JmjC catalysed histone H2a N -methyl arginine demethylation and C4-arginine hydroxylation reveals importance of sequence-reactivity relationships

JmjC catalysed histone H2a N -methyl arginine demethylation and C4-arginine hydroxylation reveals importance of sequence-reactivity relationships

Показати інші версії (1)

2-Oxoglutarate (2OG) dependent Nε-methyl lysine demethylases (JmjC-KDMs) regulate eukaryotic transcription. We report studies showing that isolated forms of all human KDM4 and KDM5 JmjC enzymes catalyse demethylation of N-methylated Arg-3 of histone H2a. Unexpectedly, the results reveal that KDM4E a...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Bonnici, J, Oueini, R, Salah, E, Johansson, C, Pires, E, Abboud, M, Dawber, RS, Tumber, A, Rabe, P, Saraç, H, Schofield, CJ, Kawamura, A
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	Nature Research 2024

Схожі ресурси

JmjC catalysed histone H2a N-methyl arginine demethylation and C4-arginine hydroxylation reveals importance of sequence-reactivity relationships
за авторством: Joanna Bonnici, та інші
Опубліковано: (2024-11-01)

The catalytic domains of all human KDM5 JmjC demethylases catalyse N-methyl arginine demethylation.
за авторством: Bonnici, J, та інші
Опубліковано: (2023)

Arginine demethylation is catalysed by a subset of JmjC histone lysine demethylases.
за авторством: Walport, L, та інші
Опубліковано: (2016)

Arginine demethylation is catalysed by a subset of JmjC histone lysine demethylases
за авторством: Louise J. Walport, та інші
Опубліковано: (2016-06-01)

JmjC catalysed histone H2a N-methyl arginine demethylation and C4-arginine hydroxylation reveals importance of sequence-reactivity relationships
за авторством: Bonnici, J
Опубліковано: (2024)

Is JmjC oxygenase catalysis limited to demethylation?
за авторством: Hopkinson, R, та інші
Опубліковано: (2013)

In vitro enzyme assays for JmjC-domain-containing lysine histone demethylases (JmjC-KDMs)
за авторством: Tarhonskaya, H, та інші
Опубліковано: (2018)

Inhibitors of both the N-methyl lysyl- and arginyl- demethylase activities of the JmjC oxygenases
за авторством: Bonnici, J, та інші
Опубліковано: (2018)

JmjC-domain-containing proteins and histone demethylation.
за авторством: Klose, R, та інші
Опубліковано: (2006)

Conservation of the unusual dimeric JmjC fold of JMJD7 from Drosophila melanogaster to humans
за авторством: Chowdhury, R, та інші
Опубліковано: (2022)

Analysis of JmjC Demethylase-Catalyzed Demethylation Using Geometrically-Constrained Lysine Analogues
за авторством: Langley, G, та інші
Опубліковано: (2015)

Kinetic and inhibition studies on human Jumonji-C (JmjC) domain-containing protein 5
за авторством: Tumber, A, та інші
Опубліковано: (2023)

Substrate selectivity and inhibition of histidine JmjC hydroxylases MINA53 and NO66.
за авторством: Türkmen, VA, та інші
Опубліковано: (2023)

Inhibitors of JmjC-containing histone demethylases
за авторством: Wright, M, та інші
Опубліковано: (2020)

JmjC ‐domain‐containing histone demethylases
за авторством: Højrup, C, та інші
Опубліковано: (2019)

Conservation of the unusual dimeric JmjC fold of JMJD7 from Drosophila melanogaster to humans
за авторством: Rasheduzzaman Chowdhury, та інші
Опубліковано: (2022-04-01)

Genome-wide identification and expression analysis of protein arginine methyltransferase and JmjC domain-containing family in apple
за авторством: Shenghui Su, та інші
Опубліковано: (2024-05-01)

A cell-permeable ester derivative of the JmjC histone demethylase inhibitor IOX1.
за авторством: Schiller, R, та інші
Опубліковано: (2014)

