Anatomy of F1-ATPase powered rotation.

Anatomy of F1-ATPase powered rotation.

F1-ATPase, the catalytic complex of the ATP synthase, is a molecular motor that can consume ATP to drive rotation of the γ-subunit inside the ring of three αβ-subunit heterodimers in 120° power strokes. To elucidate the mechanism of ATPase-powered rotation, we determined the angular velocity as a fu...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Martin, J, Ishmukhametov, R, Hornung, T, Ahmad, Z, Frasch, W
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	National Academy of Sciences 2014

Схожі ресурси

Determination of torque generation from the power stroke of Escherichia coli F1-ATPase
за авторством: Hornung, T, та інші
Опубліковано: (2008)

Elastic coupling power stroke mechanism of the F1-ATPase molecular motor
за авторством: Martin, JL, та інші
Опубліковано: (2018)

Abundance of Escherichia coli F1-ATPase molecules observed to rotate via single-molecule microscopy with gold nanorod probes.
за авторством: York, J, та інші
Опубліковано: (2007)

Abundance of Escherichia coli F1-ATPase molecules observed to rotate via single-molecule microscopy with gold nanorod probes
за авторством: York, J, та інші
Опубліковано: (2007)

Single molecule measurements of F1-ATPase reveal an interdependence between the power stroke and the dwell duration
за авторством: Spetzler, D, та інші
Опубліковано: (2009)

Direct observation of stepped proteolipid ring rotation in E. coli F₀F₁-ATP synthase.
за авторством: Ishmukhametov, R, та інші
Опубліковано: (2010)

Direct observation of stepped proteolipid ring rotation in E. coli FoF1-ATP synthase
за авторством: Ishmukhametov, R, та інші
Опубліковано: (2010)

Microsecond resolution of single-molecule rotation catalyzed by molecular motors
за авторством: Hornung, T, та інші
Опубліковано: (2011)

Catalytic dwell oscillations complete the F1-ATPase mechanism
за авторством: Zain A. Bukhari, та інші
Опубліковано: (2025-02-01)

Single Molecule Rotation of F1-ATPase from S. cerevisiae
за авторством: Steel, B, та інші
Опубліковано: (2010)

Structure and regulation of the mycobacterial F1-ATPase
за авторством: Wong, Chui Fann
Опубліковано: (2022)

Kinetic modelling of 70S ribosome and F1-ATPase
за авторством: Le, Quang Luan
Опубліковано: (2021)

A systematic assessment of mycobacterial F1-ATPase subunit ϵ’s role in latent ATPase hydrolysis
за авторством: Wong, Chui-Fann, та інші
Опубліковано: (2021)

Fast state detection in F₁-ATPase rotation enhanced by theory of mixed states and external torque
за авторством: Le, Luan Q., та інші
Опубліковано: (2021)

Stepping dynamics of the bacterial flagellar motor and F1-ATPase
за авторством: Nord, A
Опубліковано: (2014)

Cryo-EM structure of the Mycobacterium abscessus F1-ATPase
за авторством: Wong, Chui Fann, та інші
Опубліковано: (2023)

Eukaryotic yeast V1-ATPase rotary mechanism insights revealed by high-resolution single-molecule studies
за авторством: Seiga Yanagisawa, та інші
Опубліковано: (2024-03-01)

Single molecule studies of F1-ATPase and the application of external torque
за авторством: Bilyard, T
Опубліковано: (2009)

ATPaseTb2, a unique membrane-bound FoF1-ATPase component, is essential in bloodstream and dyskinetoplastic trypanosomes.
за авторством: Karolína Šubrtová, та інші
Опубліковано: (2015-02-01)

Simulation studies on subunit C from F0F1-ATPase in different solvents
за авторством: Forrest, L, та інші
Опубліковано: (2001)

Molecular modelling and simulation studies on subunit c from F0F1 ATPase
за авторством: Forrest, L, та інші
Опубліковано: (2000)

Comparison between single-molecule and X-ray crystallography data on yeast F1-ATPase
за авторством: Steel, B, та інші
Опубліковано: (2015)

High-resolution single-molecule characterization of the enzymatic states in Escherichia coli F1-ATPase.
за авторством: Bilyard, T, та інші
Опубліковано: (2013)

High-resolution single-molecule characterization of the enzymatic states in Escherichia coli F1-ATPase
за авторством: Bilyard, T, та інші
Опубліковано: (2013)

WITHDRAWN: Microsecond resolution of enzymatic conformational changes using dark-field microscopy.
за авторством: Spetzler, D, та інші
Опубліковано: (2008)

The DNA uptake ATPase PilF of Thermus thermophilus : a reexamination of the zinc content
за авторством: Nies, Dietrich H., та інші
Опубліковано: (2013)

The ATPase Activity of Escherichia coli Expressed AAA+-ATPase Protein
за авторством: Amita Kaundal, та інші
Опубліковано: (2020-08-01)

Recent developments of bio-molecular motors as on-chip devices using single molecule techniques.
за авторством: Spetzler, D, та інші
Опубліковано: (2007)

The anatomy of power/
за авторством: 249974 Galbraith, John Kenneth
Опубліковано: (1983)

Recent developments of bio-molecular motors as on-chip devices using single molecule techniques
за авторством: Spetzler, D, та інші
Опубліковано: (2007)

MukB ATPases are regulated independently by the N- and C-terminal domains of MukF kleisin
за авторством: Zawadzka, K, та інші
Опубліковано: (2018)

Studies of the ATPase activity of the ABC protein SUR1.
за авторством: De Wet, H, та інші
Опубліковано: (2007)

Caspase interaction of anti-apoptotic Livin as well as the Vacuolar ATPase (V-ATPase) and structural insights into the subunit d and a of the yeast V-ATPase
за авторством: Thaker, Youg Raj
Опубліковано: (2009)

The cohesin ATPase cycle is mediated by specific conformational dynamics and interface plasticity of SMC1A and SMC3 ATPase domains
за авторством: Marina Vitoria Gomes, та інші
Опубліковано: (2024-09-01)

Rotational polarisation effects in the inelastic collisions of NO(X) and Ar
за авторством: Hornung, B
Опубліковано: (2013)

Expanding tole for V-ATPases
за авторством: Tsiantis, M
Опубліковано: (2000)

Molecular contacts in the transmembrane c-subunit oligomer of F-ATPases identified by tryptophan substitution mutagenesis.
за авторством: Schnick, C, та інші
Опубліковано: (2000)

NA, K-ATPase: structure and kinetics/
за авторством: Skou, J. C.
Опубліковано: (1979)

Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of subunit F (F1-94), an essential coupling subunit of the eukaryotic V1VO-ATPase from Saccharomyces cerevisiae
за авторством: Basak, Sandip, та інші
Опубліковано: (2013)

Structures and regulation of coupling subunit F and the arrangement of the subunit DF-assembly in the Saccharomyces cerevisiae v1vO ATPase
за авторством: Sandip Basak
Опубліковано: (2014)