Metal induced selectivity in phosphate ion binding in E9 DNase.
Mass spectrometric and calorimetric data reveal that phosphate ion binding to the active site of colicin E9 DNase is delicately regulated by concomitant binding of specific transition metal ions.
Những tác giả chính: | van den Bremer, E, Keeble, A, Kleanthous, K, Heck, A |
---|---|
Định dạng: | Journal article |
Ngôn ngữ: | English |
Được phát hành: |
2005
|
Những quyển sách tương tự
-
Calorimetric dissection of colicin DNase--immunity protein complex specificity.
Bằng: Keeble, A, et al.
Được phát hành: (2006) -
Multistep binding of transition metals to the H-N-H endonuclease toxin colicin E9.
Bằng: Keeble, A, et al.
Được phát hành: (2002) -
Ligand-induced changes in the conformational dynamics of a bacterial cytotoxic endonuclease.
Bằng: van den Bremer, E, et al.
Được phát hành: (2004) -
DNase I Footprinting to Identify Protein Binding Sites
Bằng: Isabelle Gaugué, et al.
Được phát hành: (2013-07-01) -
Structure of the ultra-high-affinity colicin E2 DNase--Im2 complex.
Bằng: Wojdyla, J, et al.
Được phát hành: (2012)