Unique regulation of the active site of the serine esterase S-formylglutathione hydrolase.
S-Formylglutathione hydrolases (SFGHs) are highly conserved thioesterases present in prokaryotes and eukaryotes, and form part of the formaldehyde detoxification pathway, as well as functioning as xenobiotic-hydrolysing carboxyesterases. As defined by their sensitivity to covalent modification, SFGH...
প্রধান লেখক: | Cummins, I, McAuley, K, Fordham-Skelton, A, Schwoerer, R, Steel, P, Davis, B, Edwards, R |
---|---|
বিন্যাস: | Journal article |
ভাষা: | English |
প্রকাশিত: |
2006
|
অনুরূপ উপাদানগুলি
অনুরূপ উপাদানগুলি
-
Crystal Structure and Functional Characterization of an S-Formylglutathione Hydrolase (<i>Bu</i>SFGH) from <i>Burkholderiaceae</i> sp.
অনুযায়ী: Jisub Hwang, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2023-04-01) -
The PE16 (Rv1430) of Mycobacterium tuberculosis is an esterase belonging to serine hydrolase superfamily of proteins.
অনুযায়ী: Rafiya Sultana, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2013-01-01) -
Structural and functional characterization of a novel cold-active S-formylglutathione hydrolase (SfSFGH) homolog from Shewanella frigidimarina, a psychrophilic bacterium
অনুযায়ী: Chang Woo Lee, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2019-08-01) -
A front-face 'SNi synthase' engineered from a retaining 'double-SN2' hydrolase.
অনুযায়ী: Iglesias-Fernández, J, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2017) -
Comparative analysis of the human serine hydrolase OVCA2 to the model serine hydrolase homolog FSH1 from S. cerevisiae.
অনুযায়ী: Jessica S Bun, অন্যান্য
প্রকাশিত: (2020-01-01)