Interactions between residues in staphylococcal alpha-hemolysin revealed by reversion mutagenesis.

Interactions between residues in staphylococcal alpha-hemolysin revealed by reversion mutagenesis.

alpha-Hemolysin (alpha HL), a pore-forming polypeptide of 293 amino acids, is secreted by Staphylococcus aureus as a water-soluble monomer. Residues that play key roles in the formation of functional heptameric pores on rabbit red blood cells (rRBC) have been identified previously by site-directed m...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Panchal, R, Bayley, H
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	1995

Схожі ресурси

Assembly of the oligomeric membrane pore formed by Staphylococcal alpha-hemolysin examined by truncation mutagenesis.
за авторством: Walker, B, та інші
Опубліковано: (1992)

Key residues for membrane binding, oligomerization, and pore forming activity of staphylococcal alpha-hemolysin identified by cysteine scanning mutagenesis and targeted chemical modification.
за авторством: Walker, B, та інші
Опубліковано: (1995)

Surface labeling of key residues during assembly of the transmembrane pore formed by staphylococcal alpha-hemolysin.
за авторством: Krishnasastry, M, та інші
Опубліковано: (1994)

The internal cavity of the staphylococcal alpha-hemolysin pore accommodates approximately 175 exogenous amino acid residues.
за авторством: Jung, Y, та інші
Опубліковано: (2005)

Structure of staphylococcal alpha-hemolysin, a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Song, L, та інші
Опубліковано: (1996)

Spontaneous oligomerization of a staphylococcal alpha-hemolysin conformationally constrained by removal of residues that form the transmembrane beta-barrel.
за авторством: Cheley, S, та інші
Опубліковано: (1997)

Redirecting pore assembly of staphylococcal α-hemolysin by protein engineering
за авторством: Koo, S, та інші
Опубліковано: (2019)

Subunit stoichiometry of staphylococcal alpha-hemolysin in crystals and on membranes: a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Gouaux, J, та інші
Опубліковано: (1994)

Translocating kilobase RNA through the Staphylococcal α-hemolysin nanopore.
за авторством: Cracknell, J, та інші
Опубліковано: (2013)

Imaging the assembly of the Staphylococcal pore-forming toxin alpha-Hemolysin
за авторством: Thompson, J, та інші
Опубліковано: (2009)

Redirecting Pore Assembly of Staphylococcal α‑Hemolysin by Protein Engineering
за авторством: Sunwoo Koo, та інші
Опубліковано: (2019-03-01)

Subunit dimers of alpha-hemolysin expand the engineering toolbox for protein nanopores.
за авторством: Hammerstein, A, та інші
Опубліковано: (2011)

Nucleobase recognition in ssDNA at the central constriction of the alpha-hemolysin pore.
за авторством: Stoddart, D, та інші
Опубліковано: (2010)

Urea facilitates the translocation of single-stranded DNA and RNA through the alpha-hemolysin nanopore.
за авторством: Japrung, D, та інші
Опубліковано: (2010)

Molecular modeling reveals the novel inhibition mechanism and binding mode of three natural compounds to staphylococcal α-hemolysin.
за авторством: Jiazhang Qiu, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Two residues in Staphylococcus aureus α-hemolysin related to hemolysis and self-assembly
за авторством: Du Y, та інші
Опубліковано: (2018-08-01)

Enhanced translocation of single DNA molecules through alpha-hemolysin nanopores by manipulation of internal charge.
за авторством: Maglia, G, та інші
Опубліковано: (2008)

Membrane bound monomer of Staphylococcal alpha-hemolysin induces caspase activation and apoptotic cell death despite initiation of membrane repair pathway.
за авторством: Saumya S Srivastava, та інші
Опубліковано: (2009-07-01)

Probabilistic Study on Subunit Mismatch Arrangement in Staphylococcal γ-hemolysin Heteroheptameric Transmembrane Pore
за авторством: Noriko TOMITA, та інші
Опубліковано: (2011-10-01)

