Unifying activity, structure, and spectroscopy of [NiFe] hydrogenases: Combining techniques to clarify mechanistic understanding

Unifying activity, structure, and spectroscopy of [NiFe] hydrogenases: Combining techniques to clarify mechanistic understanding

Achieving a unified understanding of the mechanism of a multicenter redox enzyme such as [NiFe] hydrogenase is complicated by difficulties in reconciling information obtained by using different techniques and on samples in different physical forms. Measurements of the activity of the enzyme, and of...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Ash, PA, Kendall-Price, SET, Vincent, KA
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	American Chemical Society 2019

Схожі ресурси

Mechanistic studies of H2 oxidation and evolution catalysed by NiFe hydrogenase enzymes
за авторством: Kendall-Price, S
Опубліковано: (2022)

Proton transfer in the catalytic cycle of NiFe hydrogenases: insight from vibrational spectroscopy
за авторством: Ash, P, та інші
Опубліковано: (2017)

Unusual reaction of [NiFe]-hydrogenases with cyanide.
за авторством: Hexter, S, та інші
Опубліковано: (2014)

Hydrogen activation by [NiFe]-hydrogenases
за авторством: Carr, S, та інші
Опубліковано: (2016)

New insight into the mechanism of NiFe hydrogenases from IR spectroscopy coupled with protein film electrochemistry
за авторством: Ash, P, та інші
Опубліковано: (2014)

Discovery of dark pH-dependent H+ migration in a [NiFe]-hydrogenase and its mechanistic relevance: mobilizing the hydrido ligand of the Ni-C intermediate
за авторством: Murphy, BJ, та інші
Опубліковано: (2015)

Rapid and reversible reactions of [NiFe]-hydrogenases with sulfide.
за авторством: Vincent, K, та інші
Опубліковано: (2006)

Mechanistic exploitation of a self-repairing, blocked proton transfer pathway in an O2-tolerant [NiFe]-hydrogenase
за авторством: Evans, R, та інші
Опубліковано: (2018)

Quantum chemical approaches to [NiFe] hydrogenase
за авторством: Vaissier, Valerie, та інші
Опубліковано: (2018)

Mechanism of hydrogen activation by [NiFe] hydrogenases
за авторством: Evans, R, та інші
Опубліковано: (2015)

Mechanism of hydrogen activation by [NiFe] hydrogenases
за авторством: Evans, R, та інші
Опубліковано: (2015)

A kinetic and thermodynamic understanding of O2 tolerance in [NiFe]-hydrogenases.
за авторством: Cracknell, J, та інші
Опубліковано: (2009)

Protein film infrared electrochemistry demonstrated for study of H2 oxidation by a [NiFe] hydrogenase
за авторством: Ash, P, та інші
Опубліковано: (2017)

Infrared spectroscopy during electrocatalytic turnover reveals the Ni-L active site state during H2 oxidation by a NiFe hydrogenase.
за авторством: Ash, P, та інші
Опубліковано: (2015)

Interaction between hydrogenase maturation factors HypA and HypB is required for [NiFe]-hydrogenase maturation.
за авторством: Kwok-Ho Chan, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

The importance of electron transfer in determining properties of [NiFe]-hydrogenases
за авторством: Murphy, B
Опубліковано: (2013)

[NiFe]-hydrogenases: spectroscopic and electrochemical definition of reactions and intermediates.
за авторством: Armstrong, F, та інші
Опубліковано: (2005)

The Hydrogenase Subcomplex of the NAD(+)-Reducing [NiFe] Hydrogenase from Ralstonia eutropha - Insights into Catalysis and Redox Interconversions
за авторством: Lauterbach, L, та інші
Опубліковано: (2011)

Electrochemical and infrared spectroscopic studies provide insight into reactions of the NiFe regulatory hydrogenase from Ralstonia eutropha with O2 and CO
за авторством: Ash, PA, та інші
Опубліковано: (2015)

Infrared spectroelectrochemical study of E. coli NiFe hydrogenase 1
за авторством: Gonzalez, R
Опубліковано: (2016)

