Mutagenesis of conserved tryptophan residues within the receptor-binding domain of intimin: influence on binding activity and virulence.

Mutagenesis of conserved tryptophan residues within the receptor-binding domain of intimin: influence on binding activity and virulence.

Показати інші версії (1)

Intimate bacterial adhesion to intestinal epithelium is a pathogenic mechanism shared by several human and animal enteric pathogens, including enteropathogenic and enterohaemorrhagic Escherichia coli and Citrobacter rodentium. The proteins directly involved in this process are the outer-membrane adh...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Reece, S, Simmons, C, Fitzhenry, R, Batchelor, M, Hale, C, Matthews, S, Phillips, A, Dougan, G, Frankel, G
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2002

Схожі ресурси

Mutagenesis of conserved tryptophan residues within the receptor-binding domain of intimin: influence on binding activity and virulence
за авторством: Reece, S, та інші
Опубліковано: (2002)

Site-directed mutagenesis of intimin alpha modulates intimin-mediated tissue tropism and host specificity.
за авторством: Reece, S, та інші
Опубліковано: (2001)

Tyrosine residues at the immunoglobulin-C-type lectin inter-domain boundary of intimin are not involved in Tir-binding but implicated in colonisation of the host
за авторством: Reece, S, та інші
Опубліковано: (2002)

Tyrosine residues at the immunoglobulin-C-type lectin inter-domain boundary of intimin are not involved in Tir-binding but implicated in colonisation of the host.
за авторством: Reece, S, та інші
Опубліковано: (2002)

Intimin-specific immune responses prevent bacterial colonization by the attaching-effacing pathogen Citrobacter rodentium
за авторством: Ghaem-Maghami, M, та інші
Опубліковано: (2001)

Intimin-specific immune responses prevent bacterial colonization by the attaching-effacing pathogen Citrobacter rodentium.
за авторством: Ghaem-Maghami, M, та інші
Опубліковано: (2001)

ANALYSIS OF THE HIV ENVELOPE BINDING DOMAIN ON CD4 THROUGH SITE-DIRECTED MUTAGENESIS
за авторством: Arthos, J, та інші
Опубліковано: (1990)

Mutagenesis studies on the iron binding ligands of clavaminic acid synthase.
за авторством: Doan, L, та інші
Опубліковано: (2000)

Unusual binding interactions in PDZ domain crystal structures help explain binding mechanisms.
за авторством: Elkins, J, та інші
Опубліковано: (2010)

Characterization of the sialic acid-binding site in sialoadhesin by site-directed mutagenesis.
за авторством: Vinson, M, та інші
Опубліковано: (1996)

Mutagenesis of the Peptide Inhibitor of ASIC3 Channel Introduces Binding to Thumb Domain of ASIC1a but Reduces Analgesic Activity
за авторством: Timur A. Khasanov, та інші
Опубліковано: (2024-08-01)

Molecular contacts in the transmembrane c-subunit oligomer of F-ATPases identified by tryptophan substitution mutagenesis.
за авторством: Schnick, C, та інші
Опубліковано: (2000)

Unbiased mutagenesis of MHV68 LANA reveals a DNA-binding domain required for LANA function in vitro and in vivo.
за авторством: Clinton R Paden, та інші
Опубліковано: (2012-09-01)

1H-NMR characterization of L-tryptophan binding to TRAP, the trp RNA-binding attenuation protein of Bacillus subtilis.
за авторством: Ramesh, V, та інші
Опубліковано: (1996)

The SH3-binding domain of chorismate mutase protein of Mycobacterium tuberculosis contributes to mycobacterial virulence
за авторством: Ravi Pal, та інші
Опубліковано: (2024-11-01)

RNA aptamers binding the double-stranded RNA-binding domain.
за авторством: Hallegger, M, та інші
Опубліковано: (2006)

Novel sterol binding domains in bacteria
за авторством: Liting Zhai, та інші
Опубліковано: (2024-02-01)

Rational Design of New Binding Specificity by Simultaneous Mutagenesis of Calmodulin and a Target Peptide
за авторством: Green, David F., та інші
Опубліковано: (2012)

