Μετάβαση στο περιεχόμενο
VuFind
English
Deutsch
Español
Français
Italiano
日本語
Nederlands
Português
Português (Brasil)
中文(简体)
中文(繁體)
Türkçe
עברית
Gaeilge
Cymraeg
Ελληνικά
Català
Euskara
Русский
Čeština
Suomi
Svenska
polski
Dansk
slovenščina
اللغة العربية
বাংলা
Galego
Tiếng Việt
Hrvatski
हिंदी
Հայերէն
Українська
Sámegiella
Монгол
Γλώσσα
Όλα τα πεδία
Τίτλος
Συγγραφέας
Θέμα
Ταξιθετικός Αριθμός
ISBN/ISSN
Ετικέτα
Αναζήτηση
Σύνθετη
The Role of Active Site Threon...
Εμφάνιση παραπομπής
Αποστολή με SMS
Αποστολή με email
Εκτύπωση
Αποθήκευση
Αποθήκευση σε RefWorks
Αποθήκευση σε EndNoteWeb
Αποθήκευση σε EndNote
Μόνιμος σύνδεσμος
The Role of Active Site Threonine 201 in the Inhibition of Farnesyl Pyrophosphate Synthase by Nitrogen Containing Bisphosphonates
Λεπτομέρειες βιβλιογραφικής εγγραφής
Κύριοι συγγραφείς:
Dunford, J
,
Pilka, E
,
Kwaasi, A
,
Evdokimov, A
,
Barnett, B
,
Oppermann, U
,
Ebetino, F
,
Russell, R
,
Kavanagh, K
Μορφή:
Conference item
Έκδοση:
2008
Τεκμήρια
Περιγραφή
Παρόμοια τεκμήρια
Λεπτομερής προβολή
Περιγραφή
Περίληψη:
Παρόμοια τεκμήρια
Evidence for the involvement of the threonine 201 side-chain in the interaction of nitrogen-containing bisphosphonates with farnesyl pyrophosphate synthase
ανά: Kwassi, A, κ.ά.
Έκδοση: (2009)
Interaction of the active site threonine 201 sidechain with the nitrogen of nttrogen-containing bisphosphonates is not essential for slow tight inhibition to farnesyl pyrophosphate synthase
ανά: Dunford, J, κ.ά.
Έκδοση: (2008)
The interaction of sidechain nitrogen with active site threonine is not essential for inhibition of farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen containing bisphosphonates
ανά: Dunford, J, κ.ά.
Έκδοση: (2008)
The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates. Elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants
ανά: Tsoumpra, MK, κ.ά.
Έκδοση: (2015)
The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates. Elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants.
ανά: Tsoumpra, M, κ.ά.
Έκδοση: (2015)