Chuyển đến nội dung
VuFind
English
Deutsch
Español
Français
Italiano
日本語
Nederlands
Português
Português (Brasil)
中文(简体)
中文(繁體)
Türkçe
עברית
Gaeilge
Cymraeg
Ελληνικά
Català
Euskara
Русский
Čeština
Suomi
Svenska
polski
Dansk
slovenščina
اللغة العربية
বাংলা
Galego
Tiếng Việt
Hrvatski
हिंदी
Հայերէն
Українська
Sámegiella
Монгол
Ngôn ngữ
Tất cả các trường
Tiêu đề
Tác giả
Chủ đề
Số hiệu
số ISBN/ISSN
Nhãn
Tìm kiếm
Nâng cao
The Role of Active Site Threon...
Trích dẫn điều này
Văn bản này
Email này
In
Xuất bản ghi
Xuất tới RefWorks
Xuất tới EndNoteWeb
Xuất tới EndNote
Liên kết dài hạn
The Role of Active Site Threonine 201 in the Inhibition of Farnesyl Pyrophosphate Synthase by Nitrogen Containing Bisphosphonates
Chi tiết về thư mục
Những tác giả chính:
Dunford, J
,
Pilka, E
,
Kwaasi, A
,
Evdokimov, A
,
Barnett, B
,
Oppermann, U
,
Ebetino, F
,
Russell, R
,
Kavanagh, K
Định dạng:
Conference item
Được phát hành:
2008
Đang giữ
Miêu tả
Những quyển sách tương tự
Chế độ xem nhân viên
Miêu tả
Tóm tắt:
Những quyển sách tương tự
Evidence for the involvement of the threonine 201 side-chain in the interaction of nitrogen-containing bisphosphonates with farnesyl pyrophosphate synthase
Bằng: Kwassi, A, et al.
Được phát hành: (2009)
Interaction of the active site threonine 201 sidechain with the nitrogen of nttrogen-containing bisphosphonates is not essential for slow tight inhibition to farnesyl pyrophosphate synthase
Bằng: Dunford, J, et al.
Được phát hành: (2008)
The interaction of sidechain nitrogen with active site threonine is not essential for inhibition of farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen containing bisphosphonates
Bằng: Dunford, J, et al.
Được phát hành: (2008)
The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates. Elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants
Bằng: Tsoumpra, MK, et al.
Được phát hành: (2015)
The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates. Elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants.
Bằng: Tsoumpra, M, et al.
Được phát hành: (2015)