Construction of ferritin hydrogels utilizing subunit–subunit interactions

Construction of ferritin hydrogels utilizing subunit–subunit interactions

Показати інші версії (1)

Various proteins form nanostructures exhibiting unique functions, making them attractive as next-generation materials. Ferritin is a hollow spherical protein that incorporates iron ions. Here, we found that hydrogels are simply formed from concentrated apoferritin solutions by acid denaturation and...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Masaru Yamanaka, Tsuyoshi Mashima, Michio Ogihara, Mei Okamoto, Takayuki Uchihashi, Shun Hirota
Формат:	Стаття
Мова:	English
Опубліковано:	Public Library of Science (PLoS) 2021-01-01
Серія:	PLoS ONE
Онлайн доступ:	https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8565734/?tool=EBI

Схожі ресурси

Construction of ferritin hydrogels utilizing subunit-subunit interactions.
за авторством: Masaru Yamanaka, та інші
Опубліковано: (2021-01-01)

Ferritin microheterogeneity, subunit composition, functional, and physiological implications
за авторством: Ayush K. Srivastava, та інші
Опубліковано: (2023-11-01)

Sequence analysis of dolphin ferritin H and L subunits and possible iron-dependent translational control of dolphin ferritin gene
за авторством: Sasaki Yukako, та інші
Опубліковано: (2008-10-01)

The crystal structure of Acinetobacter baumannii bacterioferritin reveals a heteropolymer of bacterioferritin and ferritin subunits
за авторством: Huili Yao, та інші
Опубліковано: (2024-08-01)

Probing subunit-subunit interactions in the yeast vacuolar ATPase by peptide arrays.
за авторством: Lee S Parsons, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

Structure of the human ATAD2 AAA+ histone chaperone reveals mechanism of regulation and inter-subunit communication
за авторством: Carol Cho, та інші
Опубліковано: (2023-09-01)

Solution structure of the stalk subunits E and G of the vacuolar ATPase from yeast and interaction studies of subunits E and G with the neighboring subunits
за авторством: Sankaranarayanan Rishikesan
Опубліковано: (2012)

Ferritin Heavy-like subunit is involved in the innate immune defense of the red swamp crayfish Procambarus clarkii
за авторством: Si-Pei Zhang, та інші
Опубліковано: (2024-07-01)

GABAC receptor rho subunits interact with PNUTS, a targeting subunit of protein phosphatase 1
за авторством: Brandstätter Johann, та інші
Опубліковано: (2007-03-01)

Injectable Hydrogels for Sustained Codelivery of Subunit Vaccines Enhance Humoral Immunity
за авторством: Gillie A. Roth, та інші
Опубліковано: (2020-09-01)

Physical studies on subunit interactions in oligomeric enzymes
за авторством: Leonard, K, та інші
Опубліковано: (1970)

Targeting mycobacterial F-ATP synthase C-terminal α subunit interaction motif on rotary subunit γ
за авторством: Harikishore, Amaravadhi, та інші
Опубліковано: (2022)

Subunit interactions in yeast transcription/repair factor TFIIH. Requirement for Tfb3 subunit in nucleotide excision repair.
за авторством: Feaver, W, та інші
Опубліковано: (2000)

The C-terminal zinc finger of the catalytic subunit of DNA polymerase delta is responsible for direct interaction with the B-subunit.
за авторством: Sanchez Garcia, J, та інші
Опубліковано: (2004)

Wheat truncated hemoglobin interacts with photosystem I PSK-I subunit and photosystem II subunit PsbS1
за авторством: D. Y. Kim, та інші
Опубліковано: (2013-06-01)

Targeting Mycobacterial F-ATP Synthase C-Terminal α Subunit Interaction Motif on Rotary Subunit γ
за авторством: Amaravadhi Harikishore, та інші
Опубліковано: (2021-11-01)

Aedes aegypti ferritin heavy chain homologue: feeding of iron or blood influences message levels, lengths and subunit abundance
за авторством: Boris C. Dunkov, та інші
Опубліковано: (2002-04-01)

