Structural and evolutionary basis for the dual substrate selectivity of human KDM4 histone demethylase family.
N(ε)-Methylations of histone lysine residues play critical roles in cell biology by "marking" chromatin for transcriptional activation or repression. Lysine demethylases reverse N(ε)-methylation in a sequence- and methylation-selective manner. The determinants of sequence selectivity for h...
প্রধান লেখক: | Hillringhaus, L, Yue, W, Rose, N, Ng, S, Gileadi, C, Loenarz, C, Bello, S, Bray, J, Schofield, C, Oppermann, U |
---|---|
বিন্যাস: | Journal article |
ভাষা: | English |
প্রকাশিত: |
2011
|
অনুরূপ উপাদানগুলি
অনুরূপ উপাদানগুলি
-
Crystal structures of histone demethylase JMJD2A reveal basis for substrate specificity.
অনুযায়ী: Ng, S, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2007) -
Studies on the interaction of the histone demethylase KDM5B with tricarboxylic acid cycle intermediates
অনুযায়ী: Tarhonskaya, H, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2017) -
Human UTY(KDM6C) is a male-specific Nϵ-methyl lysyl demethylase.
অনুযায়ী: Walport, L, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2014) -
Structural analysis of human KDM5B guides histone demethylase inhibitor development.
অনুযায়ী: Johansson, C, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2016) -
Conformational dynamics underlies different functions of human KDM7 histone demethylases
অনুযায়ী: Chaturvedi, S, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2019)