Allosteric inhibition of IgE–FcεRI interactions by simultaneous targeting of IgE F(ab’)2 epitopes
Abstract Immunoglobulin E (IgE) plays pivotal roles in allergic diseases through interaction with a high-affinity receptor (FcεRI). We established that Fab fragments of anti-IgE antibodies (HMK-12 Fab) rapidly dissociate preformed IgE-FcεRI complexes in a temperature-dependent manner and inhibit IgE...
Автори: | Takao Hirano, Akemi Koyanagi, Hideo Ago, Masaki Yamamoto, Jiro Kitaura, Masataka Kasai, Ko Okumura |
---|---|
Формат: | Стаття |
Мова: | English |
Опубліковано: |
Nature Portfolio
2024-08-01
|
Серія: | Communications Biology |
Онлайн доступ: | https://doi.org/10.1038/s42003-024-06633-4 |
Схожі ресурси
Схожі ресурси
-
Tuning IgE: IgE-Associating Molecules and Their Effects on IgE-Dependent Mast Cell Reactions
за авторством: Tomoaki Ando, та інші
Опубліковано: (2021-07-01) -
Identification of contact residues in the IgE binding site of human FcεRIα
за авторством: Cook, J, та інші
Опубліковано: (1997) -
Effects of Omalizumab on FcεRI and IgE Expression in Lesional Skin of Bullous Pemphigoid
за авторством: S. Morteza Seyed Jafari, та інші
Опубліковано: (2019-08-01) -
Structural basis of the IgE-Fc epsilon RI interaction.
за авторством: Beavil, A, та інші
Опубліковано: (1993) -
Structural basis of the IgE-Fc epsilon RI interaction.
за авторством: Beavil, A, та інші
Опубліковано: (1993)