Siirry sisältöön
VuFind
English
Deutsch
Español
Français
Italiano
日本語
Nederlands
Português
Português (Brasil)
中文(简体)
中文(繁體)
Türkçe
עברית
Gaeilge
Cymraeg
Ελληνικά
Català
Euskara
Русский
Čeština
Suomi
Svenska
polski
Dansk
slovenščina
اللغة العربية
বাংলা
Galego
Tiếng Việt
Hrvatski
हिंदी
Հայերէն
Українська
Sámegiella
Монгол
Kieli
Kaikki kentät
Nimeke
Tekijä
Aihe
Hyllypaikka
ISBN/ISSN
Tagi
Hae
Tarkennettu
The Role of Active Site Threon...
Sitaatti
Tekstiviesti
Lähetä sähköpostilla
Tulosta
Vie tietue
Vienti: RefWorks
Vienti: EndNoteWeb
Vienti: EndNote
Pysyvä linkki
The Role of Active Site Threonine 201 in the Inhibition of Farnesyl Pyrophosphate Synthase by Nitrogen Containing Bisphosphonates
Bibliografiset tiedot
Päätekijät:
Dunford, J
,
Pilka, E
,
Kwaasi, A
,
Evdokimov, A
,
Barnett, B
,
Oppermann, U
,
Ebetino, F
,
Russell, R
,
Kavanagh, K
Aineistotyyppi:
Conference item
Julkaistu:
2008
Saatavuustiedot
Kuvaus
Samankaltaisia teoksia
Henkilökuntanäyttö
Kuvaus
Yhteenveto:
Samankaltaisia teoksia
Evidence for the involvement of the threonine 201 side-chain in the interaction of nitrogen-containing bisphosphonates with farnesyl pyrophosphate synthase
Tekijä: Kwassi, A, et al.
Julkaistu: (2009)
Interaction of the active site threonine 201 sidechain with the nitrogen of nttrogen-containing bisphosphonates is not essential for slow tight inhibition to farnesyl pyrophosphate synthase
Tekijä: Dunford, J, et al.
Julkaistu: (2008)
The interaction of sidechain nitrogen with active site threonine is not essential for inhibition of farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen containing bisphosphonates
Tekijä: Dunford, J, et al.
Julkaistu: (2008)
The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates. Elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants
Tekijä: Tsoumpra, MK, et al.
Julkaistu: (2015)
The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates. Elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants.
Tekijä: Tsoumpra, M, et al.
Julkaistu: (2015)