Formation of insulin amyloid fibrils followed by FTIR simultaneously with CD and electron microscopy.

Formation of insulin amyloid fibrils followed by FTIR simultaneously with CD and electron microscopy.

Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), circular dichroism (CD), and electron microscopy (EM) have been used simultaneously to follow the temperature-induced formation of amyloid fibrils by bovine insulin at acidic pH. The FTIR and CD data confirm that, before heating, insulin molecules in s...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Bouchard, M, Zurdo, J, Nettleton, E, Dobson, C, Robinson, C
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	2000

Схожі ресурси

The protofilament structure of insulin amyloid fibrils.
за авторством: Jiménez, J, та інші
Опубліковано: (2002)

Characterization of the oligomeric states of insulin in self-assembly and amyloid fibril formation by mass spectrometry.
за авторством: Nettleton, E, та інші
Опубліковано: (2000)

Biophysical analysis of the insulin amyloid assembly process
за авторством: Bouchard, M, та інші
Опубліковано: (2000)

Ultrastructural organization of amyloid fibrils by atomic force microscopy.
за авторством: Chamberlain, A, та інші
Опубліковано: (2000)

Amyloid fibril formation by a helical cytochrome.
за авторством: Pertinhez, T, та інші
Опубліковано: (2001)

Molecular recycling within amyloid fibrils.
за авторством: Carulla, N, та інші
Опубліковано: (2005)

Dissecting the hydrogen exchange properties of insulin under amyloid fibril forming conditions: a site-specific investigation by mass spectrometry.
за авторством: Tito, P, та інші
Опубліковано: (2000)

Amyloid fibril formation by the SCR3 domain of human complement receptor 1.
за авторством: Pertinhez, T, та інші
Опубліковано: (2000)

Formation and seeding of amyloid fibrils from wild-type hen lysozyme and a peptide fragment from the beta-domain.
за авторством: Krebs, MR, та інші
Опубліковано: (2000)

Amyloid fibril formation by an SH3 domain.
за авторством: Guijarro, J, та інші
Опубліковано: (1998)

Flavone derivatives as inhibitors of insulin amyloid-like fibril formation.
за авторством: Ricardas Malisauskas, та інші
Опубліковано: (2015-01-01)

Insulin and islet amyloid polypeptide 'amylin' form stable molecular complexes in vitro affecting fibril formation
за авторством: Clark, A, та інші
Опубліковано: (1999)

Insights into amyloid fibril formation from mass spectrometry.
за авторством: Caddy, G, та інші
Опубліковано: (2006)

Experimental characterization of disordered and ordered aggregates populated during the process of amyloid fibril formation.
за авторством: Carulla, N, та інші
Опубліковано: (2009)

Structure and intermolecular dynamics of aggregates populated during amyloid fibril formation studied by hydrogen/deuterium exchange.
за авторством: Carulla, N, та інші
Опубліковано: (2010)

Insulin and islet amyloid polypeptide (IAPP) 'amylin' form stable molecular complexes which could modify amyloid fibril formation in type 2 diabetes
за авторством: Jaikaran, E, та інші
Опубліковано: (1999)

Observation of sequence specificity in the seeding of protein amyloid fibrils.
за авторством: Krebs, MR, та інші
Опубліковано: (2004)

Concentration-dependent polymorphism of insulin amyloid fibrils
за авторством: Andrius Sakalauskas, та інші
Опубліковано: (2019-12-01)

Cytochrome display on amyloid fibrils.
за авторством: Baldwin, A, та інші
Опубліковано: (2006)

Characterization of Amyloid Fibril Networks by Atomic Force Microscopy
за авторством: Mirren Charnley, та інші
Опубліковано: (2018-02-01)

A camelid antibody fragment inhibits the formation of amyloid fibrils by human lysozyme.
за авторством: Dumoulin, M, та інші
Опубліковано: (2003)

Competing intrachain interactions regulate the formation of beta-sheet fibrils in bovine PrP peptides.
за авторством: Tahiri-Alaoui, A, та інші
Опубліковано: (2003)

Amyloid fibril formation in Alzheimer's disease
за авторством: Jarrett, Joseph Timothy
Опубліковано: (2012)

Supersaturation-Dependent Formation of Amyloid Fibrils
за авторством: Yuji Goto, та інші
Опубліковано: (2022-07-01)

Phospholipids as inhibitors of amyloid fibril formation
за авторством: K. O. Vus, та інші
Опубліковано: (2016-11-01)

Effect of surfaces on amyloid fibril formation.
за авторством: Bradley Moores, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

Amyloid fibril formation is suppressed in microgravity
за авторством: Hiroaki Matsushita, та інші
Опубліковано: (2021-03-01)

pH-Driven Polymorphism of Insulin Amyloid-Like Fibrils.
за авторством: Tomas Sneideris, та інші
Опубліковано: (2015-01-01)

Fluorescence Study of the Interactions Between Insulin Amyloid Fibrils and Proteins
за авторством: Uliana Tarabara, та інші
Опубліковано: (2022-03-01)

Three-Step Resonance Energy Transfer in Insulin Amyloid Fibrils
за авторством: Uliana Tarabara, та інші
Опубліковано: (2019-11-01)

The Degradation Products of Ascorbic Acid Inhibit Amyloid Fibrillation of Insulin and Destabilize Preformed Fibrils
за авторством: Lu-Fei Yang, та інші
Опубліковано: (2018-11-01)

Simultaneous measurement of amyloid fibril formation by dynamic light scattering and fluorescence reveals complex aggregation kinetics.
за авторством: Aaron M Streets, та інші
Опубліковано: (2013-01-01)

Formation of soluble amyloid oligomers and amyloid fibrils by the multifunctional protein vitronectin
за авторством: Langen Ralf, та інші
Опубліковано: (2008-10-01)

Suppression of amyloid fibril formation by UV irradiation
за авторством: Hiroaki Matsushita, та інші
Опубліковано: (2022-12-01)

Stimulation and inhibition of fibril formation by a peptide in the presence of different concentrations of SDS.
за авторством: Pertinhez, T, та інші
Опубліковано: (2002)

The mechanism of enhanced insulin amyloid fibril formation by NaCl is better explained by a conformational change model.
за авторством: Mahvish Muzaffar, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

Perturbation of the stability of amyloid fibrils through alteration of electrostatic interactions.
за авторством: Shammas, S, та інші
Опубліковано: (2011)

Structural polymorphism of amyloid fibrils in ATTR amyloidosis revealed by cryo-electron microscopy
за авторством: Binh An Nguyen, та інші
Опубліковано: (2024-01-01)

The role of glycosylation in amyloid fibril formation of bovine κ-casein
за авторством: Barana Hewa Nadugala, та інші
Опубліковано: (2023-01-01)

The circularization of amyloid fibrils formed by apolipoprotein C-II.
за авторством: Hatters, D, та інші
Опубліковано: (2003)