Stereoretentive post-translational protein editing

Stereoretentive post-translational protein editing

<p>Chemical post-translational methods allow convergent side-chain editing of proteins without needing to resort to genetic intervention. Current approaches that allow the creation of constitutionally native side chains via C–C bond formation, using off-protein carbon-centered C&...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Fu, X-P, Yuan, Y, Jha, A, Levin, N, Giltrap, AM, Ren, J, Mamalis, D, Mohammed, S, Davis, BG
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	American Chemical Society 2023

Схожі ресурси

Stereoretention in styrene heterodimerisation promoted by one-electron oxidants
за авторством: Zhang, X, та інші
Опубліковано: (2020)

Light-driven post-translational installation of reactive protein side chains
за авторством: Josephson, B, та інші
Опубліковано: (2020)

Post-translational insertion of boron in proteins to probe and modulate function
за авторством: Mollner, TA, та інші
Опубліковано: (2021)

Synthetic post-translational modification of histones
за авторством: Nadal, S, та інші
Опубліковано: (2018)

Post-translational palmitoylation of metabolic proteins
за авторством: Dennis, KMJH, та інші
Опубліковано: (2023)

Post-translational site-selective protein backbone α-deuteration
за авторством: Galan, S, та інші
Опубліковано: (2018)

Regio- and stereoretentive synthesis of branched, linear (E)- and (Z)-allyl fluorides from allyl carbonates under Ir-catalysis
за авторством: Benedetto, E, та інші
Опубліковано: (2013)

Reductive site-selective atypical C,Z-type/N2-C2 cleavage allows C-terminal protein amidation
за авторством: Mollner, TA, та інші
Опубліковано: (2022)

Post-translational modifications on the metal-sequestering protein calprotectin
за авторством: Nolan, Elizabeth M., та інші
Опубліковано: (2023)

Expanding the diversity of chemical protein modification allows post-translational mimicry.
за авторством: van Kasteren, S, та інші
Опубліковано: (2007)

Post-translational site-selective protein α-deuteration: protein backbone modification and use as a tool for protein mechanism
за авторством: Galan, S, та інші
Опубліковано: (2018)

Post-editing neural machine translation output of wealth management text : challenges and the way forward
за авторством: Chan, Elaine Choon Ling
Опубліковано: (2021)

Engineering phosphorylation-dependent post-translational protein devices
за авторством: Sutton, Samantha C. (Samantha Carol)
Опубліковано: (2009)

Post-translational mutagenesis: radical methods for protein modification
за авторством: Wright, T
Опубліковано: (2017)

Post-translational modifications of proteins : tools for functional proteomics /
за авторством: Kannicht, Christoph
Опубліковано: (2008)

Post-translational mutagenesis for installation of natural and unnatural amino acid side chains into recombinant proteins
за авторством: Wright, T, та інші
Опубліковано: (2017)

Glyco-SeS: selenenylsulfide-mediated protein glycoconjugation--a new strategy in post-translational modification.
за авторством: Gamblin, D, та інші
Опубліковано: (2004)

Synthetic post-translational protein modification as a switch for activity
за авторством: Faulkner, SC
Опубліковано: (2019)

Strong cation exchange (SCX) based analytical methods for the targeted analysis of protein post-translational modifications.
за авторством: Mohammed, S, та інші
Опубліковано: (2011)

Electronic post-production and videotape editing /
за авторством: Schneider, Arthur, 1930-
Опубліковано: (1989)

Protein post-translational modification mimicry for cargo sorting to extracellular vesicles
за авторством: Martin, C
Опубліковано: (2022)

Probing genuine strong interactions and post-translational modifications in the heterogeneous yeast exosome protein complex.
за авторством: Synowsky, SA, та інші
Опубліковано: (2006)

Stem Cells, Genome Editing, and the Path to Translational Medicine
за авторством: Soldner, Frank, та інші
Опубліковано: (2020)

The Khecarīvidyā of Ādinātha: a critical edition and annotated translation
за авторством: Mallinson, W
Опубліковано: (2003)

Chemical approaches to mapping the function of post-translational modifications.
за авторством: Gamblin, D, та інші
Опубліковано: (2008)

Label-free single-molecule nanopore analysis of protein post-translational modifications
за авторством: Martin-Baniandres, P
Опубліковано: (2023)

Medievalist forgery? Editions, adaptations, and translations of Kudrun in the nineteenth century
за авторством: Boyle, M
Опубліковано: (2024)

Detecting post-translational modification, O-GlcNAc, on Munc18a protein.
за авторством: Ngow, Yeen Shian.
Опубліковано: (2013)

Engineered Post-Translational Logic (PTL)
за авторством: Sutton, Samantha, та інші
Опубліковано: (2005)

Studies on collagen post-translational modifications
за авторством: Langley, G
Опубліковано: (2017)

Post-translational modifications of BRAF and MITF
за авторством: Ngeow, K
Опубліковано: (2015)

Levels in post-editing illustrated with popular science genre
за авторством: Loke, Jia Li
Опубліковано: (2021)

Video editing and post-production : a professional guide /
за авторством: 356760 Anderson, Gary H.
Опубліковано: (1984)

Consentius' De barbarismis et metaplasmis: Critical edition, translation, and commentary
за авторством: Mari, T
Опубліковано: (2016)

Chemical synthesis of proteins containing post‐translational modifications and PNA‐templated disulfide bond formation
за авторством: Li, Fupeng
Опубліковано: (2012)

Elucidating the role of detergents, lipids and post-translational modifications in membrane protein stability by mass spectrometry
за авторством: Liko, I
Опубліковано: (2015)

Post-translational insertion of B creates de novo, dative Lewis-acid protein function
за авторством: Mollner, T
Опубліковано: (2021)

Code for simulation of a post-translational latch
за авторством: Sutton, Samantha
Опубліковано: (2008)

System level dynamics of post-translational modifications
за авторством: White, Forest M., та інші
Опубліковано: (2015)

Post-translational regulation of transcription factor EB
за авторством: Li, L
Опубліковано: (2018)