Crystal structure of the CD2-binding domain of CD58 (lymphocyte function-associated antigen 3) at 1.8-A resolution.

Crystal structure of the CD2-binding domain of CD58 (lymphocyte function-associated antigen 3) at 1.8-A resolution.

The binding of the cell surface molecule CD58 (formerly lymphocyte function-associated antigen 3) to its ligand, CD2, significantly increases the sensitivity of antigen recognition by T cells. This was the first heterophilic cell adhesion interaction to be discovered and is now an important paradigm...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Ikemizu, S, Sparks, L, Van Der Merwe, P, Harlos, K, Stuart, D, Jones, E, Davis, S
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	1999

Схожі ресурси

Crystal structure and binding properties of the CD2 and CD244 (2B4)-binding protein, CD48.
за авторством: Evans, E, та інші
Опубліковано: (2006)

Impact of salt bridges on the equilibrium binding and adhesion of human CD2 and CD58.
за авторством: Bayas, M, та інші
Опубліковано: (2007)

Human cell-adhesion molecule CD2 binds CD58 (LFA-3) with a very low affinity and an extremely fast dissociation rate but does not bind CD48 or CD59.
за авторством: van der Merwe, P, та інші
Опубліковано: (1994)

The contribution of conformational adjustments and long-range electrostatic forces to the CD2/CD58 interaction.
за авторством: Kearney, A, та інші
Опубліковано: (2007)

Antigen-Independent Maturation of CD2, CD11a/CD18,CD44, and CD58 Expression on Thymic Emigrants inFetal and Postnatal Sheep
за авторством: Deborah A. Witherden, та інші
Опубліковано: (1995-01-01)

The NH2-terminal domain of rat CD2 binds rat CD48 with a low affinity and binding does not require glycosylation of CD2.
за авторством: van der Merwe, P, та інші
Опубліковано: (1993)

Crystal structure at 2.8 A resolution of a soluble form of the cell adhesion molecule CD2.
за авторством: Jones, E, та інші
Опубліковано: (1992)

Crystal structure of the extracellular region of the human cell adhesion molecule CD2 at 2.5 A resolution.
за авторством: Bodian, D, та інші
Опубліковано: (1994)

CD2 and the nature of protein interactions mediating cell-cell recognition.
за авторством: Davis, S, та інші
Опубліковано: (1998)

Purified lymphocyte function-associated antigen 3 binds to CD2 and mediates T lymphocyte adhesion.
за авторством: Dustin, M, та інші
Опубліковано: (1987)

Cutting edge: novel RNA ligands able to bind CD4 antigen and inhibit CD4+ T lymphocyte function.
за авторством: Kraus, E, та інші
Опубліковано: (1998)

Autonomous roles for the cytoplasmic domains of the CD2 and CD4 T cell surface antigens.
за авторством: Beyers, A, та інші
Опубліковано: (1991)

Topology of the CD2-CD48 cell-adhesion molecule complex: implications for antigen recognition by T cells.
за авторством: Van Der Merwe, P, та інші
Опубліковано: (1995)

Effects of N-butyldeoxynojirimycin and the Lec3.2.8.1 mutant phenotype on N-glycan processing in Chinese hamster ovary cells: application to glycoprotein crystallization.
за авторством: Butters, T, та інші
Опубліковано: (1999)

A subtle role for CD2 in T cell antigen recognition.
за авторством: Van Der Merwe, P
Опубліковано: (1999)

The CD58-CD2 axis in cancer immune evasion
за авторством: Quastel, M, та інші
Опубліковано: (2022)

AFFINITY AND KINETIC-ANALYSIS OF THE INTERACTION OF THE CELL-ADHESION MOLECULE CD2 WITH ITS LIGANDS CD48 AND CD58
за авторством: Vandermerwe, P, та інші
Опубліковано: (1994)

Crystal structure of an integrin-binding fragment of vascular cell adhesion molecule-1 at 1.8 A resolution.
за авторством: Jones, E, та інші
Опубліковано: (1995)

