مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز
<br /> <br /> <br /> <br /> آنزیم‌ها کاتالیزورهای دنیای زنده برای انجام سریع‌تر واکنش‌های شیمیایی هستند. آنزیم آدنوزین دآمیناز(Adenosine Deaminase, ADA) واکنش دآمیناسیون برگشت‌ناپذیر آدنوزین یا داکسی آدنوزین را به اینوزین یا داکسی اینوزین کاتالیز می‌کند. به دلیل اهمیت این آنز...
| Main Authors: | , , , |
|---|---|
| Format: | Article |
| Language: | fas |
| Published: |
Alzahra University
2019-05-01
|
| Series: | زیست‌شناسی کاربردی |
| Subjects: | |
| Online Access: | https://jab.alzahra.ac.ir/article_4295_a7e985982424ba90058e0399bcb683af.pdf |
| _version_ | 1818276952101879808 |
|---|---|
| author | رویا مهین پور مجید قاسمی سیده زهرا موسوی نژاد زهره زهرایی |
| author_facet | رویا مهین پور مجید قاسمی سیده زهرا موسوی نژاد زهره زهرایی |
| author_sort | رویا مهین پور |
| collection | DOAJ |
| description | <br /> <br /> <br /> <br /> آنزیم‌ها کاتالیزورهای دنیای زنده برای انجام سریع‌تر واکنش‌های شیمیایی هستند. آنزیم آدنوزین دآمیناز(Adenosine Deaminase, ADA) واکنش دآمیناسیون برگشت‌ناپذیر آدنوزین یا داکسی آدنوزین را به اینوزین یا داکسی اینوزین کاتالیز می‌کند. به دلیل اهمیت این آنزیم در متابولیسم انسان و انواع بیماری‌ها، همواره مورد توجه پژوهشگران بوده است. باتوجه به رابطه بین فعالیت ADA و انواع لیگاندهای دارویی و غذایی، مطالعات فراوانی دراین‌زمینه انجام پذیرفته است. یکی از لیگاندهای مهم این آنزیم، کافئین است که روزانه به صورت خوراکی یا دارویی وارد بدن می‌شود. گزارش‌هایی درباره اثر کافئین بر فعالیت ADA چه در بدن و چه در شرایط آزمایشگاهی ارائه شده است.<br />در پژوهش حاضر، تغییرات فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز در شرایط بافری Tris-HCl 50 میلی‌مولار pH7.3و در دمای37 درجه‌سانتیگراد، درحضور و عدم‌حضور کافئین و در غلظت‌های فزاینده سوبسترای آدنوزین (0-50 میکرومولار) و در زمان‌های مختلف مجاورت با کافئین اندازه گیری شد. باتوجه به تجزیه و تحلیل منحنی های اشباع به دست آمده، شکل سیگموئیدی آنها تفاوت چشمگیری با منحنی‌های اشباع گزارش‌های پیشین نشان میدهد و اولین بار است که گزارش می شود. این تفاوت را می‌توان به اختلاف در گستره غلظتی سوبسترا و زمان مجاورت با کافئین نسبت داد. بر پایه شکل سیگموئیدی منحنی اشباع، مکانیسم اثر کافئین قابل توجیه است. همچنین بر اساس یافته‌های این پژوهش، اثر کافئین بر فعالیت آدنوزین‌دآمیناز، تابعی از زمان مجاورت آنهاست و پس از 6 ساعت مجاورت آنزیم و کافئین به ثبات می‌رسد. این نکته در تفسیر نتایج حاصل از بررسی‌های مربوط به آدنوزین دآمیناز و لیگاندهایش ارزشمند خواهد بود. |
| first_indexed | 2024-12-12T22:53:49Z |
| format | Article |
| id | doaj.art-a7fce9d6bd444ba8a4e58b49e2c8a8b9 |
| institution | Directory Open Access Journal |
| issn | 2251-7901 2538-2187 |
| language | fas |
| last_indexed | 2024-12-12T22:53:49Z |
| publishDate | 2019-05-01 |
| publisher | Alzahra University |
| record_format | Article |
| series | زیست‌شناسی کاربردی |
