Probing the heme-binding site of the cytochrome c maturation protein CcmE.

Probing the heme-binding site of the cytochrome c maturation protein CcmE.

Maturation of c-type cytochromes in many bacterial species and plant mitochondria requires the participation of the heme chaperone CcmE that binds heme covalently via a His residue (H130 in Escherichia coli) before transferring it stereospecifically to the apo form of cytochromes c. Only the structu...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Harvat, E, Redfield, C, Stevens, J, Ferguson, S
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2009

Схожі ресурси

Functional characterization of the C-terminal domain of the cytochrome c maturation protein CcmE.
за авторством: Harvat, E, та інші
Опубліковано: (2005)

The CcmC–CcmE interaction during cytochrome c maturation by System I is driven by protein–protein and not protein–heme contacts
за авторством: Shevket, S, та інші
Опубліковано: (2018)

c-Type cytochrome biogenesis can occur via a natural Ccm system lacking CcmH, CcmG, and the heme-binding histidine of CcmE.
за авторством: Goddard, A, та інші
Опубліковано: (2010)

NMR studies on holo-CcmE and in vivo mutagenesis studies on the interaction between CcmC and CcmE
за авторством: Shevket, S
Опубліковано: (2017)

Complexation of CcmB with CcmACD safeguards heme translocation for cytochrome c maturation
за авторством: Yuanyou Xu, та інші
Опубліковано: (2025-02-01)

Architecture of the Heme-translocating CcmABCD/E complex required for Cytochrome c maturation
за авторством: Lorena Ilcu, та інші
Опубліковано: (2023-08-01)

Engineering the substrate specificity and reactivity of a heme protein: creation of an ascorbate binding site in cytochrome c peroxidase.
за авторством: Murphy, E, та інші
Опубліковано: (2008)

Structure-function analysis of the heme-binding WWD domain in the bacterial holocytochrome c synthase, CcmFH
за авторством: Amber L. Grunow, та інші
Опубліковано: (2023-12-01)

The cytochrome c fold can be attained from a compact apo state by occupancy of a nascent heme binding site.
за авторством: Wain, R, та інші
Опубліковано: (2001)

Heme–Protein Interactions and Functional Relevant Heme Deformations: The Cytochrome c Case
за авторством: Reinhard Schweitzer-Stenner
Опубліковано: (2022-12-01)

A pivotal heme-transfer reaction intermediate in cytochrome c biogenesis.
за авторством: Mavridou, D, та інші
Опубліковано: (2012)

Structures of the CcmABCD heme release complex at multiple states
за авторством: Jiao Li, та інші
Опубліковано: (2022-10-01)

Genetically Encoded Fluorescent Probe for Detection of Heme-Induced Conformational Changes in Cytochrome c
за авторством: Mehmet Yunus Genceroglu, та інші
Опубліковано: (2023-09-01)

Overexpression of multi-heme C-type cytochromes
за авторством: Liang Shi, та інші
Опубліковано: (2005-02-01)

Protein Machineries Involved in the Attachment of Heme to Cytochrome c: Protein Structures and Molecular Mechanisms
за авторством: Carlo Travaglini-Allocatelli
Опубліковано: (2013-01-01)

The role of arginine-127 at the proximal NO-binding site in determining the electronic structure and function of 5-coordinate NO-heme in cytochrome c' of Rhodobacter sphaeroides.
за авторством: Lee, B, та інші
Опубліковано: (2009)

The heme auxotroph Caenorhabditis elegans can cleave the thioether bonds of c‐type cytochromes
за авторством: Murphey, A, та інші
Опубліковано: (2018)

The mitochondrial cytochrome c N-terminal region is critical for maturation by holocytochrome c synthase.
за авторством: Stevens, J, та інші
Опубліковано: (2011)