Correlation of CD2 binding and functional properties of multimeric and monomeric lymphocyte function-associated antigen 3.
за авторством: Dustin, M, та інші
Опубліковано: (1989)

Comparison of CD22 binding to native CD45 and synthetic oligosaccharide.
за авторством: Bakker, T, та інші
Опубліковано: (2002)

CD80 (B7-1) binds both CD28 and CTLA-4 with a low affinity and very fast kinetics.
за авторством: van der Merwe, P, та інші
Опубліковано: (1997)

A model for CD2/CD58-mediated adhesion strengthening.
за авторством: Shao, J, та інші
Опубліковано: (2005)

The ligand-binding face of the semaphorins revealed by the high-resolution crystal structure of SEMA4D.
за авторством: Love, C, та інші
Опубліковано: (2003)

The amino-terminal immunoglobulin-like domain of sialoadhesin contains the sialic acid binding site. Comparison with CD22.
за авторством: Nath, D, та інші
Опубліковано: (1995)

Ligand binding by the immunoglobulin superfamily recognition molecule CD2 is glycosylation-independent.
за авторством: Davis, S, та інші
Опубліковано: (1995)

A predicted three-dimensional structure for the human immunodeficiency virus binding domains of CD4 antigen.
за авторством: Bates, P, та інші
Опубліковано: (1989)

Expression of soluble recombinant glycoproteins with predefined glycosylation: application to the crystallization of the T-cell glycoprotein CD2.
за авторством: Davis, S, та інші
Опубліковано: (1993)

Structural analysis of a CD2 epitope mediating apoptosis of rat CD4+lamina propria T lymphocytes
за авторством: Hoffmann, J, та інші
Опубліковано: (1999)

Ligand binding and signalling by the T cell antigen receptor and CD28
за авторством: Lim, H
Опубліковано: (2014)

Genetic variants at CD28, PRDM1 and CD2/CD58 are associated with rheumatoid arthritis risk.
за авторством: Raychaudhuri, S, та інші
Опубліковано: (2009)

Rational design of a novel calcium-binding site adjacent to the ligand-binding site on CD2 increases its CD48 affinity.
за авторством: Jones, L, та інші
Опубліковано: (2008)

Mechanisms of Cellular Avidity Regulation in CD2-CD58-Mediated T Cell Adhesion.
за авторством: Zhu, D, та інші
Опубліковано: (2006)

CD2: an exception to the immunoglobulin superfamily concept?
за авторством: Davis, S, та інші
Опубліковано: (1996)

CD2: an exception to the immunoglobulin superfamily concept?
за авторством: Davis, S, та інші
Опубліковано: (1996)

S121: CD123-CD33 COMPOUND CAR-T CELLS WITH NOVEL ANTIGEN BINDING DOMAINS PROVIDE A NEW HOPE FOR THE TREATMENT OF ACUTE MYELOID LEUKEMIA
за авторством: Z. Wang, та інші
Опубліковано: (2022-06-01)

Quantification and modeling of tripartite CD2-, CD58FC chimera (alefacept)-, and CD16-mediated cell adhesion.
за авторством: Dustin, M, та інші
Опубліковано: (2007)

Mutational analysis of the epitopes recognized by anti-(rat CD2) and anti-(rat CD48) monoclonal antibodies.
за авторством: Davis, S, та інші
Опубліковано: (1995)

Analysis of CD44 hyaluronan-binding domain mutants by NMR
за авторством: Wright, A, та інші
Опубліковано: (2004)

From structure prediction to function: defining the domain on the African swine fever virus CD2v protein required for binding to erythrocytes
за авторством: Ana Luisa Reis, та інші
Опубліковано: (2025-02-01)

Affinity and kinetic analysis of the interaction of the cell adhesion molecules rat CD2 and CD48.
за авторством: van der Merwe, P, та інші
Опубліковано: (1993)