| spelling | doaj.art-a7fce9d6bd444ba8a4e58b49e2c8a8b92022-12-22T00:09:00ZfasAlzahra Universityزیست‌شناسی کاربردی2251-79012538-21872019-05-0132113814810.22051/jab.2019.42954295مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمینازرویا مهین پور0مجید قاسمی1سیده زهرا موسوی نژاد2زهره زهرایی31- گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشکده شیمی، دانشگاه کاشان، کاشان، ایران2- گروه شیمی آلی، دانشکده شیمی، دانشگاه کاشان، کاشان، ایران3- گروه بیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه الزهرا(س)، تهران، ایرانهیئت علمی دانشکده شیمی، گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشگاه کاشان، کاشان، ایران<br /> <br /> <br /> <br /> آنزیم‌ها کاتالیزورهای دنیای زنده برای انجام سریع‌تر واکنش‌های شیمیایی هستند. آنزیم آدنوزین دآمیناز(Adenosine Deaminase, ADA) واکنش دآمیناسیون برگشت‌ناپذیر آدنوزین یا داکسی آدنوزین را به اینوزین یا داکسی اینوزین کاتالیز می‌کند. به دلیل اهمیت این آنزیم در متابولیسم انسان و انواع بیماری‌ها، همواره مورد توجه پژوهشگران بوده است. باتوجه به رابطه بین فعالیت ADA و انواع لیگاندهای دارویی و غذایی، مطالعات فراوانی دراین‌زمینه انجام پذیرفته است. یکی از لیگاندهای مهم این آنزیم، کافئین است که روزانه به صورت خوراکی یا دارویی وارد بدن می‌شود. گزارش‌هایی درباره اثر کافئین بر فعالیت ADA چه در بدن و چه در شرایط آزمایشگاهی ارائه شده است.<br />در پژوهش حاضر، تغییرات فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز در شرایط بافری Tris-HCl 50 میلی‌مولار pH7.3و در دمای37 درجه‌سانتیگراد، درحضور و عدم‌حضور کافئین و در غلظت‌های فزاینده سوبسترای آدنوزین (0-50 میکرومولار) و در زمان‌های مختلف مجاورت با کافئین اندازه گیری شد. باتوجه به تجزیه و تحلیل منحنی های اشباع به دست آمده، شکل سیگموئیدی آنها تفاوت چشمگیری با منحنی‌های اشباع گزارش‌های پیشین نشان میدهد و اولین بار است که گزارش می شود. این تفاوت را می‌توان به اختلاف در گستره غلظتی سوبسترا و زمان مجاورت با کافئین نسبت داد. بر پایه شکل سیگموئیدی منحنی اشباع، مکانیسم اثر کافئین قابل توجیه است. همچنین بر اساس یافته‌های این پژوهش، اثر کافئین بر فعالیت آدنوزین‌دآمیناز، تابعی از زمان مجاورت آنهاست و پس از 6 ساعت مجاورت آنزیم و کافئین به ثبات می‌رسد. این نکته در تفسیر نتایج حاصل از بررسی‌های مربوط به آدنوزین دآمیناز و لیگاندهایش ارزشمند خواهد بود.https://jab.alzahra.ac.ir/article_4295_a7e985982424ba90058e0399bcb683af.pdfآدنوزین دآمینازسینتیک سیگموئیدیکافئینمکانیسم بازدارندگی |
| spellingShingle | رویا مهین پور مجید قاسمی سیده زهرا موسوی نژاد زهره زهرایی مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز زیست‌شناسی کاربردی آدنوزین دآمیناز سینتیک سیگموئیدی کافئین مکانیسم بازدارندگی |
| title | مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز |
| title_full | مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز |
| title_fullStr | مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز |
| title_full_unstemmed | مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز |
| title_short | مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز |
| title_sort | مکانیسم اثر بازدارندگی کافئین چای ایرانی بر سینتیک سیگموئیدی فعالیت آنزیم آدنوزین دآمیناز |
| topic | آدنوزین دآمیناز سینتیک سیگموئیدی کافئین مکانیسم بازدارندگی |
| url | https://jab.alzahra.ac.ir/article_4295_a7e985982424ba90058e0399bcb683af.pdf |
| work_keys_str_mv | AT rwyạmhynpwr mḵạnysmạtẖrbạzdạrndgyḵạfỷyncẖạyạyrạnybrsyntyḵsygmwỷydyfʿạlytậnzymậdnwzyndậmynạz AT mjydqạsmy mḵạnysmạtẖrbạzdạrndgyḵạfỷyncẖạyạyrạnybrsyntyḵsygmwỷydyfʿạlytậnzymậdnwzyndậmynạz AT sydhzhrạmwswynzẖạd mḵạnysmạtẖrbạzdạrndgyḵạfỷyncẖạyạyrạnybrsyntyḵsygmwỷydyfʿạlytậnzymậdnwzyndậmynạz AT zhrhzhrạyy mḵạnysmạtẖrbạzdạrndgyḵạfỷyncẖạyạyrạnybrsyntyḵsygmwỷydyfʿạlytậnzymậdnwzyndậmynạz |