Hydrogen activation by [NiFe]-hydrogenases

Hydrogen activation by [NiFe]-hydrogenases

Hydrogenase-1 (Hyd-1) from Escherichia coli is a membrane-bound enzyme that catalyses the reversible oxidation of molecular H2 The active site contains one Fe and one Ni atom and several conserved amino acids including an arginine (Arg(509)), which interacts with two conserved aspartate residues (As...

Повний опис

Бібліографічні деталі
Автори:	Carr, S, Evans, R, Brooke, E, Wehlin, S, Nomerotskaia, E, Sargent, F, Armstrong, F, Phillips, S
Формат:	Journal article
Мова:	English
Опубліковано:	Portland Press 2016

Схожі ресурси

Mechanism of hydrogen activation by [NiFe] hydrogenases
за авторством: Evans, R, та інші
Опубліковано: (2015)

Mechanism of hydrogen activation by [NiFe] hydrogenases
за авторством: Evans, R, та інші
Опубліковано: (2015)

Importance of the active site "canopy" residues in an O2-tolerant [NiFe]-hydrogenase
за авторством: Brooke, E, та інші
Опубліковано: (2016)

The mechanism of activation of a [NiFe]-hydrogenase by electrons, hydrogen, and carbon monoxide.
за авторством: Lamle, SE, та інші
Опубліковано: (2005)

Unusual reaction of [NiFe]-hydrogenases with cyanide.
за авторством: Hexter, S, та інші
Опубліковано: (2014)

Enzyme electrokinetics: hydrogen evolution and oxidation by Allochromatium vinosum [NiFe]-hydrogenase.
за авторством: Léger, C, та інші
Опубліковано: (2002)

Rapid and reversible reactions of [NiFe]-hydrogenases with sulfide.
за авторством: Vincent, K, та інші
Опубліковано: (2006)

[NiFe]-hydrogenases: spectroscopic and electrochemical definition of reactions and intermediates.
за авторством: Armstrong, F, та інші
Опубліковано: (2005)

Mechanistic exploitation of a self-repairing, blocked proton transfer pathway in an O2-tolerant [NiFe]-hydrogenase
за авторством: Evans, R, та інші
Опубліковано: (2018)

Oxygen-tolerant [NiFe]-hydrogenases: the individual and collective importance of supernumerary cysteines at the proximal Fe-S cluster.
за авторством: Lukey, M, та інші
Опубліковано: (2011)

Direct visible light activation of a surface cysteine-engineered [NiFe]-hydrogenase by silver nanoclusters
за авторством: Zhang, L, та інші
Опубліковано: (2018)

Quantum chemical approaches to [NiFe] hydrogenase
за авторством: Vaissier, Valerie, та інші
Опубліковано: (2018)

Principles of sustained enzymatic hydrogen oxidation in the presence of oxygen--the crucial influence of high potential Fe-S clusters in the electron relay of [NiFe]-hydrogenases.
за авторством: Evans, R, та інші
Опубліковано: (2013)

The importance of iron in the biosynthesis and assembly of [NiFe]-hydrogenases
за авторством: Pinske Constanze, та інші
Опубліковано: (2014-03-01)

A kinetic and thermodynamic understanding of O2 tolerance in [NiFe]-hydrogenases.
за авторством: Cracknell, J, та інші
Опубліковано: (2009)

Overproduction of the membrane-bound [NiFe]-hydrogenase in Thermococcus kodakarensis and its effect on hydrogen production
за авторством: Tamotsu eKanai, та інші
Опубліковано: (2015-08-01)

Exploration of proton transfer pathways in the oxygen-tolerant [NiFe]-hydrogenase from Escherichia coli
за авторством: Brooke, E
Опубліковано: (2017)

The importance of electron transfer in determining properties of [NiFe]-hydrogenases
за авторством: Murphy, B
Опубліковано: (2013)

Zymographic differentiation of [NiFe]-Hydrogenases 1, 2 and 3 of <it>Escherichia coli</it> K-12
за авторством: Pinske Constanze, та інші
Опубліковано: (2012-07-01)

Infrared spectroelectrochemical study of E. coli NiFe hydrogenase 1
за авторством: Gonzalez, R
Опубліковано: (2016)

