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The conformation of bacteriorhodopsin loops in purple membranes resolved by solid-state MAS NMR spectroscopy.

The conformation of bacteriorhodopsin loops in purple membranes resolved by solid-state MAS NMR spectroscopy.

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Detalles Bibliográficos
Autores principales: Higman, V, Varga, K, Aslimovska, L, Judge, P, Sperling, L, Rienstra, C, Watts, A
Formato: Journal article
Lenguaje:English
Publicado: 2011
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Descripción
Sumario:

Ejemplares similares

  • The conformation of bacteriorhodopsin loops in purple membranes resolved by solid-state MAS NMR spectroscopy
    por: Higman, V, et al.
    Publicado: (2011)
  • Advances towards resonance assignments for uniformly--13C, 15N enriched bacteriorhodopsin at 18.8 T in purple membranes.
    por: Varga, K, et al.
    Publicado: (2008)
  • Structural and orientational constraints of bacteriorhodopsin in purple membranes determined by oriented-sample solid-state NMR spectroscopy.
    por: Kamihira, M, et al.
    Publicado: (2005)
  • Deuterium-MAS NMR spectroscopy on oriented membrane proteins: Applications to photointermediates of bacteriorhodopsin
    por: Glaubitz, C, et al.
    Publicado: (1999)
  • Distorted structure of the retinal chromophore in bacteriorhodopsin resolved by 2H-NMR.
    por: Ulrich, A, et al.
    Publicado: (1994)

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