Structures of the Plasmodium falciparum heat-shock protein 70-x ATPase domain in complex with chemical fragments identify conserved and unique binding sites
Plasmodium falciparum invades erythrocytes and extensively modifies them in a manner that increases the virulence of this malaria parasite. A single heat-shock 70 kDa-type chaperone, PfHsp70-x, is among the parasite proteins exported to the host cell. PfHsp70-x assists in the formation of a key prot...
প্রধান লেখক: | Mohamad, N, Kantsadi, A, Vakonakis, I, O'Donoghue, A |
---|---|
বিন্যাস: | Journal article |
ভাষা: | English |
প্রকাশিত: |
International Union of Crystallography
2021
|
অনুরূপ উপাদানগুলি
অনুরূপ উপাদানগুলি
-
Structure of the Plasmodium falciparum heat shock protein 70-x substrate binding domain
অনুযায়ী: Schmidt, J, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2020) -
The complex of Plasmodium falciparum falcipain-2 protease with an (E)-chalcone-based inhibitor highlights a novel small molecule binding site
অনুযায়ী: Machin, J, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2019) -
The complex of Plasmodium falciparum falcipain-2 protease with an (E)-chalcone-based inhibitor highlights a novel, small, molecule-binding site
অনুযায়ী: Jonathan M. Machin, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2019-12-01) -
Identification of an exported heat shock protein 70 in Plasmodium falciparum
অনুযায়ী: Grover Manish, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2013-01-01) -
The Plasmodium falciparum Hsp70-x chaperone assists the heat stress response of the malaria parasite
অনুযায়ী: Day, J, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2019)