Ga door naar de inhoud
VuFind
English
Deutsch
Español
Français
Italiano
日本語
Nederlands
Português
Português (Brasil)
中文(简体)
中文(繁體)
Türkçe
עברית
Gaeilge
Cymraeg
Ελληνικά
Català
Euskara
Русский
Čeština
Suomi
Svenska
polski
Dansk
slovenščina
اللغة العربية
বাংলা
Galego
Tiếng Việt
Hrvatski
हिंदी
Հայերէն
Українська
Sámegiella
Монгол
Taal
Alle velden
Titel
Auteur
Onderwerp
Plaatsingsnummer
ISBN/ISSN
Tag
Zoek
Geavanceerd
The Role of Active Site Threon...
Citeren
SMS dit
Versturen
Afdrukken
Exporteer Record
Exporteer naar RefWorks
Exporteer naar EndNoteWeb
Exporteer naar EndNote
Permalink
The Role of Active Site Threonine 201 in the Inhibition of Farnesyl Pyrophosphate Synthase by Nitrogen Containing Bisphosphonates
Bibliografische gegevens
Hoofdauteurs:
Dunford, J
,
Pilka, E
,
Kwaasi, A
,
Evdokimov, A
,
Barnett, B
,
Oppermann, U
,
Ebetino, F
,
Russell, R
,
Kavanagh, K
Formaat:
Conference item
Gepubliceerd in:
2008
Exemplaren
Omschrijving
Gelijkaardige items
Personeel
Gelijkaardige items
Evidence for the involvement of the threonine 201 side-chain in the interaction of nitrogen-containing bisphosphonates with farnesyl pyrophosphate synthase
door: Kwassi, A, et al.
Gepubliceerd in: (2009)
Interaction of the active site threonine 201 sidechain with the nitrogen of nttrogen-containing bisphosphonates is not essential for slow tight inhibition to farnesyl pyrophosphate synthase
door: Dunford, J, et al.
Gepubliceerd in: (2008)
The interaction of sidechain nitrogen with active site threonine is not essential for inhibition of farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen containing bisphosphonates
door: Dunford, J, et al.
Gepubliceerd in: (2008)
The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates. Elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants
door: Tsoumpra, MK, et al.
Gepubliceerd in: (2015)
The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates. Elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants.
door: Tsoumpra, M, et al.
Gepubliceerd in: (2015)