Structure–function relationships of human JmjC oxygenases — demethylases versus hydroxylases
за авторством: Markolovic, S, та інші
Опубліковано: (2016)

Investigating the inhibitor and substrate diversity of the JmjC histone demethylases
за авторством: Shamo Schiller, R
Опубліковано: (2016)

JmjC histone demethylases act as chromatin oxygen sensors
за авторством: Michael Batie, та інші
Опубліковано: (2019-07-01)

Linking of 2-oxoglutarate and substrate binding sites enables potent and highly selective inhibition of JmjC histone demethylases.
за авторством: Woon, E, та інші
Опубліковано: (2012)

The activity of JmjC histone lysine demethylase KDM4A is highly sensitive to oxygen concentrations
за авторством: Hancock, R, та інші
Опубліковано: (2017)

Catalysis by the JmjC histone demethylase KDM4A integrates substrate dynamics, correlated motions and molecular orbital control
за авторством: Ramanan, R, та інші
Опубліковано: (2020)

Investigating the effect of hypoxia on the JmjC histone lysine demethylase KDM4A
за авторством: Hancock, R
Опубліковано: (2016)

JMJD8 is a novel endoplasmic reticulum protein with a JmjC domain
за авторством: Yeo, K.S., та інші
Опубліковано: (2017)

JmjC: cupin metalloenzyme-like domains in jumonji, hairless and phospholipase A2beta.
за авторством: Clissold, P, та інші
Опубліковано: (2001)

Biochemical and cellular studies of the KDM6 sub-family of JmjC histone lysine demethylases
за авторством: Dunne, K
Опубліковано: (2018)

The Cross Marks the Spot: The Emerging Role of JmjC Domain-Containing Proteins in Myeloid Malignancies
за авторством: Hans Felix Staehle, та інші
Опубліковано: (2021-12-01)

Regulation of ectopic heterochromatin-mediated epigenetic diversification by the JmjC family protein Epe1.
за авторством: Masato Sorida, та інші
Опубліковано: (2019-06-01)

Genome-wide Characterization of the JmjC Domain-Containing Histone Demethylase Gene Family Reveals GhJMJ24 and GhJMJ49 Involving in Somatic Embryogenesis Process in Cotton
за авторством: Yan Li, та інші
Опубліковано: (2022-04-01)

Host resistance to a gastrointestinal parasite regulated by Mina, an immunoregulatory member of the JmjC protein family
за авторством: Pillai, MR, та інші
Опубліковано: (2013)

Dynamic kinetic resolution-mediated synthesis of C-3 hydroxylated arginine derivatives
за авторством: Ye Zheng, та інші
Опубліковано: (2025-02-01)

MoJMJ1, Encoding a Histone Demethylase Containing JmjC Domain, Is Required for Pathogenic Development of the Rice Blast Fungus, Magnaporthe oryzae
за авторством: Aram Huh, та інші
Опубліковано: (2017-04-01)

Investigations on small molecule inhibitors targeting the histone H3K4 tri-methyllysine binding PHD-finger of JmjC histone demethylases
за авторством: Bhushan, B, та інші
Опубліковано: (2018)

Investigating the substrate selectivity and the inhibitor of the human KDM7 sub-family of JmjC histone lysine demethylases
за авторством: Zhang, Y
Опубліковано: (2019)

Comparative genome-wide identification and characterization of SET domain-containing and JmjC domain-containing proteins in piroplasms
за авторством: Qindong Liang, та інші
Опубліковано: (2024-08-01)

Genomic structure and expression of <it>Jmjd6 </it>and evolutionary analysis in the context of related JmjC domain containing proteins
за авторством: Edler Stefanie, та інші
Опубліковано: (2008-06-01)

JmjC domain-containing histone demethylase gene family in Chinese cabbage: Genome-wide identification and expressional profiling.
за авторством: Fengrui Yin, та інші
Опубліковано: (2024-01-01)

Correction: Comparative genome-wide identification and characterization of SET domain-containing and JmjC domain-containing proteins in piroplasms
за авторством: Qindong Liang, та інші
Опубліковано: (2024-09-01)