Reversible ADP-ribosylation of RNA

Reversible ADP-ribosylation of RNA

<p>ADP-ribosylation is a reversible chemical modification catalysed by ADP-ribosyltransferases such as PARPs that utilize nicotinamide adenine dinucleotide (NAD<sup>+</sup>) as a cofactor to transfer monomer or polymers of ADP-ribose nucleotide onto macromolecular targets such as p...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Munnur, D, Bartlett, E, Mikolcevic, P, Kirby, I, Rack, J, Mikoc, A, Cohen, M, Ahel, I
Формат:	Journal article
Опубліковано:	Oxford University Press 2019

Схожі ресурси

Reversible mono-ADP-ribosylation of DNA breaks.
за авторством: Munnur, D, та інші
Опубліковано: (2017)

Specificity of reversible ADP-ribosylation and regulation of cellular processes
за авторством: Crawford, K, та інші
Опубліковано: (2017)

Discovery of reversing enzymes for RNA ADP-ribosylation reveals a possible defence module against toxic attack
за авторством: Lu, Y, та інші
Опубліковано: (2025)

Specificity of DNA ADP-Ribosylation Reversal by NADARs
за авторством: Bara Cihlova, та інші
Опубліковано: (2024-04-01)

MacroD1 is a promiscuous ADP-ribosyl hydrolase localized to mitochondria
за авторством: Agnew, T, та інші
Опубліковано: (2018)

ADP-ribosylation: new facets of an ancient modification
за авторством: Palazzo, L, та інші
Опубліковано: (2017)

Serine ADP-ribosylation reversal by the hydrolase ARH3
за авторством: Fontana, P, та інші
Опубліковано: (2017)

Streptomyces coelicolor macrodomain hydrolase SCO6735 cleaves thymidine-linked ADP-ribosylation of DNA
за авторством: Hloušek-Kasun, A, та інші
Опубліковано: (2022)

Serine ADP-ribosylation in Drosophila provides insights into the evolution of reversible ADP-ribosylation signalling
за авторством: Pietro Fontana, та інші
Опубліковано: (2023-06-01)

(ADP-ribosyl)hydrolases: structure, function, and biology
за авторством: Rack, JGM, та інші
Опубліковано: (2020)

Serine ADP-ribosylation reversal by the hydrolase ARH3
за авторством: Pietro Fontana, та інші
Опубліковано: (2017-06-01)

Streptomyces coelicolor macrodomain hydrolase SCO6735 cleaves thymidine-linked ADP-ribosylation of DNA
за авторством: Andrea Hloušek-Kasun, та інші
Опубліковано: (2022-01-01)

Mechanistic insights into the three steps of poly(ADP-ribosylation) reversal
за авторством: Rack, JGM, та інші
Опубліковано: (2021)

(ADP-ribosyl)hydrolases: Structural basis for differential substrate recognition and inhibition
за авторством: Rack, J, та інші
Опубліковано: (2018)

Interplay of histone marks with serine ADP-ribosylation
за авторством: Bartlett, E, та інші
Опубліковано: (2018)

DELTEX E3 ligases ubiquitylate ADP-ribosyl modification on protein substrates
за авторством: Zhu, K, та інші
Опубліковано: (2022)

Viral macro domains reverse protein ADP-ribosylation.
за авторством: Li, C, та інші
Опубліковано: (2016)

Reversing ADP-ribosylation
за авторством: Giuliana Katharina Moeller, та інші
Опубліковано: (2017-08-01)

Studying catabolism of protein ADP-Ribosylation
за авторством: Palazzo, L, та інші
Опубліковано: (2017)

Monitoring poly(ADP-ribosyl)glycohydrolase activity with a continuous fluorescent substrate
за авторством: Drown, B, та інші
Опубліковано: (2018)

Serine ADP-Ribosylation Depends on HPF1
за авторством: Bonfiglio, J, та інші
Опубліковано: (2017)

The Making and Breaking of Serine-ADP-Ribosylation in the DNA Damage Response
за авторством: Kira Schützenhofer, та інші
Опубліковано: (2021-11-01)

Molecular tools for the study of ADP-ribosylation: a unified and versatile method to synthesise native mono-ADP-ribosylated peptides
за авторством: Voorneveld, J, та інші
Опубліковано: (2021)

DarTG is a novel toxin-antitoxin system that catalyses the reversible ADP-ribosylation of DNA
за авторством: Ariza, A, та інші
Опубліковано: (2017)

Reanalysis of phosphoproteomics data uncovers ADP-ribosylation sites.
за авторством: Matic, I, та інші
Опубліковано: (2012)

Beyond protein modification: the rise of non-canonical ADP-ribosylation
за авторством: Schuller, M, та інші
Опубліковано: (2022)

Identification of a class of protein ADP-ribosylating sirtuins in microbial pathogens
за авторством: Rack, J, та інші
Опубліковано: (2015)

Serine is the major residue for ADP-ribosylation upon DNA damage
за авторством: Palazzo, L, та інші
Опубліковано: (2018)

Synthetic α- and β-Ser-ADP-ribosylated peptides reveal α-Ser-ADPr as the native epimer
за авторством: Voorneveld, J, та інші
Опубліковано: (2018)

HPF1/C4orf27 is a PARP-1-interacting protein that regulates PARP-1 ADP-ribosylation activity
за авторством: Gibbs-Seymour, I, та інші
Опубліковано: (2016)

Suppression of ADP-ribosylation reversal triggers cell vulnerability to alkylating agents
за авторством: Rocco Caggiano, та інші
Опубліковано: (2025-01-01)

Legionella metaeffector MavL reverses ubiquitin ADP-ribosylation via a conserved arginine-specific macrodomain
за авторством: Zhengrui Zhang, та інші
Опубліковано: (2024-03-01)

DNA ADP-ribosylation stalls replication and is reversed by RecF-mediated homologous recombination and nucleotide excision repair
за авторством: Lawarée, E, та інші
Опубліковано: (2020)

Biallelic ADPRHL2 mutations in complex neuropathy affect ADP ribosylation and DNA damage response
за авторством: Beijer, D, та інші
Опубліковано: (2021)

ENPP1 processes protein ADP-ribosylation in vitro.
за авторством: Palazzo, L, та інші
Опубліковано: (2016)

NR4A nuclear receptors target Poly-ADP-Ribosylated DNA-PKcs protein to promote DNA repair
за авторством: Munnur, D, та інші
Опубліковано: (2019)

The role of ADP-ribosylation in regulating DNA interstrand crosslink repair
за авторством: Gunn, A, та інші
Опубліковано: (2016)

Deregulated DNA ADP-ribosylation impairs telomere replication
за авторством: Wondisford, AR, та інші
Опубліковано: (2024)

Serine is a new target residue for endogenous ADP-ribosylation on histones
за авторством: Leidecker, O, та інші
Опубліковано: (2016)

Serine is the major residue for ADP-ribosylation upon DNA damage
за авторством: Luca Palazzo, та інші
Опубліковано: (2018-02-01)