Conformational changes in IgE contribute to its uniquely slow dissociation rate from receptor FcɛRI.
Among antibody classes, IgE has a uniquely slow dissociation rate from, and high affinity for, its cell surface receptor FcɛRI. We show the structural basis for these key determinants of the ability of IgE to mediate allergic hypersensitivity through the 3.4-Å-resolution crystal structure of human I...
প্রধান লেখক: | Holdom, MD, Davies, A, Nettleship, J, Bagby, S, Dhaliwal, B, Girardi, E, Hunt, J, Gould, H, Beavil, A, McDonnell, J, Owens, R, Sutton, B |
---|---|
বিন্যাস: | Journal article |
ভাষা: | English |
প্রকাশিত: |
2011
|
অনুরূপ উপাদানগুলি
-
Conformational changes in IgE contribute to its uniquely slow dissociation rate from receptor FcIRI
অনুযায়ী: Holdom, MD, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2011) -
FceRI density and spontaneous secretion from human basophils.
অনুযায়ী: Donald MacGlashan
প্রকাশিত: (2017-01-01) -
A spatio-temporal model reveals self-limiting FcɛRI cross-linking by multivalent antigens
অনুযায়ী: Md Shahinuzzaman, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2018-01-01) -
A TNFRSF14-FcɛRI-mast cell pathway contributes to development of multiple features of asthma pathology in mice
অনুযায়ী: Riccardo Sibilano, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2016-12-01) -
Structural basis of the IgE-Fc epsilon RI interaction.
অনুযায়ী: Beavil, A, অন্যান্য
প্রকাশিত: (1993)