Caracterización biológica y acción de inhibidores de una fosfolipasa A2 del veneno de Lachesis muta
<span style="font-family: Verdana; font-size: x-small;">El presente trabajo informa de la purificación y caracterización bioquímica y biológica de la fosfolipasa A<sub>2</sub> (PLA<sub>2</sub>) de <em>Lachesis muta </em>(Linnaeus, 1766). La puri...
Main Authors: | , , , , , |
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Format: | Article |
Language: | English |
Published: |
Universidad Nacional Mayor de San Marcos
2011-05-01
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Series: | Revista Peruana de Biología |
Subjects: | |
Online Access: | http://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/rpb/article/view/60 |
Summary: | <span style="font-family: Verdana; font-size: x-small;">El presente trabajo informa de la purificación y caracterización bioquímica y biológica de la fosfolipasa A<sub>2</sub> (PLA<sub>2</sub>) de <em>Lachesis muta </em>(Linnaeus, 1766). La purificación se realizó por cromatografía liquida (CL) usando CM-Sephadex C-50 y Sephadex G-50, obteniéndola al estado homogéneo con un peso molecular de 18749 Da. Los ensayos con PLA<sub>2</sub> realizados sobre fosfolípidos de yema de huevo y lecitina comercial, mostraron que los agentes EDTA, PMSF, glutatión y cisteína, inhibieron la actividad con valores mayores al 50%. La PLA<sub>2</sub> de <em>L. muta</em> produjo un notable efecto anticoagulante, observándose un retardo de 2'30" en el tiempo de coagulación con 9,6 µg de la enzima. La hemólisis indirecta sobre eritrocitos humanos dio un equivalente de 4,35 µg como dosis hemolítica media (HD<sub>50</sub>). Los valores de dosis edemática media y dosis miotóxica mínima fueron de 91,5 µg y 125,89 µg/mL respectivamente; valores por debajo de PLA<sub>2</sub> de otros venenos. No se registró actividad hemorrágica directa. Las pruebas de inmunodifusión e inmunoelectroforésis revelaron que PLA<sub>2</sub> de <em>L. muta</em> tuvo reactividad inmunogénica contra el antiveneno lachésico monovalente (INS-Perú). Sin embargo, la neutralización por el antiveneno fue parcial.</span> |
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ISSN: | 1561-0837 1727-9933 |