Crystal structure of the potassium channel KirBac1.1 in the closed state.

Crystal structure of the potassium channel KirBac1.1 in the closed state.

The KirBac1.1 channel belongs to the inward-rectifier family of potassium channels. Here we report the structure of the entire prokaryotic Kir channel assembly, in the closed state, refined to a resolution of 3.65 angstroms. We identify the main activation gate and structural elements involved in ga...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Kuo, A, Gulbis, J, Antcliff, J, Rahman, T, Lowe, E, Zimmer, J, Cuthbertson, J, Ashcroft, F, Ezaki, T, Doyle, D
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2003

Схожі ресурси

Single-molecule fluorescence studies of KirBac1.1
за авторством: Sadler, E, та інші
Опубліковано: (2015)

Two different conformational states of the KirBac3.1 potassium channel revealed by electron crystallography.
за авторством: Kuo, A, та інші
Опубліковано: (2005)

Two different conformational states of the KirBac3.1 potassium channel revealed by electron crystallography.
за авторством: Kuo, A, та інші
Опубліковано: (2005)

Direct visualization of KirBac3.1 potassium channel gating by atomic force microscopy.
за авторством: Jarosławski, S, та інші
Опубліковано: (2007)

Control of KirBac3.1 potassium channel gating at the interface between cytoplasmic domains.
за авторством: Zubcevic, L, та інші
Опубліковано: (2014)

The open state of KirBac3.1 observed by cryo-electron microscopy
за авторством: Zadek, B, та інші
Опубліковано: (2007)

Permeation and gating in KirBac: Molecular dynamics simulations
за авторством: Grottesi, A, та інші
Опубліковано: (2004)

Filter flexibility and distortion in a bacterial inward rectifier K+ channel: simulation studies of KirBac1.1.
за авторством: Domene, C, та інші
Опубліковано: (2004)

Structure of a KirBac potassium channel with an open bundle crossing indicates a mechanism of channel gating
за авторством: Bavro, V, та інші
Опубліковано: (2012)

Molecular dynamics simulation of open and close confirmations of KirBac1.1 in explicit lipid billayer: Structural changes and aromatic localization at lipid/water interface
за авторством: Vemparala, S, та інші
Опубліковано: (2005)

Structure of a KirBac potassium channel with an open bundle crossing indicates a mechanism of channel gating.
за авторством: Bavro, V, та інші
Опубліковано: (2012)

Identification of gain of function mutations in KirBac potassium channels by genetic complementation in K+ auxotrophic strains of E-coli and yeast.
за авторством: Paynter, J, та інші
Опубліковано: (2007)

Functional complementation and genetic deletion studies of KirBac channels: Activatory mutations highlight gating-sensitive domains
за авторством: Paynter, J, та інші
Опубліковано: (2010)

Functional complementation and genetic deletion studies of KirBac channels: activatory mutations highlight gating-sensitive domains.
за авторством: Paynter, J, та інші
Опубліковано: (2010)

Investigating open pore structure: Essential dynamics sampling of motions performed by the inner S6 helix bundle in KirBac.
за авторством: Grottesi, A, та інші
Опубліковано: (2005)

Conformational dynamics of M2 helices in KirBac channels: helix flexibility in relation to gating via molecular dynamics simulations.
за авторством: Grottesi, A, та інші
Опубліковано: (2005)

Focus on Kir6.2: a key component of the ATP-sensitive potassium channel.
за авторством: Haider, S, та інші
Опубліковано: (2005)

The ligand-sensitive gate of a potassium channel lies close to the selectivity filter
за авторством: Proks, P, та інші
Опубліковано: (2002)

The ligand-sensitive gate of a potassium channel lies close to the selectivity filter.
за авторством: Proks, P, та інші
Опубліковано: (2003)

The ligand-sensitive gate of a potassium channel lies close to the selectivity filter
за авторством: Proks, P, та інші
Опубліковано: (2003)

