| Summary: | <p><strong>Fundamento</strong>: las características estructurales y funcionales de la glicoproteína S del virus SARS-CoV-2 la convierten en un antígeno relevante y una diana deseable para el desarrollo de vacunas y fármacos, pues su bloqueo o neutralización impediría el ciclo infeccioso.</p><p><strong>Objetivo</strong>: modelar, con el empleo de herramientas bioinformáticas, la inmunogenicidad de la glicoproteína S, a partir de la identificación de péptidos que puedan ser reconocidos por linfocitos T y B humanos.</p><p><strong>Métodos</strong>: se alinearon ocho secuencias diferentes de la glicoproteína S por medio de CLUSTAL O, para determinar la conservación del dominio de unión al receptor. Se seleccionaron las moléculas HLA-A*0201, HLA-DRB1*0301 y HLA-DRB1*0701 para la predicción de péptidos T, con los algoritmos SYFPEITHI, IEDB y NetMHC/NetMHCII. En el caso de los epítopes B lineales se utilizaron los algoritmos BepiPred-2.0, ABCpred, BcePred y BepiPred-IEDB.</p><p><strong>Resultados</strong>: las secuencias empleadas para comparar el grado de conservación de la estructura de la molécula, particularmente el dominio de unión al receptor, mostraron una homología completa. La región comprendida entre los residuos 207-222 contiene epítopes B y T CD4+, al tiempo que en las posiciones 133-147 y 407-425 se concentran epítopes B y T CD8+; todas están ubicadas en el segmento externo de la proteína. En el motivo de unión al receptor se localizan varios epítopes B y residuos de interacción directa entre la glicoproteína S y ACE2.</p><p><strong>Conclusiones</strong>: la glicoproteína S del SARS-CoV-2 tiene un potencial inmunogénico, con el que puede generar respuesta T y B.</p>
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