Characterisation of the membrane-extrinsic domain of the TatB component of the twin arginine protein translocase.
The twin arginine protein transport (Tat) system transports folded proteins across cytoplasmic membranes of bacteria and thylakoid membranes of plants, and in Escherichia coli it comprises TatA, TatB and TatC components. In this study we show that the membrane extrinsic domain of TatB forms parallel...
Автори: | Maldonado, B, Kneuper, H, Buchanan, G, Hatzixanthis, K, Sargent, F, Berks, B, Palmer, T |
---|---|
Формат: | Journal article |
Мова: | English |
Опубліковано: |
2011
|
Схожі ресурси
Схожі ресурси
-
Cysteine-scanning mutagenesis and disulfide mapping studies of the conserved domain of the twin-arginine translocase TatB component.
за авторством: Lee, P, та інші
Опубліковано: (2006) -
Genetic evidence for a TatC dimer at the core of the Escherichia coli twin arginine (Tat) protein translocase.
за авторством: Maldonado, B, та інші
Опубліковано: (2011) -
TatBC, TatB, and TatC form structurally autonomous units within the twin arginine protein transport system of Escherichia coli.
за авторством: Orriss, G, та інші
Опубліковано: (2007) -
Molecular dissection of TatC defines critical regions essential for protein transport and a TatB-TatC contact site
за авторством: Kneuper, H, та інші
Опубліковано: (2012) -
Twin-arginine translocase component TatB performs folding quality control via a chaperone-like activity
за авторством: May N. Taw, та інші
Опубліковано: (2022-09-01)