Structural and functional analysis of the putative pH sensor in the Kir1.1 (ROMK) potassium channel.
за авторством: Rapedius, M, та інші
Опубліковано: (2006)

Differential pH sensitivity of Kir4.1 and Kir4.2 potassium channels and their modulation by heteropolymerisation with Kir5.1.
за авторством: Pessia, M, та інші
Опубліковано: (2001)

Identification of mutations in Kir5.1 which affect time-dependent activation of heteromeric Kir4.1/Kir5.1 potassium channels
за авторством: Tucker, S, та інші
Опубліковано: (2002)

Effects of mitiglinide (S 21403) on Kir6.2/SUR1, Kir6.2/SUR2A and Kir6.2/SUR2B types of ATP-sensitive potassium channel.
за авторством: Reimann, F, та інші
Опубліковано: (2001)

Identification of domains that control the heteromeric assembly of Kir5.1/Kir4.0 potassium channels.
за авторством: Konstas, A, та інші
Опубліковано: (2003)

Non-equivalent role of TM2 gating hinges in heteromeric Kir4.1/Kir5.1 potassium channels.
за авторством: Shang, L, та інші
Опубліковано: (2008)

Identification of a heteromeric interaction that influences the rectification, gating, and pH sensitivity of Kir4.1/Kir5.1 potassium channels.
за авторством: Casamassima, M, та інші
Опубліковано: (2003)

Structure-function studies of the fast gating kinetics of the cloned ATP-sensitive potassium channel, Kir6.2/SUR1
за авторством: Proks, P, та інші
Опубліковано: (2001)

Functional analysis of a structural model of the ATP-binding site of the KATP channel Kir6.2 subunit.
за авторством: Antcliff, J, та інші
Опубліковано: (2005)

Molecular basis of Kir6.2 mutations causing neonatal diabetes and neonatal diabetes with neurological features
за авторством: Proks, P, та інші
Опубліковано: (2005)

Molecular dynamics simulations of inwardly rectifying (Kir) potassium channels: a comparative study.
за авторством: Haider, S, та інші
Опубліковано: (2007)

An in-frame deletion in Kir6.2 (KCNJ11) causing neonatal diabetes reveals a site of interaction between Kir6.2 and SUR1.
за авторством: Craig, T, та інші
Опубліковано: (2009)

Mapping of the physical interaction between the intracellular domains of an inwardly rectifying potassium channel, Kir6.2.
за авторством: Tucker, S, та інші
Опубліковано: (1999)

Activating mutations in the gene encoding the ATP-sensitive potassium-channel subunit Kir6.2 and permanent neonatal diabetes.
за авторством: Gloyn, A, та інші
Опубліковано: (2004)

Molecular basis of Kir6.2 mutations associated with neonatal diabetes or neonatal diabetes plus neurological features.
за авторством: Proks, P, та інші
Опубліковано: (2004)

No association of KIR3DL1 or KIR3DS1 or their alleles with ankylosing spondylitis.
за авторством: McCappin, J, та інші
Опубліковано: (2010)

Kir6.2 mutations causing neonatal diabetes provide new insights into Kir6.2-SUR1 interactions.
за авторством: Tammaro, P, та інші
Опубліковано: (2005)

INWARDLY RECTIFYING K+ CURRENTS IN OOCYTES CO-EXPRESSING KIR3.1 AND KIR3.2
за авторством: Ammala, C, та інші
Опубліковано: (1995)

Glimepiride block of Kir6.2/SUR1 Kir6.2/SUR2A and Kir6.2/SUR2A and Kir6.2/SUR2B K-ATP channels.
за авторством: Ashcroft, F, та інші
Опубліковано: (2001)

Multiple sites of interaction between the intracellular domains of an inwardly rectifying potassium channel, Kir6.2.
за авторством: Jones, P, та інші
Опубліковано: (2001)