Cellular prion protein in the central nervous system of mammals. Anatomoclinical associations
Introduction: The scrapie prion protein (PrPsc) requieres the celular prion protein (PrPc) for its propagation and replication. In this work we studied the expression and localization of the PrPc in the central nervous system (SNC) of the rat, mouse, cat, cow and human, using immunohistochemistry an...
Main Authors: | , , , , , |
---|---|
Format: | Article |
Language: | English |
Published: |
Elsevier España
2010-01-01
|
Series: | Neurología (English Edition) |
Online Access: | http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2173580810700468 |
_version_ | 1818155877389041664 |
---|---|
author | J.L. Velayos A. Irujo M. Cuadrado-Tejedor B. Paternain F.J. Moleres V. Ferrer |
author_facet | J.L. Velayos A. Irujo M. Cuadrado-Tejedor B. Paternain F.J. Moleres V. Ferrer |
author_sort | J.L. Velayos |
collection | DOAJ |
description | Introduction: The scrapie prion protein (PrPsc) requieres the celular prion protein (PrPc) for its propagation and replication. In this work we studied the expression and localization of the PrPc in the central nervous system (SNC) of the rat, mouse, cat, cow and human, using immunohistochemistry and Western blot techniques to understand more about prinopathies and Alzheimer's disease (EA). Material and methods: For the immunohistochemistry study we used human, cat, rat and cow samples to analyse frontal, temporal and occipital cortex, as well as the hippocampus and the thalamus. For the Western blot analysis we used mouse, cat, cow and human brain samples. Results: We observed a decrease in the amount of PrPc in the central nervous system (CNS) in a rostrocaudal shift in the species mentioned above. We observed inhibitory cells in the cat cortex. The Western blot analysis showed a similar pattern of expression in the different species studied with a preponderance of the diglycosylated band, in relation to the other bands observed in the analysis. Discussion: These data suggest that in prionopathies PrPsc could be transmitted and could be replicated in and from the areas with most expression of PrPc. Similarly, a higher amount of this protein (PrPc) in some brain areas could explain some histopathological aspects of Alzheimer's disease (AD). Conclusions: Our findings support the hypothesis of a retrograde transport of PrPsc in the CNS. PrPc could be related to the pathophysiology of AD. Resumen: Introducción: La proteína priónica celular patógena (PrPsc) necesita de la presencia de la fisiológica (PrPc) para su propagación y replicación. Se estudia comparativamente la expresión y localización de PrPc en el sistema nervioso central (SNC) de rata, ratón, gato, vaca y humano, mediante técnicas inmunohistoquímicas y de Western blot, con el objetivo de un mejor conocimiento de las prionopatías y de la enfermedad de Alzheimer (EA). Material y métodos: Se emplearon encéfalos humanos y de gato, rata y vaca, para estudios por técnicas inmunohistoquímicas; se analizaron las cortezas frontal, temporal y occipital, así como hipocampo y tálamo. Se utilizaron técnicas de Western blot para encéfalos de ratón, gato, vaca y humano. Resultados: Existe una disminución rostrocaudal de la cuantía de PrPc en el SNC de dichas especies. PrPc se sitúa en la membrana y en el citoplasma de las neuronas. Se observan neuronas inhibitorias en el córtex del gato. El patrón general del Western blot es análogo en las especies estudiadas, con predominio de la banda diglucosilada sobre las bandas monoglucosilada y no glucosilada. Discusión: Los datos indican que en las prionopatías, PrPsc puede transmitirse y replicarse de forma retrógrada en y a partir de las zonas más PrP positivas. La mayor cuantía de PrPc en algunas zonas del encéfalo humano podría estar en relación con los hallazgos anatomopatológicos de la EA. Conclusiones: Los datos apoyan un transporte retrógrado de la PrPsc en el SNC. La PrPc debe de tener relación con la fisiopatología de la EA. Keywords: Cellular prion protein, Prionopathies, Alzheimer's disease, Mammals, Palabras clave: Proteína priónica celular, Prionopatías, Enfermedad de Alzheimer, Mamíferos |
first_indexed | 2024-12-11T14:49:23Z |
format | Article |
id | doaj.art-5955fac931a24e42a7896f711da1b328 |
institution | Directory Open Access Journal |
issn | 2173-5808 |
language | English |
last_indexed | 2024-12-11T14:49:23Z |
publishDate | 2010-01-01 |
publisher | Elsevier España |
record_format | Article |
series | Neurología (English Edition) |