Principles of hydrogen catalysis in the presence of oxygen by a [NiFe] hydrogenase from E. coli
за авторством: Wulff, P
Опубліковано: (2014)

The importance of the active site canopy in [NiFe]-hydrogenases from Escherichia coli
за авторством: Beaton, S
Опубліковано: (2018)

Suppressing hydrogen peroxide generation to achieve oxygen-insensitivity of a [NiFe] hydrogenase in redox active films
за авторством: Huaiguang Li, та інші
Опубліковано: (2020-02-01)

A unique iron-sulfur cluster is crucial for oxygen tolerance of a [NiFe]-hydrogenase.
за авторством: Goris, T, та інші
Опубліковано: (2011)

Minimal Influence of [NiFe] Hydrogenase on Hydrogen Isotope Fractionation in H2-Oxidizing Cupriavidus necator
за авторством: Brian J. Campbell, та інші
Опубліковано: (2017-10-01)

Enzyme electrokinetics: electrochemical studies of the anaerobic interconversions between active and inactive states of Allochromatium vinosum [NiFe]-hydrogenase.
за авторством: Jones, A, та інші
Опубліковано: (2003)

The electrochemical interconversions between the active and inactive states of a [NiFe]-hydrogenase; Implications for the development of a bio-fuel cell
за авторством: Lamle, SE, та інші
Опубліковано: (2003)

The Hydrogenase Subcomplex of the NAD(+)-Reducing [NiFe] Hydrogenase from Ralstonia eutropha - Insights into Catalysis and Redox Interconversions
за авторством: Lauterbach, L, та інші
Опубліковано: (2011)

Interaction between hydrogenase maturation factors HypA and HypB is required for [NiFe]-hydrogenase maturation.
за авторством: Kwok-Ho Chan, та інші
Опубліковано: (2012-01-01)

Electrochemical and infrared spectroelectrochemical methods applied to the NiFe hydrogenases of Ralstonia eutropha
за авторством: Liu, J
Опубліковано: (2012)

Dual role of HupF in the biosynthesis of [NiFe] hydrogenase <it>in Rhizobium leguminosarum</it>
за авторством: Albareda Marta, та інші
Опубліковано: (2012-11-01)

Production of biohydrogen by recombinant expression of [NiFe]-hydrogenase 1 in <it>Escherichia coli</it>
за авторством: Kim Jaoon YH, та інші
Опубліковано: (2010-07-01)

Synthesis, Structures and Chemical Reactivity of Dithiolato-Bridged Ni-Fe Complexes as Biomimetics for the Active Site of [NiFe]-Hydrogenases
за авторством: Li-Cheng Song, та інші
Опубліковано: (2022-06-01)

Proton transfer in the catalytic cycle of NiFe hydrogenases: insight from vibrational spectroscopy
за авторством: Ash, P, та інші
Опубліковано: (2017)

Unifying activity, structure, and spectroscopy of [NiFe] hydrogenases: Combining techniques to clarify mechanistic understanding
за авторством: Ash, PA, та інші
Опубліковано: (2019)

Replacing a cysteine ligand by selenocysteine in a [NiFe]-hydrogenase unlocks hydrogen production activity and addresses the role of concerted proton-coupled electron transfer in electrocatalytic reversibility
за авторством: Evans, RM, та інші
Опубліковано: (2024)

Mechanistic studies of H2 oxidation and evolution catalysed by NiFe hydrogenase enzymes
за авторством: Kendall-Price, S
Опубліковано: (2022)

Heterologous expression of Alteromonas macleodii and Thiocapsa roseopersicina [NiFe] hydrogenases in Synechococcus elongatus.
за авторством: Philip D Weyman, та інші
Опубліковано: (2011-01-01)

[NiFe]-hydrogenases are constitutively expressed in an enriched Methanobacterium sp. population during electromethanogenesis.
за авторством: Elisabet Perona-Vico, та інші
Опубліковано: (2019-01-01)

EPR spectroscopic studies of the Fe-S clusters in the O2-tolerant [NiFe]-hydrogenase Hyd-1 from Escherichia coli and characterization of the unique [4Fe-3S] cluster by HYSCORE.
за авторством: Roessler, M, та інші
Опубліковано: (2012)