Crotonase catalysis enables flexible production of functionalized prolines and carbapenams.

Crotonase catalysis enables flexible production of functionalized prolines and carbapenams.

The biocatalytic versatility of wildtype and engineered carboxymethylproline synthases (CMPSs) is demonstrated by the preparation of functionalized 5-carboxymethylproline derivatives methylated at C-2, C-3, C-4, or C-5 of the proline ring from appropriately substituted amino acid aldehydes and malon...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Hamed, R, Henry, L, Gomez-Castellanos, JR, Mecinović, J, Ducho, C, Sorensen, J, Claridge, T, Schofield, C
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2012

Схожі ресурси

Stereoselective preparation of lipidated carboxymethyl-proline/pipecolic acid derivatives via coupling of engineered crotonases with an alkylmalonyl-CoA synthetase.
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2013)

Stereoselective production of dimethyl-substituted carbapenams via engineered carbapenem biosynthesis enzymes
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2016)

Thioester hydrolysis and C-C bond formation by carboxymethylproline synthase from the crotonase superfamily.
за авторством: Batchelar, E, та інші
Опубліковано: (2008)

Biocatalytic production of bicyclic β-lactams with three contiguous chiral centres using engineered crotonases
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2019)

Crotonases: Nature’s exceedingly convertible catalysts
за авторством: Lohans, C, та інші
Опубліковано: (2017)

Use of methylmalonyl‐CoA epimerase in enhancing crotonase stereoselectivity
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2015)

Carboxymethylproline synthase catalysed syntheses of functionalised N-heterocycles.
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2010)

Mechanisms and structures of crotonase superfamily enzymes--how nature controls enolate and oxyanion reactivity.
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2008)

Biosynthesis of carbapenem antibiotics: new carbapenam substrates for carbapenem synthase (CarC).
за авторством: Sleeman, M, та інші
Опубліковано: (2004)

Structural and mechanistic studies on carboxymethylproline synthase (CarB), a unique member of the crotonase superfamily catalyzing the first step in carbapenem biosynthesis.
за авторством: Sleeman, M, та інші
Опубліковано: (2005)

The use of carbonyl group anisotropy effect in determination of the relative configuration of carbapenams
за авторством: Olga Staszewska-Krajewska, та інші
Опубліковано: (2014-01-01)

Stereoselective C-C bond formation catalysed by engineered carboxymethylproline synthases.
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2011)

Carboxymethylproline synthase (CarB), an unusual carbon-carbon bond-forming enzyme of the crotonase superfamily involved in carbapenem biosynthesis.
за авторством: Sleeman, M, та інші
Опубліковано: (2004)

Studies on the selectivity of proline hydroxylases reveal new substrates including bicycles
за авторством: Smart, TJ, та інші
Опубліковано: (2019)

Continuous proline catalysis via leaching of solid proline
за авторством: Suzanne M. Opalka, та інші
Опубліковано: (2011-12-01)

The enzymes of β-lactam biosynthesis.
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2013)

The enzymes of beta-lactam biosynthesis
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2013)

Evidence that thienamycin biosynthesis proceeds via C-5 epimerization: ThnE catalyzes the formation of (2S,5S)-trans-carboxymethylproline.
за авторством: Hamed, R, та інші
Опубліковано: (2009)

Concerted Catalysis by Nanocellulose and Proline in Organocatalytic Michael Additions
за авторством: Naliharifetra Jessica Ranaivoarimanana, та інші
Опубліковано: (2019-03-01)

Epidemiology study of carbapenam-resistant enterobacteriaceae (CRE): A 30-months experience at a tertiary centre in Northern Malaysia
за авторством: K. Kong Yeow
Опубліковано: (2020-12-01)

Catalysis of Hydrogen–Deuterium Exchange Reactions by 4-Substituted Proline Derivatives
за авторством: Myers, Eddie L., та інші
Опубліковано: (2020)

Catalysis of proline isomerization and molecular chaperone activity in a tug-of-war
за авторством: Filippo Favretto, та інші
Опубліковано: (2020-11-01)

Synthesis of regio- and stereoselectively deuterium-labelled derivatives of L-glutamate semialdehyde for studies on carbapenem biosynthesis.
за авторством: Ducho, C, та інші
Опубліковано: (2009)

Peri active site catalysis of proline isomerisation is the molecular basis of allomorphy in β-phosphoglucomutase
за авторством: F. Aaron Cruz-Navarrete, та інші
Опубліковано: (2024-07-01)

Crystal structure of DmdD, a crotonase superfamily enzyme that catalyzes the hydration and hydrolysis of methylthioacryloyl-CoA.
за авторством: Dazhi Tan, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Iron-mediated cleavage of C-C bonds in vicinal tricarbonyl compounds in water.
за авторством: Mecinović, J, та інші
Опубліковано: (2009)

Is JmjC oxygenase catalysis limited to demethylation?
за авторством: Hopkinson, R, та інші
Опубліковано: (2013)

PROLINE 4-HYDROXYLASE - STEREOCHEMICAL COURSE OF THE REACTION
за авторством: Baldwin, J, та інші
Опубліковано: (1993)

Cyclobutanone mimics of intermediates in metallo-β-lactamase catalysis.
за авторством: Abboud, M, та інші
Опубліковано: (2017)

Proline provides site-specific flexibility for in vivo collagen
за авторством: Wing Ying Chow, та інші
Опубліковано: (2018-09-01)

Catalysis-Enabled Access to Cryptic Geldanamycin Oxides
за авторством: Margaret J. Hilton, та інші
Опубліковано: (2020-02-01)

Enzyme catalysis: sweet flexibility.
за авторством: Davis, B
Опубліковано: (2010)

Structural basis of the induced-fit mechanism of 1,4-dihydroxy-2-naphthoyl coenzyme A synthase from the crotonase fold superfamily.
за авторством: Yueru Sun, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Anatomy of a simple acyl intermediate in enzyme catalysis: combined biophysical and modeling studies on ornithine acetyl transferase.
за авторством: Iqbal, A, та інші
Опубліковано: (2009)

Deracemization of Atropisomeric Biaryls Enabled by Copper Catalysis
за авторством: Jie Zhang, та інші
Опубліковано: (2024-01-01)

Structure of proline 3-hydroxylase. Evolution of the family of 2-oxoglutarate dependent oxygenases.
за авторством: Clifton, I, та інші
Опубліковано: (2001)

Triflic anhydride-mediated synthesis of oxazoles
за авторством: Thalhammer, A, та інші
Опубліковано: (2009)

Structural analyses on intermediates in serine protease catalysis.
за авторством: Liu, B, та інші
Опубліковано: (2006)

A prodrug system for hydroxylamines based on esterase catalysis.
за авторством: Conejo-Garcia, A, та інші
Опубліковано: (2005)

Substrate-Selective Catalysis Enabled Synthesis of Azaphilone Natural Products
за авторством: Ye Wang, та інші
Опубліковано: (2024-02-01)