Structural and evolutionary basis for the dual substrate selectivity of human KDM4 histone demethylase family.
N(ε)-Methylations of histone lysine residues play critical roles in cell biology by "marking" chromatin for transcriptional activation or repression. Lysine demethylases reverse N(ε)-methylation in a sequence- and methylation-selective manner. The determinants of sequence selectivity for h...
Автори: | Hillringhaus, L, Yue, W, Rose, N, Ng, S, Gileadi, C, Loenarz, C, Bello, S, Bray, J, Schofield, C, Oppermann, U |
---|---|
Формат: | Journal article |
Мова: | English |
Опубліковано: |
2011
|
Схожі ресурси
Схожі ресурси
-
Crystal structures of histone demethylase JMJD2A reveal basis for substrate specificity.
за авторством: Ng, S, та інші
Опубліковано: (2007) -
Studies on the interaction of the histone demethylase KDM5B with tricarboxylic acid cycle intermediates
за авторством: Tarhonskaya, H, та інші
Опубліковано: (2017) -
Structural analysis of human KDM5B guides histone demethylase inhibitor development.
за авторством: Johansson, C, та інші
Опубліковано: (2016) -
Human UTY(KDM6C) is a male-specific Nϵ-methyl lysyl demethylase.
за авторством: Walport, L, та інші
Опубліковано: (2014) -
Conformational dynamics underlies different functions of human KDM7 histone demethylases
за авторством: Chaturvedi, S, та інші
Опубліковано: (2019)