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The conformation of bacteriorhodopsin loops in purple membranes resolved by solid-state MAS NMR spectroscopy.

The conformation of bacteriorhodopsin loops in purple membranes resolved by solid-state MAS NMR spectroscopy.

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Detalhes bibliográficos
Main Authors: Higman, V, Varga, K, Aslimovska, L, Judge, P, Sperling, L, Rienstra, C, Watts, A
Formato: Journal article
Idioma:English
Publicado em: 2011
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Descrição
Resumo:

Registos relacionados

  • The conformation of bacteriorhodopsin loops in purple membranes resolved by solid-state MAS NMR spectroscopy
    Por: Higman, V, et al.
    Publicado em: (2011)
  • Advances towards resonance assignments for uniformly--13C, 15N enriched bacteriorhodopsin at 18.8 T in purple membranes.
    Por: Varga, K, et al.
    Publicado em: (2008)
  • Structural and orientational constraints of bacteriorhodopsin in purple membranes determined by oriented-sample solid-state NMR spectroscopy.
    Por: Kamihira, M, et al.
    Publicado em: (2005)
  • Deuterium-MAS NMR spectroscopy on oriented membrane proteins: Applications to photointermediates of bacteriorhodopsin
    Por: Glaubitz, C, et al.
    Publicado em: (1999)
  • Distorted structure of the retinal chromophore in bacteriorhodopsin resolved by 2H-NMR.
    Por: Ulrich, A, et al.
    Publicado em: (1994)

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