TCR binding to peptide-MHC stabilizes a flexible recognition interface.
The binding of TCRs to their peptide-MHC ligands is characterized by a low affinity, slow kinetics, and a high degree of cross-reactivity. Here, we report the results of a kinetic and thermodynamic analysis of two TCRs binding to their peptide-MHC ligands, which reveal two striking features. First,...
প্রধান লেখক: | Willcox, B, Gao, G, Wyer, JR, Ladbury, J, Bell, J, Jakobsen, B, Van Der Merwe, P |
---|---|
বিন্যাস: | Journal article |
ভাষা: | English |
প্রকাশিত: |
1999
|
অনুরূপ উপাদানগুলি
অনুরূপ উপাদানগুলি
-
T cell receptor and coreceptor CD8 alphaalpha bind peptide-MHC independently and with distinct kinetics.
অনুযায়ী: Wyer, JR, অন্যান্য
প্রকাশিত: (1999) -
Quantifying conformational changes in the TCR:pMHC-I binding interface
অনুযায়ী: McMaster, B, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2024) -
Quantifying conformational changes in the TCR:pMHC-I binding interface
অনুযায়ী: Benjamin McMaster, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2024-12-01) -
Structural features impose tight peptide binding specificity in the nonclassical MHC molecule HLA-E.
অনুযায়ী: O'Callaghan, C, অন্যান্য
প্রকাশিত: (1998) -
Coreceptor affinity for MHC defines peptide specificity requirements for TCR interaction with coagonist peptide-MHC
অনুযায়ী: Hoerter, John A. H., অন্যান্য
প্রকাশিত: (2014)