Small-molecules that covalently react with a human prolyl hydroxylase – towards activity modulation and substrate capture
We describe covalently binding modulators of the activity of human prolyl hydroxylase domain 2 (PHD2) and studies towards a strategy for photocapture of PHD2 substrates. Reversible active site binding of electrophile bearing compounds enables susbsequent covalent reaction with a lysine residue (K408...
প্রধান লেখক: | Bush, J, Lesniak, R, Yeh, T, Belle, R, Kramer, H, Tumber, A, Chowdhury, R, Flashman, E, Mecinovic, J, Schofield, C |
---|---|
বিন্যাস: | Journal article |
প্রকাশিত: |
Royal Society of Chemistry
2018
|
অনুরূপ উপাদানগুলি
অনুরূপ উপাদানগুলি
-
BIOL 56-ESI-MS studies on prolyl hydroxylase domain 2
অনুযায়ী: Mecinovic, J, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2008) -
Use of mass spectrometry to probe the nucleophilicity of cysteinyl residues of prolyl hydroxylase domain 2.
অনুযায়ী: Mecinović, J, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2009) -
Mass spectrometric studies on an oxygen sensing prolyl hydroxylase
অনুযায়ী: Mecinovic, J, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2007) -
2-Oxoglutarate analogue inhibitors of prolyl hydroxylase domain 2.
অনুযায়ী: Mecinović, J, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2009) -
Structural basis for binding of hypoxia-inducible factor to the oxygen-sensing prolyl hydroxylases.
অনুযায়ী: Chowdhury, R, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2009)