Development of mitochondrial DNA cytochrome c oxidase subunit I primer sets to construct DNA barcoding library using next-generation sequencing
за авторством: Seikan Kurata, та інші
Опубліковано: (2024-06-01)

Insilico Design and Construction of a Chimeric Gene Comprising the A Subunit of Vibrio cholera Pilin and the B Subunit of Cholera Toxin
за авторством: Milad Amerian, та інші
Опубліковано: (2017-08-01)

Liposome-Based Adjuvants for Subunit Vaccines: Formulation Strategies for Subunit Antigens and Immunostimulators
за авторством: Signe Tandrup Schmidt, та інші
Опубліковано: (2016-03-01)

Characterization and utility of two monoclonal antibodies to cholera toxin B subunit
за авторством: Noel Verjan Garcia, та інші
Опубліковано: (2023-03-01)

PKA regulation of neuronal function requires the dissociation of catalytic subunits from regulatory subunits
за авторством: Weihong Xiong, та інші
Опубліковано: (2024-11-01)

Lipid-protein interactions of immunoreceptor signaling subunit cytoplasmic domains
за авторством: Aivazian, Dikran A. (Dikran Arvid), 1971-
Опубліковано: (2005)

Mass spectrometry of membrane transporters reveals subunit stoichiometry and interactions.
за авторством: Barrera, N, та інші
Опубліковано: (2009)

Interactions and CCAAT-binding of Arabidopsis thaliana NF-Y subunits.
за авторством: Valentina Calvenzani, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

Plasticity of Intermediate Filament Subunits
за авторством: Kirmse, Robert, та інші
Опубліковано: (2010)

Subunit exchange in protein complexes
за авторством: Tusk, S, та інші
Опубліковано: (2018)

Subunit vaccines for Acinetobacter baumannii
за авторством: Ning Yang, та інші
Опубліковано: (2023-01-01)

Mitochondria, Telomeres and Telomerase Subunits
за авторством: Qian Zheng, та інші
Опубліковано: (2019-11-01)

Plasticity of intermediate filament subunits.
за авторством: Robert Kirmse, та інші
Опубліковано: (2010-01-01)

Characterization of subunits encoded by SnRK1 and dissection of combinations among these subunits in sorghum (Sorghum bicolor L.)
за авторством: Qian-lin XIAO, та інші
Опубліковано: (2023-02-01)

Two-subunit DNA escort mechanism and inactive subunit bypass in an ultra-fast ring ATPase
за авторством: Ninning Liu, та інші
Опубліковано: (2015-10-01)

Molecular cloning and copy number variation of a ferritin subunit (Fth1) and its association with growth in freshwater pearl mussel Hyriopsis cumingii.
за авторством: Zhiyi Bai, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

NMR solution structure of subunit F of the methanogenic A1AO adenosine triphosphate synthase and its interaction with the nucleotide-binding subunit B
за авторством: Gayen, Shovanlal, та інші
Опубліковано: (2012)

Determining subunit-subunit interaction from statistics of cryo-EM images: observation of nearest-neighbor coupling in a circadian clock protein complex
за авторством: Xu Han, та інші
Опубліковано: (2023-09-01)

Probing the rice Rubisco-Rubisco activase interaction via subunit heterooligomerization
за авторством: Shivhare, Devendra, та інші
Опубліковано: (2021)

RNF41 interacts with the VPS52 subunit of the GARP and EARP complexes.
за авторством: Delphine Masschaele, та інші
Опубліковано: (2017-01-01)

Molecular requirements for the inter-subunit interaction and kinetochore recruitment of SKAP and Astrin
за авторством: Alexandra Friese, та інші
Опубліковано: (2016-04-01)

Polyanions provide selective control of APC/C interactions with the activator subunit
за авторством: Arda Mizrak, та інші
Опубліковано: (2019-12-01)

Distinctive interactions of the <it>Arabidopsis </it>homolog of the 30 kD subunit of the cleavage and polyadenylation specificity factor (AtCPSF30) with other polyadenylation factor subunits
за авторством: Dinkins Randy D, та інші
Опубліковано: (2009-07-01)