Visualization of multivalent binding events using α-hemolysin
за авторством: Gregoir, P, та інші
Опубліковано: (2020)

Molecular architecture of a toxin pore: a 15-residue sequence lines the transmembrane channel of staphylococcal alpha-toxin.
за авторством: Valeva, A, та інші
Опубліковано: (1996)

RNase A does not translocate the alpha-hemolysin pore.
за авторством: Besnik Krasniqi, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Delta Hemolysin and Phenol-soluble Modulins, but not Alpha Hemolysin or Panton-Valentine Leukocidin, Induce Mast Cell Activation
за авторством: Elisabeth Hodille, та інші
Опубліковано: (2016-12-01)

Properties of Bacillus cereus hemolysin II: a heptameric transmembrane pore.
за авторством: Miles, G, та інші
Опубліковано: (2002)

Transmembrane beta-barrel of staphylococcal alpha-toxin forms in sensitive but not in resistant cells.
за авторством: Valeva, A, та інші
Опубліковано: (1997)

Single-molecule chemistry studies with engineered alpha-hemolysin pores
за авторством: Hammerstein, A
Опубліковано: (2011)

Model-based prediction of the alpha-hemolysin structure in the hexameric state.
за авторством: Furini, S, та інші
Опубліковано: (2008)

Membrane-Damaging Activity Against Various Phospholipid Liposomes by γ-hemolysin, Staphylococcal Two-Component Pore-Forming Cytolysin
за авторством: Noriko TOMITA, та інші
Опубліковано: (2012-06-01)

Enhanced secretory production of hemolysin-mediated cyclodextrin-glucanotransferase in Escherichia coli by random mutagenesis of the ABC transporter system.
за авторством: Kheng, Oon Low, та інші
Опубліковано: (2010)

Common origin of plasmid encoded alpha-hemolysin genes in <it>Escherichia coli</it>
за авторством: Beutin Lothar, та інші
Опубліковано: (2010-07-01)

Biomedical diagnosis perspective of epigenetic detections using alpha-hemolysin nanopore
за авторством: Yong Wang, та інші
Опубліковано: (2015-11-01)

ELISA for Alpha-hemolysin (Hla) in Methicilin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA)
за авторством: Varandt Khodaverdian, та інші
Опубліковано: (2014-05-01)

Above and beyond C5a Receptor Targeting by Staphylococcal Leucotoxins: Retrograde Transport of Panton–Valentine Leucocidin and γ-Hemolysin
за авторством: Gaëlle Zimmermann-Meisse, та інші
Опубліковано: (2017-01-01)

Fluorinated amphiphiles control the insertion of α-hemolysin pores into lipid bilayers.
за авторством: Raychaudhuri, P, та інші
Опубліковано: (2011)

Functional expression of the alpha-hemolysin of Staphylococcus aureus in intact Escherichia coli and in cell lysates. Deletion of five C-terminal amino acids selectively impairs hemolytic activity.
за авторством: Walker, B, та інші
Опубліковано: (1992)

Suppressing Alpha-Hemolysin as Potential Target to Screen of Flavonoids to Combat Bacterial Coinfection
за авторством: Shangwen He, та інші
Опубліковано: (2021-12-01)

Chalcone Attenuates Staphylococcus aureus Virulence by Targeting Sortase A and Alpha-Hemolysin
за авторством: Bing Zhang, та інші
Опубліковано: (2017-09-01)

Designing a light-activated recombinant alpha hemolysin for colorectal cancer targeting
за авторством: Siamak Alizadeh, та інші
Опубліковано: (2020-07-01)

Site-directed mutagenesis to determine the role of surface exposed lysine on the stability of staphylococcal lipase
за авторством: Ahmad, Nurul Nadirah
Опубліковано: (2020)

Microcalorimetric Investigations of Reversible Staphylococcal Enterotoxin Unfolding
за авторством: Susan C. Berry, та інші
Опубліковано: (2022-08-01)