Experimental characterization of disordered and ordered aggregates populated during the process of amyloid fibril formation.

Experimental characterization of disordered and ordered aggregates populated during the process of amyloid fibril formation.

Recent experimental evidence points to intermediates populated during the process of amyloid fibril formation as the toxic moieties primarily responsible for the development of increasingly common disorders such as Alzheimer's disease and type II diabetes. We describe here the application of a...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Carulla, N, Zhou, M, Arimon, M, Gairí, M, Giralt, E, Robinson, C, Dobson, C
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2009

Схожі ресурси

Structure and intermolecular dynamics of aggregates populated during amyloid fibril formation studied by hydrogen/deuterium exchange.
за авторством: Carulla, N, та інші
Опубліковано: (2010)

Molecular recycling within amyloid fibrils.
за авторством: Carulla, N, та інші
Опубліковано: (2005)

Amyloid fibril formation by an SH3 domain.
за авторством: Guijarro, J, та інші
Опубліковано: (1998)

Formation of insulin amyloid fibrils followed by FTIR simultaneously with CD and electron microscopy.
за авторством: Bouchard, M, та інші
Опубліковано: (2000)

A beta 40 and A beta 42 Amyloid Fibrils Exhibit Distinct Molecular Recycling Properties
за авторством: Sanchez, L, та інші
Опубліковано: (2011)

Aβ40 and Aβ42 amyloid fibrils exhibit distinct molecular recycling properties.
за авторством: Sánchez, L, та інші
Опубліковано: (2011)

BIOT 243-Biophysical study of the aggregation of human lysozyme into amyloid fibrils
за авторством: Dhulesia, A, та інші
Опубліковано: (2008)

Amyloid fibril formation by a helical cytochrome.
за авторством: Pertinhez, T, та інші
Опубліковано: (2001)

Characterization of the oligomeric states of insulin in self-assembly and amyloid fibril formation by mass spectrometry.
за авторством: Nettleton, E, та інші
Опубліковано: (2000)

The protofilament structure of insulin amyloid fibrils.
за авторством: Jiménez, J, та інші
Опубліковано: (2002)

Prediction of fibril formation by early-stage amyloid peptide aggregation
за авторством: Jiaojiao Hu, та інші
Опубліковано: (2020-04-01)

Insights into amyloid fibril formation from mass spectrometry.
за авторством: Caddy, G, та інші
Опубліковано: (2006)

Amyloid fibril formation by the SCR3 domain of human complement receptor 1.
за авторством: Pertinhez, T, та інші
Опубліковано: (2000)

Observation of sequence specificity in the seeding of protein amyloid fibrils.
за авторством: Krebs, MR, та інші
Опубліковано: (2004)

A camelid antibody fragment inhibits the formation of amyloid fibrils by human lysozyme.
за авторством: Dumoulin, M, та інші
Опубліковано: (2003)

Cytochrome display on amyloid fibrils.
за авторством: Baldwin, A, та інші
Опубліковано: (2006)

Phospholipids as inhibitors of amyloid fibril formation
за авторством: K. O. Vus, та інші
Опубліковано: (2016-11-01)

Formation and seeding of amyloid fibrils from wild-type hen lysozyme and a peptide fragment from the beta-domain.
за авторством: Krebs, MR, та інші
Опубліковано: (2000)

A simple lattice model that captures protein folding, aggregation and amyloid formation.
за авторством: Sanne Abeln, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

A generic mechanism of emergence of amyloid protofilaments from disordered oligomeric aggregates.
за авторством: Stefan Auer, та інші
Опубліковано: (2008-11-01)

Trehalose Effect on The Aggregation of Model Proteins into Amyloid Fibrils
за авторством: Eleonora Mari, та інші
Опубліковано: (2020-05-01)

Simultaneous measurement of amyloid fibril formation by dynamic light scattering and fluorescence reveals complex aggregation kinetics.
за авторством: Aaron M Streets, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Formation of soluble amyloid oligomers and amyloid fibrils by the multifunctional protein vitronectin
за авторством: Langen Ralf, та інші
Опубліковано: (2008-10-01)

Amyloid fibril formation in Alzheimer's disease
за авторством: Jarrett, Joseph Timothy
Опубліковано: (2012)

Supersaturation-Dependent Formation of Amyloid Fibrils
за авторством: Yuji Goto, та інші
Опубліковано: (2022-07-01)

Effect of surfaces on amyloid fibril formation.
за авторством: Bradley Moores, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

Amyloid fibril formation is suppressed in microgravity
за авторством: Hiroaki Matsushita, та інші
Опубліковано: (2021-03-01)

Higher Order Amyloid Fibril Structure by MAS NMR and DNP Spectroscopy
за авторством: Debelouchina, Galia Tzvetanova, та інші
Опубліковано: (2015)

Perturbation of the stability of amyloid fibrils through alteration of electrostatic interactions.
за авторством: Shammas, S, та інші
Опубліковано: (2011)

Tyrosine Rotamer States in Beta Amyloid: Signatures of Aggregation and Fibrillation
за авторством: Onorio Mancini, та інші
Опубліковано: (2018-11-01)

Instability, unfolding and aggregation of human lysozyme variants underlying amyloid fibrillogenesis.
за авторством: Booth, DR, та інші
Опубліковано: (1997)

An atlas of amyloid aggregation: the impact of substitutions, insertions, deletions and truncations on amyloid beta fibril nucleation
за авторством: Mireia Seuma, та інші
Опубліковано: (2022-11-01)

Suppression of amyloid fibril formation by UV irradiation
за авторством: Hiroaki Matsushita, та інші
Опубліковано: (2022-12-01)

Influence of Aluminium and EGCG on Fibrillation and Aggregation of Human Islet Amyloid Polypeptide
за авторством: Zhi-Xue Xu, та інші
Опубліковано: (2016-01-01)

Amyloid fibril proteomics of AD brains reveals modifiers of aggregation and toxicity
за авторством: Arun Upadhyay, та інші
Опубліковано: (2023-09-01)

Effects of Protein Corona on IAPP Amyloid Aggregation, Fibril Remodelling, and Cytotoxicity
за авторством: Emily H. Pilkington, та інші
Опубліковано: (2017-05-01)

Thioflavin T as an amyloid dye: fibril quantification, optimal concentration and effect on aggregation
за авторством: Christine Xue, та інші
Опубліковано: (2017-01-01)

Ultrastructural organization of amyloid fibrils by atomic force microscopy.
за авторством: Chamberlain, A, та інші
Опубліковано: (2000)

A role for amyloid in cell aggregation and biofilm formation.
за авторством: Melissa C Garcia, та інші
Опубліковано: (2011-03-01)

A nanobody binding to non-amyloidogenic regions of the protein human lysozyme enhances partial unfolding but inhibits amyloid fibril formation.
за авторством: De Genst, E, та інші
Опубліковано: (2013)