Ultrastructural organization of amyloid fibrils by atomic force microscopy.
Atomic force microscopy has been employed to investigate the structural organization of amyloid fibrils produced in vitro from three very different polypeptide sequences. The systems investigated are a 10-residue peptide derived from the sequence of transthyretin, the 90-residue SH3 domain of bovine...
Հիմնական հեղինակներ: | Chamberlain, A, MacPhee, C, Zurdo, J, Morozova-Roche, L, Hill, H, Dobson, C, Davis, J |
---|---|
Ձևաչափ: | Journal article |
Լեզու: | English |
Հրապարակվել է: |
2000
|
Նմանատիպ նյութեր
-
Cytochrome display on amyloid fibrils.
: Baldwin, A, և այլն
Հրապարակվել է: (2006) -
Characterization of Amyloid Fibril Networks by Atomic Force Microscopy
: Mirren Charnley, և այլն
Հրապարակվել է: (2018-02-01) -
Formation of insulin amyloid fibrils followed by FTIR simultaneously with CD and electron microscopy.
: Bouchard, M, և այլն
Հրապարակվել է: (2000) -
The circularization of amyloid fibrils formed by apolipoprotein C-II.
: Hatters, D, և այլն
Հրապարակվել է: (2003) -
Observation of sequence specificity in the seeding of protein amyloid fibrils.
: Krebs, MR, և այլն
Հրապարակվել է: (2004)