1.8 A bright-state structure of the reversibly switchable fluorescent protein Dronpa guides the generation of fast switching variants.
RSFPs (reversibly switchable fluorescent proteins) may be repeatedly converted between a fluorescent and a non-fluorescent state by irradiation and have attracted widespread interest for many new applications. The RSFP Dronpa may be switched with blue light from a fluorescent state into a non-fluore...
Hlavní autoři: | Stiel, A, Trowitzsch, S, Weber, G, Andresen, M, Eggeling, C, Hell, S, Jakobs, S, Wahl, M |
---|---|
Médium: | Journal article |
Jazyk: | English |
Vydáno: |
2007
|
Podobné jednotky
Structural basis for reversible photoswitching in Dronpa.
Autor: Andresen, M, a další
Vydáno: (2007)
Autor: Andresen, M, a další
Vydáno: (2007)
Far-field fluorescence microscopy at the macromolecular scale
Autor: Hell, S, a další
Vydáno: (2006)
Autor: Hell, S, a další
Vydáno: (2006)
Podobné jednotky
-
Structural basis for reversible photoswitching in Dronpa.
Autor: Andresen, M, a další
Vydáno: (2007) -
A new class of reversibly switchable fluorescent proteins
Autor: Andresen, M, a další
Vydáno: (2011) -
Molecular basis of the light-driven switching of the photochromic fluorescent protein Padron.
Autor: Brakemann, T, a další
Vydáno: (2010) -
Structure and mechanism of the reversible photoswitch of a fluorescent protein.
Autor: Andresen, M, a další
Vydáno: (2005) -
Generation of monomeric reversibly switchable red fluorescent proteins for far-field fluorescence nanoscopy.
Autor: Stiel, A, a další
Vydáno: (2008)