The importance of the active site canopy in [NiFe]-hydrogenases from Escherichia coli
за авторством: Beaton, S
Опубліковано: (2018)

Enzyme electrokinetics: hydrogen evolution and oxidation by Allochromatium vinosum [NiFe]-hydrogenase.
за авторством: Léger, C, та інші
Опубліковано: (2002)

The mechanism of activation of a [NiFe]-hydrogenase by electrons, hydrogen, and carbon monoxide.
за авторством: Lamle, SE, та інші
Опубліковано: (2005)

Electrochemical and infrared spectroelectrochemical methods applied to the NiFe hydrogenases of Ralstonia eutropha
за авторством: Liu, J
Опубліковано: (2012)

Dual role of HupF in the biosynthesis of [NiFe] hydrogenase <it>in Rhizobium leguminosarum</it>
за авторством: Albareda Marta, та інші
Опубліковано: (2012-11-01)

Production of biohydrogen by recombinant expression of [NiFe]-hydrogenase 1 in <it>Escherichia coli</it>
за авторством: Kim Jaoon YH, та інші
Опубліковано: (2010-07-01)

Attenuated total reflectance infrared spectroelectrochemistry at a carbon particle electrode; unmediated redox control of a [NiFe]-hydrogenase solution.
за авторством: Healy, A, та інші
Опубліковано: (2016)

Importance of the active site "canopy" residues in an O2-tolerant [NiFe]-hydrogenase
за авторством: Brooke, E, та інші
Опубліковано: (2016)

Heterologous expression of Alteromonas macleodii and Thiocapsa roseopersicina [NiFe] hydrogenases in Synechococcus elongatus.
за авторством: Philip D Weyman, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

[NiFe]-hydrogenases are constitutively expressed in an enriched Methanobacterium sp. population during electromethanogenesis.
за авторством: Elisabet Perona-Vico, та інші
Опубліковано: (2019-01-01)

Catalytic properties of the isolated diaphorase fragment of the NAD-reducing [NiFe]-hydrogenase from Ralstonia eutropha.
за авторством: Lauterbach, L, та інші
Опубліковано: (2011)

Catalytic properties of the isolated diaphorase fragment of the NAD-reducing [NiFe]-hydrogenase from Ralstonia eutropha.
за авторством: Lars Lauterbach, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

Oxygen-tolerant [NiFe]-hydrogenases: the individual and collective importance of supernumerary cysteines at the proximal Fe-S cluster.
за авторством: Lukey, M, та інші
Опубліковано: (2011)

Synthesis, Structures and Chemical Reactivity of Dithiolato-Bridged Ni-Fe Complexes as Biomimetics for the Active Site of [NiFe]-Hydrogenases
за авторством: Li-Cheng Song, та інші
Опубліковано: (2022-06-01)

Exploration of proton transfer pathways in the oxygen-tolerant [NiFe]-hydrogenase from Escherichia coli
за авторством: Brooke, E
Опубліковано: (2017)

Inhibition of [NiFe]-hydrogenases with pi-acid ligands: electrochemical and in situ infrared spectroelectrochemical studies
за авторством: Chung, M
Опубліковано: (2016)

A unique iron-sulfur cluster is crucial for oxygen tolerance of a [NiFe]-hydrogenase.
за авторством: Goris, T, та інші
Опубліковано: (2011)

Principles of hydrogen catalysis in the presence of oxygen by a [NiFe] hydrogenase from E. coli
за авторством: Wulff, P
Опубліковано: (2014)

Detection and amplification of putative [NiFe] hydrogenase operon in anoxybacillus sp. SK3-4 /
за авторством: Mohd. Adhha Hussin, 1977-, та інші
Опубліковано: (2014)

Overproduction of the membrane-bound [NiFe]-hydrogenase in Thermococcus kodakarensis and its effect on hydrogen production
за авторством: Tamotsu eKanai, та інші
Опубліковано: (2015-08-01)