Monitoring conformational changes in the NDM-1 metallo-β-lactamase by 19F NMR spectroscopy.

Monitoring conformational changes in the NDM-1 metallo-β-lactamase by 19F NMR spectroscopy.

The New Delhi metallo-β-lactamase (NDM-1) is involved in the emerging antibiotic resistance problem. Development of metallo-β-lactamases (MBLs) inhibitors has proven challenging, due to their conformational flexibility. Here we report site-selective labeling of NDM-1 with 1,1,1-trifluoro-3-bromo ace...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Rydzik, A, Brem, J, van Berkel, S, Pfeffer, I, Makena, A, Claridge, T, Schofield, C
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	Wiley 2014

Схожі ресурси

19F-NMR reveals the role of mobile loops in product and inhibitor binding by the São Paolo metallo-β-lactamase
за авторством: Abboud, M, та інші
Опубліковано: (2017)

Monitoring protein-metal binding by 19F NMR – a case study with the New Delhi metallo-β-lactamase 1
за авторством: Mrs ZAHN GOWAR, та інші
Опубліковано: (2020)

Interaction of Avibactam with Class B Metallo-β-Lactamases.
за авторством: Abboud, M, та інші
Опубліковано: (2016)

Assay platform for clinically relevant metallo-β-lactamases.
за авторством: van Berkel, S, та інші
Опубліковано: (2013)

Use of ferrous iron by metallo-β-lactamases.
за авторством: Cahill, S, та інші
Опубліковано: (2016)

Rhodanine hydrolysis leads to potent thioenolate mediated metallo-β-lactamase inhibition.
за авторством: Brem, J, та інші
Опубліковано: (2014)

Chromophore-linked substrate (CLS405): probing metallo-β-lactamase activity and inhibition.
за авторством: Makena, A, та інші
Опубліковано: (2013)

Chromophore-linked substrate (CLS405): Probing metallo-β-lactamase activity and inhibition
за авторством: Makena, A, та інші
Опубліковано: (2013)

Metallo-Beta-Lactamases: NDM
за авторством: Kamil Leis, та інші
Опубліковано: (2019-05-01)

Metallo-Beta-Lactamases: NDM
за авторством: Kamil Leis, та інші
Опубліковано: (2019-05-01)

Comparison of verona integron-borne metallo-β-lactamase (VIM) variants reveals differences in stability and inhibition profiles
за авторством: Makena, A, та інші
Опубліковано: (2016)

Cyclobutanone mimics of intermediates in metallo-β-lactamase catalysis.
за авторством: Abboud, M, та інші
Опубліковано: (2017)

Structural and biochemical characterisation of bacterial metallo-β-lactamases
за авторством: Makena, A
Опубліковано: (2016)

Biochemical characterization of New Delhi metallo-β-lactamase variants reveals differences in protein stability.
за авторством: Makena, A, та інші
Опубліковано: (2014)

“To cross-seed or not to cross-seed”: A pilot study using metallo-β-lactamases
за авторством: Abuhammad, A, та інші
Опубліковано: (2016)

Structural basis of metallo-β-lactamase inhibition by captopril stereoisomers
за авторством: Brem, J, та інші
Опубліковано: (2015)

Structure of New Delhi metallo-β-lactamase 1 (NDM-1).
за авторством: Green, V, та інші
Опубліковано: (2011)

NMR-filtered virtual screening leads to non-metal chelating metallo-β-lactamase inhibitors
за авторством: Li, G, та інші
Опубліковано: (2017)

The chemical biology of human metallo-β-lactamase fold proteins.
за авторством: Pettinati, I, та інші
Опубліковано: (2016)

Plasmid analysis of NDM metallo-β-lactamase-producing Enterobacterales isolated in Vietnam.
за авторством: Aki Hirabayashi, та інші
Опубліковано: (2021-01-01)

New Delhi metallo-β-lactamase-1 catalyses avibactam and aztreonam hydrolysis.
за авторством: Lohans, C, та інші
Опубліковано: (2017)

19F‐NMR monitoring of reversible protein post‐translational modifications: class D β‐lactamase carbamylation and inhibition
за авторством: van Groesen, E, та інші
Опубліковано: (2019)

Profiling interactions of vaborbactam with metallo-β-lactamases
за авторством: Langley, G, та інші
Опубліковано: (2019)

Studies on the Reactions of Biapenem with VIM Metallo β-Lactamases and the Serine β-Lactamase KPC-2
за авторством: Anka Lucic, та інші
Опубліковано: (2022-03-01)

Prediction of Phytochemicals for Their Potential to Inhibit New Delhi Metallo β-Lactamase (NDM-1)
за авторством: Zainab Bibi, та інші
Опубліковано: (2023-10-01)

First identification of novel variants of New Delhi metallo-β-lactamase, NDM-30 and NDM-31, in the Republic of Korea
за авторством: Jungsun Park, та інші
Опубліковано: (2022-06-01)

In silico fragment based design identifies subfamily B1 metallo-β-lactamase inhibitors
за авторством: Cain, R, та інші
Опубліковано: (2017)

Response to “New Delhi Metallo-β-lactamase (NDM-1): an emerging Threat Among Enterobacteriaceae”
за авторством: Subhash C Arya, та інші
Опубліковано: (2010-12-01)

New Delhi Metallo-β-lactamase-1 (NDM-1): An Emerging Threat Among Enterobacteriaceae
за авторством: Po-Ren Hsueh
Опубліковано: (2010-10-01)

Corrigendum: Novel Variant of New Delhi Metallo-β-lactamase, NDM-20, in Escherichia coli
за авторством: Zhihai Liu, та інші
Опубліковано: (2018-03-01)

Inhibitor discovery of full-length New Delhi metallo-β-lactamase-1 (NDM-1).
за авторством: Bingzheng Shen, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Genetic and Phenotypic Characterization of the Novel Metallo-β-Lactamase NDM-29 From Escherichia coli
за авторством: Ying Zhu, та інші
Опубліковано: (2021-09-01)

Oligopeptides as full-length New Delhi metallo-β-lactamase-1 (NDM-1) inhibitors.
за авторством: Bingzheng Shen, та інші
Опубліковано: (2017-01-01)

ENTEROBACTERIACAE, PRODUCING ESBLS AND METALLO-β-LACTAMASE NDM-1, ISOLATED IN HOSPITALS OF BALTIC REGION COUNTRIES
за авторством: S. A. Egorova, та інші
Опубліковано: (2014-07-01)

In vitro and in vivo activity of ML302F: a thioenolate inhibitor of VIM-subfamily metallo β-lactamases
за авторством: Betts, J, та інші
Опубліковано: (2015)

Structure activity relationship studies on rhodanines and derived enethiol inhibitors of metallo-β-lactamases
за авторством: Zhang, D, та інші
Опубліковано: (2018)

Cephalosporins inhibit human metallo β-lactamase fold DNA repair nucleases SNM1A and SNM1B/apollo
за авторством: Lee, S, та інші
Опубліковано: (2016)

Structural basis of metallo-β-lactamase, serine-β-lactamase and penicillin-binding protein inhibition by cyclic boronates
за авторством: Brem, J, та інші
Опубліковано: (2016)

Structural basis of metallo-β-lactamase inhibition by N-sulfamoylpyrrole-2-carboxylates
за авторством: Farley, AJM, та інші
Опубліковано: (2021)

Faropenem reacts with serine and metallo-β-lactamases to give multiple products
за авторством: Lucic, A, та інші
Опубліковано: (2021)