Monitoring conformational changes in the NDM-1 metallo-β-lactamase by 19F NMR spectroscopy.

Monitoring conformational changes in the NDM-1 metallo-β-lactamase by 19F NMR spectroscopy.

The New Delhi metallo-β-lactamase (NDM-1) is involved in the emerging antibiotic resistance problem. Development of metallo-β-lactamases (MBLs) inhibitors has proven challenging, due to their conformational flexibility. Here we report site-selective labeling of NDM-1 with 1,1,1-trifluoro-3-bromo ace...

Bibliografiset tiedot
Päätekijät:	Rydzik, A, Brem, J, van Berkel, S, Pfeffer, I, Makena, A, Claridge, T, Schofield, C
Aineistotyyppi:	Journal article
Kieli:	English
Julkaistu:	Wiley 2014

Samankaltaisia teoksia

19F-NMR reveals the role of mobile loops in product and inhibitor binding by the São Paolo metallo-β-lactamase
Tekijä: Abboud, M, et al.
Julkaistu: (2017)

Monitoring protein-metal binding by 19F NMR – a case study with the New Delhi metallo-β-lactamase 1
Tekijä: Mrs ZAHN GOWAR, et al.
Julkaistu: (2020)

Assay platform for clinically relevant metallo-β-lactamases.
Tekijä: van Berkel, S, et al.
Julkaistu: (2013)

Interaction of Avibactam with Class B Metallo-β-Lactamases.
Tekijä: Abboud, M, et al.
Julkaistu: (2016)

Use of ferrous iron by metallo-β-lactamases.
Tekijä: Cahill, S, et al.
Julkaistu: (2016)

Rhodanine hydrolysis leads to potent thioenolate mediated metallo-β-lactamase inhibition.
Tekijä: Brem, J, et al.
Julkaistu: (2014)

Chromophore-linked substrate (CLS405): probing metallo-β-lactamase activity and inhibition.
Tekijä: Makena, A, et al.
Julkaistu: (2013)

Chromophore-linked substrate (CLS405): Probing metallo-β-lactamase activity and inhibition
Tekijä: Makena, A, et al.
Julkaistu: (2013)

Metallo-Beta-Lactamases: NDM
Tekijä: Kamil Leis, et al.
Julkaistu: (2019-05-01)

Structural and biochemical characterisation of bacterial metallo-β-lactamases
Tekijä: Makena, A
Julkaistu: (2016)

Cyclobutanone mimics of intermediates in metallo-β-lactamase catalysis.
Tekijä: Abboud, M, et al.
Julkaistu: (2017)

Comparison of verona integron-borne metallo-β-lactamase (VIM) variants reveals differences in stability and inhibition profiles
Tekijä: Makena, A, et al.
Julkaistu: (2016)

Biochemical characterization of New Delhi metallo-β-lactamase variants reveals differences in protein stability.
Tekijä: Makena, A, et al.
Julkaistu: (2014)

“To cross-seed or not to cross-seed”: A pilot study using metallo-β-lactamases
Tekijä: Abuhammad, A, et al.
Julkaistu: (2016)

Structure of New Delhi metallo-β-lactamase 1 (NDM-1).
Tekijä: Green, V, et al.
Julkaistu: (2011)

Structural basis of metallo-β-lactamase inhibition by captopril stereoisomers
Tekijä: Brem, J, et al.
Julkaistu: (2015)

NMR-filtered virtual screening leads to non-metal chelating metallo-β-lactamase inhibitors
Tekijä: Li, G, et al.
Julkaistu: (2017)

The chemical biology of human metallo-β-lactamase fold proteins.
Tekijä: Pettinati, I, et al.
Julkaistu: (2016)

New Delhi metallo-β-lactamase-1 catalyses avibactam and aztreonam hydrolysis.
Tekijä: Lohans, C, et al.
Julkaistu: (2017)

Profiling interactions of vaborbactam with metallo-β-lactamases
Tekijä: Langley, G, et al.
Julkaistu: (2019)

19F‐NMR monitoring of reversible protein post‐translational modifications: class D β‐lactamase carbamylation and inhibition
Tekijä: van Groesen, E, et al.
Julkaistu: (2019)

Studies on the Reactions of Biapenem with VIM Metallo β-Lactamases and the Serine β-Lactamase KPC-2
Tekijä: Anka Lucic, et al.
Julkaistu: (2022-03-01)

Prediction of Phytochemicals for Their Potential to Inhibit New Delhi Metallo β-Lactamase (NDM-1)
Tekijä: Zainab Bibi, et al.
Julkaistu: (2023-10-01)

First identification of novel variants of New Delhi metallo-β-lactamase, NDM-30 and NDM-31, in the Republic of Korea
Tekijä: Jungsun Park, et al.
Julkaistu: (2022-06-01)

In silico fragment based design identifies subfamily B1 metallo-β-lactamase inhibitors
Tekijä: Cain, R, et al.
Julkaistu: (2017)

Response to “New Delhi Metallo-β-lactamase (NDM-1): an emerging Threat Among Enterobacteriaceae”
Tekijä: Subhash C Arya, et al.
Julkaistu: (2010-12-01)

New Delhi Metallo-β-lactamase-1 (NDM-1): An Emerging Threat Among Enterobacteriaceae
Tekijä: Po-Ren Hsueh
Julkaistu: (2010-10-01)

Corrigendum: Novel Variant of New Delhi Metallo-β-lactamase, NDM-20, in Escherichia coli
Tekijä: Zhihai Liu, et al.
Julkaistu: (2018-03-01)

ENTEROBACTERIACAE, PRODUCING ESBLS AND METALLO-β-LACTAMASE NDM-1, ISOLATED IN HOSPITALS OF BALTIC REGION COUNTRIES
Tekijä: S. A. Egorova, et al.
Julkaistu: (2014-07-01)

In vitro and in vivo activity of ML302F: a thioenolate inhibitor of VIM-subfamily metallo β-lactamases
Tekijä: Betts, J, et al.
Julkaistu: (2015)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
Tekijä: Brem, J, et al.
Julkaistu: (2016)

Structure activity relationship studies on rhodanines and derived enethiol inhibitors of metallo-β-lactamases
Tekijä: Zhang, D, et al.
Julkaistu: (2018)

Structural basis of metallo-β-lactamase inhibition by N-sulfamoylpyrrole-2-carboxylates
Tekijä: Farley, AJM, et al.
Julkaistu: (2021)

Cephalosporins inhibit human metallo β-lactamase fold DNA repair nucleases SNM1A and SNM1B/apollo
Tekijä: Lee, S, et al.
Julkaistu: (2016)

Exploring the role of L209 residue in the active site of NDM-1 a metallo-β-lactamase.
Tekijä: Francesca Marcoccia, et al.
Julkaistu: (2018-01-01)

Earliest identification of New Delhi metallo-β-lactamase 1 (NDM-1) in Acinetobacter pittii in Brazil
Tekijä: Roseneide Campos Deglmann, et al.

Faropenem reacts with serine and metallo-β-lactamases to give multiple products
Tekijä: Lucic, A, et al.
Julkaistu: (2021)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
Tekijä: Jürgen Brem, et al.
Julkaistu: (2016-08-01)

Bicyclic boronate VNRX-5133 inhibits metallo- and serine-β-lactamases
Tekijä: Krajnc, A, et al.
Julkaistu: (2019)

Crystal structures of VIM‐1 complexes explain active site heterogeneity in VIM‐class metallo‐β‐lactamases
Tekijä: Salimraj, R, et al.
Julkaistu: (2018)