Impact of selected amino acids of HP0377 (Helicobacter pylori thiol oxidoreductase) on its functioning as a CcmG (cytochrome c maturation) protein and Dsb (disulfide bond) isomerase.
за авторством: Magdalena Joanna Grzeszczuk, та інші
Опубліковано: (2018-01-01)

Bacterial TANGO2 homologs are heme-trafficking proteins that facilitate biosynthesis of cytochromes c
за авторством: Sirui Han, та інші
Опубліковано: (2023-08-01)

Shapes and Patterns of Heme-Binding Motifs in Mammalian Heme-Binding Proteins
за авторством: Dhruv C. Rathod, та інші
Опубліковано: (2023-06-01)

The surface protein Shr of <it>Streptococcus pyogenes </it>binds heme and transfers it to the streptococcal heme-binding protein Shp
за авторством: Lei Benfang, та інші
Опубліковано: (2008-01-01)

TLR4 Signaling by Heme and the Role of Heme-Binding Blood Proteins
за авторством: Sabina Janciauskiene, та інші
Опубліковано: (2020-08-01)

Maturation of Plastid c-type Cytochromes
за авторством: Stéphane T. Gabilly, та інші
Опубліковано: (2017-07-01)

Comparison of the backbone dynamics of wild-type Hydrogenobacter thermophilus cytochrome c 552 and its b-type variant
за авторством: Tozawa, K, та інші
Опубліковано: (2015)

Active-site properties of the oxidized and reduced C-terminal domain of DsbD obtained by NMR spectroscopy.
за авторством: Mavridou, D, та інші
Опубліковано: (2007)

Active-site properties of the oxidized and reduced C-terminal domain of DsbD obtained by NMR spectroscopy
за авторством: Mavridou, D, та інші
Опубліковано: (2008)

Functional dissection of the multi-domain di-heme cytochrome c(550) from Thermus thermophilus.
за авторством: Sylvain Robin, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Designed di-heme binding helical transmembrane protein
за авторством: Mahajan, Mukesh, та інші
Опубліковано: (2014)

NMR analysis shows that a b-type variant of Hydrogenobacter thermophilus cytochrome c552 retains its native structure.
за авторством: Wain, R, та інші
Опубліковано: (2004)

Brownian dynamics simulation of cytochrome c diffusion and binding with cytochrome c1 in mitochondrial crista
за авторством: Abaturova Anna M., та інші
Опубліковано: (2020-01-01)

Binding of copper (II) ion to cytochrome c
за авторством: Augustin, Mary Ann, та інші
Опубліковано: (1981)

Electron Transfer Mechanism at the Interface of Multi‐Heme Cytochromes and Metal Oxide
за авторством: Sheng‐Song Yu, та інші
Опубліковано: (2023-10-01)

Quinol oxidation by c-type cytochromes: structural characterization of the menaquinol binding site of NrfHA.
за авторством: Rodrigues, M, та інші
Опубліковано: (2008)

Peroxide-dependent formation of a covalent link between Trp51 and the heme in cytochrome c peroxidase.
за авторством: Pipirou, Z, та інші
Опубліковано: (2009)

Charged Amino Acid Substitutions Affect Conformation of Neuroglobin and Cytochrome <i>c</i> Heme Groups
за авторством: Marina A. Semenova, та інші
Опубліковано: (2024-04-01)

Centro comunitario municipal (CCM)
за авторством: Carla Daniela Chejolán Ramsk
Опубліковано: (2018-06-01)

The NEAT Domain-Containing Proteins of Clostridium perfringens Bind Heme.
за авторством: Jocelyn M Choo, та інші
Опубліковано: (2016-01-01)

Enterococcus faecium CCM7420, bacteriocin PPB CCM7420 and their effect in the digestive tract of rabbits
за авторством: M. Pogány Simonová, та інші
Опубліковано: (2009-08-01)

Characterization of a b-type variant of Hydrogenobacter thermophilus cytochrome c-552 using heteronuclear NMR and MD simulation methods
за авторством: Wain, R, та інші
Опубліковано: (2005)