Monitoring conformational changes in the NDM-1 metallo-β-lactamase by 19F NMR spectroscopy.

Monitoring conformational changes in the NDM-1 metallo-β-lactamase by 19F NMR spectroscopy.

The New Delhi metallo-β-lactamase (NDM-1) is involved in the emerging antibiotic resistance problem. Development of metallo-β-lactamases (MBLs) inhibitors has proven challenging, due to their conformational flexibility. Here we report site-selective labeling of NDM-1 with 1,1,1-trifluoro-3-bromo ace...

תיאור מלא

מידע ביבליוגרפי
Main Authors:	Rydzik, A, Brem, J, van Berkel, S, Pfeffer, I, Makena, A, Claridge, T, Schofield, C
פורמט:	Journal article
שפה:	English
יצא לאור:	Wiley 2014

פריטים דומים

19F-NMR reveals the role of mobile loops in product and inhibitor binding by the São Paolo metallo-β-lactamase
מאת: Abboud, M, et al.
יצא לאור: (2017)

Monitoring protein-metal binding by 19F NMR – a case study with the New Delhi metallo-β-lactamase 1
מאת: Mrs ZAHN GOWAR, et al.
יצא לאור: (2020)

Assay platform for clinically relevant metallo-β-lactamases.
מאת: van Berkel, S, et al.
יצא לאור: (2013)

Interaction of Avibactam with Class B Metallo-β-Lactamases.
מאת: Abboud, M, et al.
יצא לאור: (2016)

Use of ferrous iron by metallo-β-lactamases.
מאת: Cahill, S, et al.
יצא לאור: (2016)

Rhodanine hydrolysis leads to potent thioenolate mediated metallo-β-lactamase inhibition.
מאת: Brem, J, et al.
יצא לאור: (2014)

Chromophore-linked substrate (CLS405): probing metallo-β-lactamase activity and inhibition.
מאת: Makena, A, et al.
יצא לאור: (2013)

Chromophore-linked substrate (CLS405): Probing metallo-β-lactamase activity and inhibition
מאת: Makena, A, et al.
יצא לאור: (2013)

Metallo-Beta-Lactamases: NDM
מאת: Kamil Leis, et al.
יצא לאור: (2019-05-01)

Structural and biochemical characterisation of bacterial metallo-β-lactamases
מאת: Makena, A
יצא לאור: (2016)

Cyclobutanone mimics of intermediates in metallo-β-lactamase catalysis.
מאת: Abboud, M, et al.
יצא לאור: (2017)

Comparison of verona integron-borne metallo-β-lactamase (VIM) variants reveals differences in stability and inhibition profiles
מאת: Makena, A, et al.
יצא לאור: (2016)

Biochemical characterization of New Delhi metallo-β-lactamase variants reveals differences in protein stability.
מאת: Makena, A, et al.
יצא לאור: (2014)

“To cross-seed or not to cross-seed”: A pilot study using metallo-β-lactamases
מאת: Abuhammad, A, et al.
יצא לאור: (2016)

Structure of New Delhi metallo-β-lactamase 1 (NDM-1).
מאת: Green, V, et al.
יצא לאור: (2011)

Structural basis of metallo-β-lactamase inhibition by captopril stereoisomers
מאת: Brem, J, et al.
יצא לאור: (2015)

NMR-filtered virtual screening leads to non-metal chelating metallo-β-lactamase inhibitors
מאת: Li, G, et al.
יצא לאור: (2017)

The chemical biology of human metallo-β-lactamase fold proteins.
מאת: Pettinati, I, et al.
יצא לאור: (2016)

New Delhi metallo-β-lactamase-1 catalyses avibactam and aztreonam hydrolysis.
מאת: Lohans, C, et al.
יצא לאור: (2017)

Profiling interactions of vaborbactam with metallo-β-lactamases
מאת: Langley, G, et al.
יצא לאור: (2019)

19F‐NMR monitoring of reversible protein post‐translational modifications: class D β‐lactamase carbamylation and inhibition
מאת: van Groesen, E, et al.
יצא לאור: (2019)

Studies on the Reactions of Biapenem with VIM Metallo β-Lactamases and the Serine β-Lactamase KPC-2
מאת: Anka Lucic, et al.
יצא לאור: (2022-03-01)

Prediction of Phytochemicals for Their Potential to Inhibit New Delhi Metallo β-Lactamase (NDM-1)
מאת: Zainab Bibi, et al.
יצא לאור: (2023-10-01)

First identification of novel variants of New Delhi metallo-β-lactamase, NDM-30 and NDM-31, in the Republic of Korea
מאת: Jungsun Park, et al.
יצא לאור: (2022-06-01)

In silico fragment based design identifies subfamily B1 metallo-β-lactamase inhibitors
מאת: Cain, R, et al.
יצא לאור: (2017)

Response to “New Delhi Metallo-β-lactamase (NDM-1): an emerging Threat Among Enterobacteriaceae”
מאת: Subhash C Arya, et al.
יצא לאור: (2010-12-01)

New Delhi Metallo-β-lactamase-1 (NDM-1): An Emerging Threat Among Enterobacteriaceae
מאת: Po-Ren Hsueh
יצא לאור: (2010-10-01)

Corrigendum: Novel Variant of New Delhi Metallo-β-lactamase, NDM-20, in Escherichia coli
מאת: Zhihai Liu, et al.
יצא לאור: (2018-03-01)

ENTEROBACTERIACAE, PRODUCING ESBLS AND METALLO-β-LACTAMASE NDM-1, ISOLATED IN HOSPITALS OF BALTIC REGION COUNTRIES
מאת: S. A. Egorova, et al.
יצא לאור: (2014-07-01)

In vitro and in vivo activity of ML302F: a thioenolate inhibitor of VIM-subfamily metallo β-lactamases
מאת: Betts, J, et al.
יצא לאור: (2015)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
מאת: Brem, J, et al.
יצא לאור: (2016)

Structure activity relationship studies on rhodanines and derived enethiol inhibitors of metallo-β-lactamases
מאת: Zhang, D, et al.
יצא לאור: (2018)

Structural basis of metallo-β-lactamase inhibition by N-sulfamoylpyrrole-2-carboxylates
מאת: Farley, AJM, et al.
יצא לאור: (2021)

Cephalosporins inhibit human metallo β-lactamase fold DNA repair nucleases SNM1A and SNM1B/apollo
מאת: Lee, S, et al.
יצא לאור: (2016)

Exploring the role of L209 residue in the active site of NDM-1 a metallo-β-lactamase.
מאת: Francesca Marcoccia, et al.
יצא לאור: (2018-01-01)

Earliest identification of New Delhi metallo-β-lactamase 1 (NDM-1) in Acinetobacter pittii in Brazil
מאת: Roseneide Campos Deglmann, et al.

Faropenem reacts with serine and metallo-β-lactamases to give multiple products
מאת: Lucic, A, et al.
יצא לאור: (2021)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
מאת: Jürgen Brem, et al.
יצא לאור: (2016-08-01)

Bicyclic boronate VNRX-5133 inhibits metallo- and serine-β-lactamases
מאת: Krajnc, A, et al.
יצא לאור: (2019)

Crystal structures of VIM‐1 complexes explain active site heterogeneity in VIM‐class metallo‐β‐lactamases
מאת: Salimraj, R, et al.
יצא לאור: (2018)