Site-directed mutagenesis of the CC chemokine binding protein 35K-Fc reveals residues essential for activity and mutations that increase the potency of CC chemokine blockade.
за авторством: White, G, та інші
Опубліковано: (2011)

Structure and association of ATP-binding cassette transporter nucleotide-binding domains
за авторством: Kerr, I
Опубліковано: (2002)

Key residues for membrane binding, oligomerization, and pore forming activity of staphylococcal alpha-hemolysin identified by cysteine scanning mutagenesis and targeted chemical modification.
за авторством: Walker, B, та інші
Опубліковано: (1995)

Identifying small molecule binding sites for epigenetic proteins at domain-domain interfaces
за авторством: Brennan, P, та інші
Опубліковано: (2018)

Site-directed mutagenesis of p97/VCP to gain insight on the role of ATP binding to D1 domain affecting adaptor protein selectivity.
за авторством: Rizal Ismail.
Опубліковано: (2013)

The streptococcal binding site in the gelatin-binding domain of fibronectin is consistent with a non-linear arrangement of modules.
за авторством: Atkin, K, та інші
Опубліковано: (2010)

Mutagenesis and characterization studies of E. Coli DNA-binding protein from starved cells (DPS)
за авторством: Ang, Emmiline Xiao Wei
Опубліковано: (2010)

Construction of an infectious clone for enterovirus A89 and mutagenesis analysis of viral infection and cell binding
за авторством: Jingjing Yan, та інші
Опубліковано: (2024-04-01)

Metal-catalyzed oxidation and mutagenesis studies on the iron(II) binding site of 1-aminocyclopropane-1-carboxylate oxidase.
за авторством: Zhang, Z, та інші
Опубліковано: (1997)

Modulation of the ligand binding properties of the transcription repressor NmrA by GATA-containing DNA and site-directed mutagenesis.
за авторством: Lamb, H, та інші
Опубліковано: (2004)

In silico mutation of cysteine residues in the ligand-binding domain of an N-methyl-D-aspartate receptor.
за авторством: Kaye, S, та інші
Опубліковано: (2007)

Localization of the binding site of the C-terminal domain of cardiac myosin-binding protein-C on the myosin rod.
за авторством: Flashman, E, та інші
Опубліковано: (2007)

TSG-6 binds via its CUB_C domain to the cell-binding domain of fibronectin and increases fibronectin matrix assembly.
за авторством: Kuznetsova, SA, та інші
Опубліковано: (2008)

ATP/ADP binding to a novel nucleotide binding domain of the reticulocyte-binding protein Py235 of Plasmodium yoelii
за авторством: Ramalingam, Jeya Kumar, та інші
Опубліковано: (2011)

Identification of the residues in human CD4 critical for the binding of HIV.
за авторством: Arthos, J, та інші
Опубліковано: (1989)

A Ubiquitin-binding domain that binds a structural fold distinct from that of Ubiquitin
за авторством: Lim, M, та інші
Опубліковано: (2019)

Binding behavior of receptor binding domain of the SARS-CoV-2 virus and ivermectin
за авторством: Kasidy R. Gossen, та інші
Опубліковано: (2024-02-01)

Residues on both faces of the first immunoglobulin fold contribute to homophilic binding sites of PECAM-1/CD31.
за авторством: Newton, J, та інші
Опубліковано: (1997)

Role of N1-Domain, Linker, N2-Domain, and Latch in the Binding Activity and Stability of the Collagen-Binding Domain for the Collagen-Binding Protein Cbm from <i>Streptococcus mutans</i>
за авторством: Akari Nishi, та інші
Опубліковано: (2024-04-01)

Site directed mutagenesis of miRNA binding site on the 3′-UTR of choline kinase alpha gene
за авторством: Bnisallama, Faisal Fayez Saffah
Опубліковано: (2022)

Determination of the Cannabinoid CB1 Receptor’s Positive Allosteric Modulator Binding Site through Mutagenesis Studies
за авторством: Hayley M. Green, та інші
Опубліковано: (2024-01-01)

Urea Denaturation, Zinc Binding, and DNA Binding Assays of Mutant p53 DNA-binding Domains and Full-length Proteins
за авторством: Jeung- Ha, та інші
Опубліковано: (2021-10-01)