Metal induced selectivity in phosphate ion binding in E9 DNase.

Metal induced selectivity in phosphate ion binding in E9 DNase.

Mass spectrometric and calorimetric data reveal that phosphate ion binding to the active site of colicin E9 DNase is delicately regulated by concomitant binding of specific transition metal ions.

Бібліографічні деталі
Автори:	van den Bremer, E, Keeble, A, Kleanthous, K, Heck, A
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2005

Схожі ресурси

Calorimetric dissection of colicin DNase--immunity protein complex specificity.
за авторством: Keeble, A, та інші
Опубліковано: (2006)

Multistep binding of transition metals to the H-N-H endonuclease toxin colicin E9.
за авторством: Keeble, A, та інші
Опубліковано: (2002)

Ligand-induced changes in the conformational dynamics of a bacterial cytotoxic endonuclease.
за авторством: van den Bremer, E, та інші
Опубліковано: (2004)

Renal Dnase1 expression is regulated by FGF23 but loss of Dnase1 does not alter renal phosphate handling
за авторством: Daniela Egli-Spichtig, та інші
Опубліковано: (2021-03-01)

DNase I Footprinting to Identify Protein Binding Sites
за авторством: Isabelle Gaugué, та інші
Опубліковано: (2013-07-01)

Structure of the ultra-high-affinity colicin E2 DNase--Im2 complex.
за авторством: Wojdyla, J, та інші
Опубліковано: (2012)

DNase-capture reveals differential transcription factor binding modalities
за авторством: Sherwood, Richard, та інші
Опубліковано: (2018)

Binding of metal ions to monolayers of lecithins, plasmalogen, cardiolipin, and dicetyl phosphate
за авторством: Dinesh O. Shah, та інші
Опубліковано: (1965-07-01)

Structure of the ultra-high-affinity colicin E2 DNase-Im2 complex
за авторством: Wojdyla, J, та інші
Опубліковано: (2012)

Computation identification of transcription factor binding using DNase-seq
за авторством: Hashimoto, Tatsunori B. (Tatsunori Benjamin)
Опубліковано: (2014)

DNase-capture reveals differential transcription factor binding modalities.
за авторством: Daniel Kang, та інші
Опубліковано: (2017-01-01)

Which Genetics Variants in DNase-Seq Footprints Are More Likely to Alter Binding?
за авторством: Gregory A Moyerbrailean, та інші
Опубліковано: (2016-02-01)

How cations can assist DNase I in DNA binding and hydrolysis.
за авторством: Marc Guéroult, та інші
Опубліковано: (2010-01-01)

DNase-treated RNA
за авторством: Kristie Nybo
Опубліковано: (2012-04-01)

Dnase1 Family in Autoimmunity
за авторством: Minal Engavale, та інші
Опубліковано: (2021-07-01)

Investigation of Structural Mimetics of Natural Phosphate Ion Binding Motifs
за авторством: Evgeny A. Kataev, та інші
Опубліковано: (2015-02-01)

The kinetic basis for dual recognition in colicin endonuclease-immunity protein complexes.
за авторством: Keeble, A, та інші
Опубліковано: (2005)

Distinct conformational stability and functional activity of four highly homologous endonuclease colicins.
за авторством: van den Bremer, E, та інші
Опубліковано: (2004)

Genome-wide DNaseI hypersensitive sites profiles in laboratory mouse strains by DNase-seq
за авторством: Hosseini, M
Опубліковано: (2013)

Highly discriminating protein-protein interaction specificities in the context of a conserved binding energy hotspot.
за авторством: Li, W, та інші
Опубліковано: (2004)

Removal of metal ions with immobilized metal ion-binding microorganisms /
за авторством: Greene, Benjamin

Tissue Plasminogen Activator and DNase in Empyema REPLY
за авторством: Rahman, N, та інші
Опубліковано: (2011)

Epistatic effects of Siglec-G and DNase1 or DNase1l3 deficiencies in the development of systemic lupus erythematosus
за авторством: Marina A. Korn, та інші
Опубліковано: (2023-03-01)

The dependence of DNase I activity on the conformation of oligodeoxynucleotides.
за авторством: Sutton, D, та інші
Опубліковано: (1997)

AAV‐mouse DNase I sustains long‐term DNase I expression in vivo and suppresses breast cancer metastasis
за авторством: Melanie Herre, та інші
Опубліковано: (2024-10-01)

Molecular Aggregation Strategy for Inhibiting DNases
за авторством: Kenta Morita, та інші
Опубліковано: (2024-04-01)

Origin and significance of the human DNase repertoire
за авторством: Giulia Mori, та інші
Опубліковано: (2022-06-01)

A cookbook for DNase Hi-C
за авторством: Maria Gridina, та інші
Опубліковано: (2021-03-01)

DNase I Chromatin Accessibility Analysis
за авторством: Brook Nepon-Sixt, та інші
Опубліковано: (2019-12-01)

The inhibitor thiomandelic acid binds to both metal ions in metallo-beta-lactamase and induces positive cooperativity in metal binding.
за авторством: Damblon, C, та інші
Опубліковано: (2003)

Current bioinformatic approaches to identify DNase I hypersensitive sites and genomic footprints from DNase-seq data
за авторством: Pedro eMadrigal, та інші
Опубліковано: (2012-10-01)

The Mechanism of Alkali Metal Ion Sorption by Iron(III) Phosphate
за авторством: S. Mustafa, та інші
Опубліковано: (1999-10-01)

Janus kinase inhibition for autoinflammation in DNASE2 deficiency
за авторством: Hong, Y, та інші
Опубліковано: (2019)

Sasquatch: predicting the impact of regulatory SNPs on transcription factor binding from cell- and tissue-specific DNase footprints
за авторством: Schwessinger, R, та інші
Опубліковано: (2017)

Neutrophil Extracellular Traps-DNase Balance and Autoimmunity
за авторством: Andrea Angeletti, та інші
Опубліковано: (2021-10-01)

Salivary Extracellular DNA and DNase Activity in Periodontitis
за авторством: Barbora Konečná, та інші
Опубліковано: (2020-10-01)

Following evolutionary paths to protein-protein interactions with high affinity and selectivity.
за авторством: Levin, K, та інші
Опубліковано: (2009)

Chelate-free metal ion binding and heat-induced radiolabeling of iron oxide nanoparticles
за авторством: Boros, E, та інші
Опубліковано: (2014)

Biosensors with Metal Ion–Phosphate Chelation Interaction for Molecular Recognition
за авторством: Xiaohua Ma, та інші
Опубліковано: (2023-05-01)

Inactivation of DNase1L2 and DNase2 in keratinocytes suppresses DNA degradation during epidermal cornification and results in constitutive parakeratosis
за авторством: Heinz Fischer, та інші
Опубліковано: (2017-07-01)