Abolition of the fast track of lysozyme folding at neutral pH

Abolition of the fast track of lysozyme folding at neutral pH

Studies in this laboratory have shown nat [he reLozolng of lysozyme is accelerated in the presence of equimolar GroEL. We are now investigating the molecular origin of this rate enchancement. The conditions under which the rate enhancement occurs are pH 7.2, 400 mM KCI, and GroEL. The first step in...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Texter, F, Coyle, J, Kulkarni, S, Robinson, C, Radford, SE
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	1997

Схожі ресурси

GroEL accelerates the refolding of hen lysozyme without changing its folding mechanism.
за авторством: Coyle, J, та інші
Опубліковано: (1999)

Kinetic consequences of the removal of a disulfide bridge on the folding of hen lysozyme.
за авторством: Eyles, S, та інші
Опубліковано: (1994)

The origin of the alpha-domain intermediate in the folding of hen lysozyme.
за авторством: Matagne, A, та інші
Опубліковано: (1998)

Thermal unfolding of an intermediate is associated with non-Arrhenius kinetics in the folding of hen lysozyme.
за авторством: Matagne, A, та інші
Опубліковано: (2000)

Effect of pH on Diclofenac–Lysozyme Interaction: Structural and Functional Aspect
за авторством: Mohd Basheeruddin, та інші
Опубліковано: (2022-07-01)

A near-native state on the slow refolding pathway of hen lysozyme.
за авторством: Kulkarni, S, та інші
Опубліковано: (1999)

Characterisation of the dominant oxidative folding intermediate of hen lysozyme.
за авторством: van den Berg, B, та інші
Опубліковано: (1999)

Fractionation of BSA and lysozyme using ultrafiltration: effect of pH and membrane pretreatment
за авторством: Ghosh, R, та інші
Опубліковано: (1998)

Influence of pH value and salts on the adsorption of lysozyme in mixed‐mode chromatography
за авторством: Jannette Kreusser, та інші
Опубліковано: (2021-11-01)

Impact of pH and protein hydrophobicity on norovirus inactivation by heat-denatured lysozyme.
за авторством: Michiko Takahashi, та інші
Опубліковано: (2020-01-01)

On the characterization of intermediates in the isodesmic aggregation pathway of hen lysozyme at alkaline pH.
за авторством: Vijay Kumar Ravi, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Mellitate: A multivalent anion with extreme charge density causes rapid aggregation and misfolding of wild type lysozyme at neutral pH.
за авторством: Grzegorz Ścibisz, та інші
Опубліковано: (2017-01-01)

Tricky Topology: Persistence of Folded Human Telomeric i-Motif DNA at Ambient Temperature and Neutral pH
за авторством: Mahmoud A. S. Abdelhamid, та інші
Опубліковано: (2020-01-01)

Afforestation neutralizes soil pH
за авторством: Songbai Hong, та інші
Опубліковано: (2018-02-01)

pH jump induced α-helix folding.
за авторством: Donten M. L., та інші
Опубліковано: (2013-03-01)

NMR studies of the dynamics and the folding of hen lysozyme
за авторством: Buck, M, та інші
Опубліковано: (1994)

L-tyrosine inhibits the formation of amyloid fibers of human lysozyme at physiological pH and temperature
за авторством: Santos López, та інші
Опубліковано: (2025-02-01)

Effect of pH on the Poly(acrylic acid)/Poly(vinyl alcohol)/Lysozyme Complexes Formation
за авторством: Simona Morariu, та інші
Опубліковано: (2023-12-01)

pH/Redox/Lysozyme-Sensitive Hybrid Nanocarriers With Transformable Size for Multistage Drug Delivery
за авторством: Zhe Liu, та інші
Опубліковано: (2022-04-01)

Dialdehydes lead to exceptionally fast bioconjugations at neutral pH by virtue of a cyclic intermediate
за авторством: Schmidt, P, та інші
Опубліковано: (2014)

Neutralization of waste water by pH control /
за авторством: 301770 Moore, Ralph L.
Опубліковано: (1978)

Ocular Effects of Glycyrrhizin at Acidic and Neutral pH
за авторством: Mallika Somayajulu, та інші
Опубліковано: (2022-01-01)

The effect of solution pH on the structure of lysozyme layers adsorbed at the silica-water interface studied by neutron reflection
за авторством: Su, T, та інші
Опубліковано: (1998)

The Abolition of Gender
за авторством: Pooja Mittal Biswas
Опубліковано: (2021-09-01)

An Unintended Abolition
за авторством: Anna Arons
Опубліковано: (2022-04-01)

Against Abolition
за авторством: Matthew J Cull
Опубліковано: (2019-09-01)

Investigation of protein folding by mass spectrometry.
за авторством: Miranker, A, та інші
Опубліковано: (1996)

Coomassie Brilliant Blue Induces Coiled-Coil Aggregation in Lysozyme at pH 7.4 by Hydrophobic and Electrostatic Forces
за авторством: Ajamaluddin Malik, та інші
Опубліковано: (2024-12-01)

Mechanistic studies of the folding of human lysozyme and the origin of amyloidogenic behavior in its disease-related variants.
за авторством: Canet, D, та інші
Опубліковано: (1999)

Independent nucleation and heterogeneous assembly of structure during folding of equine lysozyme.
за авторством: Morozova-Roche, L, та інші
Опубліковано: (1999)

Abolition Theology? Or, the Abolition of Theology? Towards a Negative Theology of Practice
за авторством: Brandy Daniels
Опубліковано: (2019-03-01)

Characterization of an invertase with pH tolerance and truncation of its N-terminal to shift optimum activity toward neutral pH.
за авторством: Liqin Du, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Targeting Acidic Diseased Tissues by pH-Triggered Membrane-Associated Peptide Folding
за авторством: Yana K. Reshetnyak, та інші
Опубліковано: (2020-04-01)

Abolition and the Prophetic Imagination
за авторством: Perry Zurn
Опубліковано: (2021-12-01)

Reform, Abolition, Problematization
за авторством: Kevin Thompson
Опубліковано: (2021-12-01)

Introduction: The Abolition of the University
за авторством: Martin Paul Eve
Опубліковано: (2021-05-01)

Abolition of Nuclear Weapons
Опубліковано: (2011-04-01)

Islam and the Abolition of Slavery
за авторством: Muhammad M. Haque
Опубліковано: (2007-04-01)

Regulation of gene expression in roots of the pH-sensitive Vaccinium corymbosum and the pH-tolerant Vaccinium arboreum in response to near neutral pH stress using RNA-Seq
за авторством: Miriam Payá-Milans, та інші
Опубліковано: (2017-08-01)

Model predictive control of pH neutralization processes: a review
за авторством: Syafiie, Syafiie, та інші
Опубліковано: (2015)