spelling | doaj.art-5955fac931a24e42a7896f711da1b3282022-12-22T01:01:33ZengElsevier EspañaNeurología (English Edition)2173-58082010-01-01254228233Cellular prion protein in the central nervous system of mammals. Anatomoclinical associationsJ.L. Velayos0A. Irujo1M. Cuadrado-Tejedor2B. Paternain3F.J. Moleres4V. Ferrer5Departamento de Anatomía, Facultad de Medicina, Universidad de Navarra, Pamplona, Navarra, SpainCorresponding author.; Departamento de Anatomía, Facultad de Medicina, Universidad de Navarra, Pamplona, Navarra, SpainDepartamento de Anatomía, Facultad de Medicina, Universidad de Navarra, Pamplona, Navarra, SpainDepartamento de Anatomía, Facultad de Medicina, Universidad de Navarra, Pamplona, Navarra, SpainDepartamento de Anatomía, Facultad de Medicina, Universidad de Navarra, Pamplona, Navarra, SpainDepartamento de Anatomía, Facultad de Medicina, Universidad de Navarra, Pamplona, Navarra, SpainIntroduction: The scrapie prion protein (PrPsc) requieres the celular prion protein (PrPc) for its propagation and replication. In this work we studied the expression and localization of the PrPc in the central nervous system (SNC) of the rat, mouse, cat, cow and human, using immunohistochemistry and Western blot techniques to understand more about prinopathies and Alzheimer's disease (EA). Material and methods: For the immunohistochemistry study we used human, cat, rat and cow samples to analyse frontal, temporal and occipital cortex, as well as the hippocampus and the thalamus. For the Western blot analysis we used mouse, cat, cow and human brain samples. Results: We observed a decrease in the amount of PrPc in the central nervous system (CNS) in a rostrocaudal shift in the species mentioned above. We observed inhibitory cells in the cat cortex. The Western blot analysis showed a similar pattern of expression in the different species studied with a preponderance of the diglycosylated band, in relation to the other bands observed in the analysis. Discussion: These data suggest that in prionopathies PrPsc could be transmitted and could be replicated in and from the areas with most expression of PrPc. Similarly, a higher amount of this protein (PrPc) in some brain areas could explain some histopathological aspects of Alzheimer's disease (AD). Conclusions: Our findings support the hypothesis of a retrograde transport of PrPsc in the CNS. PrPc could be related to the pathophysiology of AD. Resumen: Introducción: La proteína priónica celular patógena (PrPsc) necesita de la presencia de la fisiológica (PrPc) para su propagación y replicación. Se estudia comparativamente la expresión y localización de PrPc en el sistema nervioso central (SNC) de rata, ratón, gato, vaca y humano, mediante técnicas inmunohistoquímicas y de Western blot, con el objetivo de un mejor conocimiento de las prionopatías y de la enfermedad de Alzheimer (EA). Material y métodos: Se emplearon encéfalos humanos y de gato, rata y vaca, para estudios por técnicas inmunohistoquímicas; se analizaron las cortezas frontal, temporal y occipital, así como hipocampo y tálamo. Se utilizaron técnicas de Western blot para encéfalos de ratón, gato, vaca y humano. Resultados: Existe una disminución rostrocaudal de la cuantía de PrPc en el SNC de dichas especies. PrPc se sitúa en la membrana y en el citoplasma de las neuronas. Se observan neuronas inhibitorias en el córtex del gato. El patrón general del Western blot es análogo en las especies estudiadas, con predominio de la banda diglucosilada sobre las bandas monoglucosilada y no glucosilada. Discusión: Los datos indican que en las prionopatías, PrPsc puede transmitirse y replicarse de forma retrógrada en y a partir de las zonas más PrP positivas. La mayor cuantía de PrPc en algunas zonas del encéfalo humano podría estar en relación con los hallazgos anatomopatológicos de la EA. Conclusiones: Los datos apoyan un transporte retrógrado de la PrPsc en el SNC. La PrPc debe de tener relación con la fisiopatología de la EA. Keywords: Cellular prion protein, Prionopathies, Alzheimer's disease, Mammals, Palabras clave: Proteína priónica celular, Prionopatías, Enfermedad de Alzheimer, Mamíferoshttp://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2173580810700468 |
spellingShingle | J.L. Velayos A. Irujo M. Cuadrado-Tejedor B. Paternain F.J. Moleres V. Ferrer Cellular prion protein in the central nervous system of mammals. Anatomoclinical associations Neurología (English Edition) |
title | Cellular prion protein in the central nervous system of mammals. Anatomoclinical associations |
title_full | Cellular prion protein in the central nervous system of mammals. Anatomoclinical associations |
title_fullStr | Cellular prion protein in the central nervous system of mammals. Anatomoclinical associations |
title_full_unstemmed | Cellular prion protein in the central nervous system of mammals. Anatomoclinical associations |
title_short | Cellular prion protein in the central nervous system of mammals. Anatomoclinical associations |
title_sort | cellular prion protein in the central nervous system of mammals anatomoclinical associations |
url | http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2173580810700468 |
work_keys_str_mv | AT jlvelayos cellularprionproteininthecentralnervoussystemofmammalsanatomoclinicalassociations AT airujo cellularprionproteininthecentralnervoussystemofmammalsanatomoclinicalassociations AT mcuadradotejedor cellularprionproteininthecentralnervoussystemofmammalsanatomoclinicalassociations AT bpaternain cellularprionproteininthecentralnervoussystemofmammalsanatomoclinicalassociations AT fjmoleres cellularprionproteininthecentralnervoussystemofmammalsanatomoclinicalassociations AT vferrer cellularprionproteininthecentralnervoussystemofmammalsanatomoclinicalassociations |