en&tlng=enProteínas ribosomalesLeishmanía braziliensisLeishmaniasis |
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