Evidence for chaperone function in mechanosensation

Evidence for chaperone function in mechanosensation

Bibliografiset tiedot
Päätekijät:	Collier, M, Hochberg, G, Turtle, C, De Villiers, C, Gehmlich, K, Benesch, J
Aineistotyyppi:	Conference item
Julkaistu:	Cell Press 2017

Samankaltaisia teoksia

Mechanosensing in T lymphocyte activation.
Tekijä: Judokusumo, E, et al.
Julkaistu: (2012)

Mechanosensing in T lymphocyte activation.
Tekijä: Judokusumo, E, et al.
Julkaistu: (2012)

Physical limits on cellular directional mechanosensing
Tekijä: Bouffanais, Roland, et al.
Julkaistu: (2013)

Skin-electrode iontronic interface for mechanosensing
Tekijä: Zhu, Pang, et al.
Julkaistu: (2021)

JAG1-NOTCH4 mechanosensing drives atherosclerosis
Tekijä: Souilhol, C, et al.
Julkaistu: (2022)

HspB1 phosphorylation regulates its intramolecular dynamics and mechanosensitive molecular chaperone interaction with filamin C
Tekijä: Collier, MP, et al.
Julkaistu: (2019)

Phosphorylation of alphaB-crystallin alters chaperone function through loss of dimeric substructure.
Tekijä: Aquilina, J, et al.
Julkaistu: (2004)

Quaternary dynamics and plasticity underlie small heat shock protein chaperone function
Tekijä: Stengel, F, et al.
Julkaistu: (2010)

Actomyosin meshwork mechanosensing enables tissue shape to orient cell force
Tekijä: Miller, Callie J., et al.
Julkaistu: (2018)

Silicon nanowires for cellular mechanosensing: material electromechanical properties and applications.
Tekijä: Wong, Chee Chung
Julkaistu: (2014)

Phosphorylation of alphaB-crystallin alters chaperone function through loss of dimeric substructure.
Tekijä: Aquilina, J, et al.
Julkaistu: (2004)

Quaternary dynamics and plasticity underlie small heat shock protein chaperone function.
Tekijä: Stengel, F, et al.
Julkaistu: (2010)

Mechanosensing of DNA bending in a single specific protein-DNA complex
Tekijä: Le, Shimin, et al.
Julkaistu: (2014)

Hierarchically distributed microstructure design of haptic sensors for personalized fingertip mechanosensational manipulation
Tekijä: Liao, Xinqin, et al.
Julkaistu: (2020)

Mechanosensing and mechanochemical transduction in extracellular matrix : biological, chemical, engineering, and physiological aspects /
Tekijä: Silver, Frederick H., 1949-
Julkaistu: (2006)

Chaperones /
Tekijä: Makarow, Marja, et al.
Julkaistu: (2006)

Mimicking phosphorylation of alphaB-crystallin affects its chaperone activity.
Tekijä: Ecroyd, H, et al.
Julkaistu: (2007)

Structural principles that enable oligomeric small heat-shock protein paralogs to evolve distinct functions
Tekijä: Benesch, J, et al.
Julkaistu: (2017)

Polydispersity of a mammalian chaperone: mass spectrometry reveals the population of oligomers in alphaB-crystallin.
Tekijä: Aquilina, J, et al.
Julkaistu: (2003)

Polydispersity of a mammalian chaperone: mass spectrometry reveals the population of oligomers in alphaB-crystallin
Tekijä: Aquilina, J, et al.
Julkaistu: (2003)

DnaJ chaperones contribute to canalization
Tekijä: Hughes, S, et al.
Julkaistu: (2019)

Local unfolding of the HSP27 monomer regulates chaperone activity
Tekijä: Alderson, R, et al.
Julkaistu: (2019)

The quaternary organization and dynamics of the molecular chaperone HSP26 are thermally regulated.
Tekijä: Benesch, J, et al.
Julkaistu: (2010)

Interaction of the molecular chaperone alpha B-crystallin with alpha-synuclein: Effects on amyloid fibril formation and chaperone activity
Tekijä: Rekas, A, et al.
Julkaistu: (2004)

Interaction of the molecular chaperone alphaB-crystallin with alpha-synuclein: effects on amyloid fibril formation and chaperone activity.
Tekijä: Rekas, A, et al.
Julkaistu: (2004)

Conformational dynamics of the molecular chaperone Hsp90 in complexes with a co-chaperone and anticancer drugs.
Tekijä: Phillips, J, et al.
Julkaistu: (2007)

Watching and weighting--chaperone complexes in action.
Tekijä: Robinson, C
Julkaistu: (2005)

The influence of the N-terminal region proximal to the core domain on the assembly and chaperone activity of αB-crystallin
Tekijä: Jovcevski, B, et al.
Julkaistu: (2018)

Cross-system excision of chaperone-mediated proteolysis in chaperone-assisted recombinant protein production.
Tekijä: Martínez-Alonso, M, et al.
Julkaistu: (2010)

Dissecting heterogeneous molecular chaperone complexes using a mass spectrum deconvolution approach.
Tekijä: Stengel, F, et al.
Julkaistu: (2012)

The budding yeast Rad9 checkpoint complex: chaperone proteins are required for its function.
Tekijä: Gilbert, C, et al.
Julkaistu: (2003)

Functional analysis of the Hsp93/ClpC chaperone at the chloroplast envelope
Tekijä: Jarvis, P, et al.
Julkaistu: (2015)

Chaperoning viral protein evolution
Tekijä: Phillips, Angela Marie, Ph. D. Massachusetts Institute of Technology
Julkaistu: (2018)

Molecular chaperones and cell signalling /
Tekijä: Henderson, Brian, et al.
Julkaistu: (2005)

Dynamical structure of αB-crystallin
Tekijä: Hochberg, G, et al.
Julkaistu: (2014)

Dynamical structure of αB-crystallin.
Tekijä: Hochberg, G, et al.
Julkaistu: (2014)

Pharmacological chaperones for human α-N-acetylgalactosaminidase.
Tekijä: Clark, N, et al.
Julkaistu: (2012)

Loss of chaperone protein in human cancer
Tekijä: Adighibe, O
Julkaistu: (2012)

What should GPs be doing about chaperones?
Tekijä: van Hecke, O, et al.
Julkaistu: (2014)

Tic22 is an essential chaperone required for protein import into the apicoplast.
Tekijä: Glaser, S, et al.
Julkaistu: (2012)